|
Functional role, mechanism of action and exploitation of a molecular switch
|
Help
Print
|
Here you can view and search the projects funded by NKFI since 2004
Back »
|
|
Details of project |
|
|
Identifier |
109486 |
Type |
K |
Principal investigator |
Vértessy G., Beáta |
Title in Hungarian |
Egy molekuláris kapcsoló szerepe, működése és felhasználási módszerei |
Title in English |
Functional role, mechanism of action and exploitation of a molecular switch |
Keywords in Hungarian |
represszor, nukleotid metabolizmus, DNS károsodás és javítás, génkifejeződés szabályozása, fehérje-röntgenkrisztallográfia |
Keywords in English |
repressor, nucleotide metabolism, DNA damage and repair, regulation of gene expression, protein X-ray crystallography |
Discipline |
General biochemistry and metabolism (Council of Medical and Biological Sciences) | 50 % | Ortelius classification: Molecular biology | Structural biology (crystallography and EM) (Council of Medical and Biological Sciences) | 50 % |
|
Panel |
Molecular and Structural Biology and Biochemistry |
Department or equivalent |
Department of Applied Biotechnology and Food Science (Budapest University of Technology and Economics) |
Participants |
Bakos, Vince Békési, Angéla Bendes, Ábris Benedek, András Horváth, András Leveles, Ibolya Liliom, Károly Nagy, Gergely Nándor Nyíri, Kinga Papp-Kádár, Veronika Rokobné Révész, Ágnes Róna, Gergely Scheer, Ildikó Szabó, Judit Eszter Tankó, Éva Vékey, Károly Wunderlich, Lívius Zagyva, Imre
|
Starting date |
2014-01-01 |
Closing date |
2018-04-30 |
Funding (in million HUF) |
77.580 |
FTE (full time equivalent) |
27.12 |
state |
closed project |
Summary in Hungarian A kutatás összefoglalója, célkitűzései szakemberek számára Itt írja le a kutatás fő célkitűzéseit a témában jártas szakember számára. A bakteriális genom gyakran tartalmaz olyan mobilis genetikai elemeket, melyek a bakteriális kromoszómához képest többé-kevésbé független módon képesek replikálódni. Ezek némelyike fág-eredetű és köztük kiemelt jelentőségük van az ún. patogenicitási szigeteknek (PI). A patogenicitási szigetek orvosbiológiai szempontból való kiemelt jelentősége abban rejlik, hogy felelősek számos virulencia faktor és toxin (pl. a toxikus sokk szindróma toxinja) különböző törzsek közötti elterjesztéséért. A jelen projektben több különböző nézőpontból kívánunk górcső alá venni egy olyan génkifejeződési szabályozó mechanizmust, melyen belül a represszió és a derepresszió egy a Staphylococcus auerus-ra jellemző patogenicitási szigethez kapcsolt. Egyrészről a szerkezeti biológiától a sejtbiológiáig terjedő eszközök segítségével szeretnénk mélységeiben leírni a Staphylococcus aureus Stl represszor fehérjéje és több különböző (Staphylococcus aureus fág, humán és mikobakteriális) dUTPázok közötti kölcsönhatás szerkezeti alapjait és funkcionális hatásait. Másrészről, vizsgálni kívánjuk az Stl fehérje esetleges általános dUTPáz inhibitorként való szerepét, és egy olyan kísérleti modellrendszert kívánunk létrehozni, melyben az Stl-indukált represszió párosítva a dUTPáz-indukált derepresszióval mintegy molekuláris kapcsolóként működik. Kiemelt várható eredmények: a jelen kutatás a molekuláris hatásmechanizmus releváns és lényegi részleteiben gazdag, mély betekintést fog nyújtani a génkifejeződés szabályozásába és egy meghökkentően újféle dUTPáz gátlás mechanizmusába. Továbbá, kialakítunk egy valószínűleg széles körben használható molekuláris kapcsoló rendszert, mind pro- mind eukarióta sejtekre.
Mi a kutatás alapkérdése? Ebben a részben írja le röviden, hogy mi a kutatás segítségével megválaszolni kívánt probléma, mi a kutatás kiinduló hipotézise, milyen kérdéseket válaszolnak meg a kísérletek. A jelen pályázat központi munkahipotézise az alábbi kulcsállításokat fogalmazza meg: - a Staphylococcus aureus egyik Stl fehérjéje gátolja több különböző forrásból származó dUTPáz (S. aureus fág, humán és mikobakteriális) katalitikus aktivitását és talán egy általános dUTPáz inhibitor fehérjének tekinthető - a dUTPázok C-terminális polipeptid szegmense fontos szerepet játszik az Stl-dUTPáz kölcsönhatásban - az Stl-dUTPáz kölcsönhatás általános molekuláris kapcsolóként alkalmazható a génkifejeződés szabályozására különböző rendszerekben
A munkahipotézisnek megfelelően, a projekt célkitűzései: 1. célkitűzés: Az Stl represszor fehérje és a különböző (Staphylococcus fág, humán, mikobakteriális) dUTPázok között létrejövő komplexálódás mechanizmusának felderítése: általános hasonlóságok és specifikus különbségek 2. célkitűzés: Az S. aureus phi11 fág dUTPáz által indukált, az Stl represszor fehérjére irányuló derepresszió mechanizmusának felderítése 3. célkitűzés: A dUTPáz-deprepressziós mechanizmusát kihasználó molekuláris kapcsoló model kialakítása és tesztelése prokarióta és eukarióta sejtes rendszerekben 4. célkitűzés: Stl-szerű humán és MTB hasonló fehérjék keresése és ezen fehérjék dUTPázokkal való kölcsönhatásainak vizsgálata.
Mi a kutatás jelentősége? Röviden írja le, milyen új perspektívát nyitnak az alapkutatásban az elért eredmények, milyen társadalmi hasznosíthatóságnak teremtik meg a tudományos alapját. Mutassa be, hogy a megpályázott kutatási területen lévő hazai és a nemzetközi versenytársaihoz képest melyek az egyediségei és erősségei a pályázatának! Szakértelmünk (v.ö. publikációk) valamint a jelen előkísérleti eredmények alapján kijelenthetjük, hogy az 1. és 2. célkitűzések kompromisszumok nélkül teljesíthetőek. A 3. célkitűzés (kapcsoló rendszer kialakítása) szintén elvégezhető, megfelelő háttérrel rendelkező molekuláris sejtbiológiai projektként tekinthető, jóllehet, az egyes specifikus plazmidok kialakítása során valószínűleg több nehézséggel fogunk találkozni. Mégis, ismeretesek azon technikák, melyekkel az ilyen jellegű nehézségek kezelhetők. Az 1., 2. és 3. célkitűzések elérése azt eredményezi, hogy megismerjük a dUTPáz-indukált Stl derepresszió pontos molekuláris mechanizmusát. Ez a tudás mind az orvosbiológiai alkalmazásokban, mind a génkifejeződés szabályozásának új mechanisztikus megértésében használható lesz. Az Stl-indukált dUTPáz gátlás szerkezeti és funkcionális sajátságainak megismerése egy eddig teljes mértékben ismeretlen, lényegileg új dUTPáz szabályozási lehetőséget fog részletesen leírni. Ezt a tudást a molekuláris sejtbiológiai kutatásokban rendkívül jól lehet majd alkalmazni, mert rendelkezésre fog állni egy specifikus fehérje természetű dUTPáz inhibitor, mellyel a dUTPáz funkcióban (nukleotid metabolizmus, sejtbeli nukleotid pool szabályozás, DNS integritási kontroll) érintett különböző jelátviteli utak jól vizsgálhatók. Nehéz lenne túlbecsülni ennek jelentőségét. A 4. célkitűzésben tesztelni fogjuk a hipotézist, mely szerint az Stl-hez bizonyos mértékben hasonlító és dUTPáz kölcsönható partnerként azonosított ösztrogén receptor fehérje valóban képez-e az enzimatikus aktivitást befolyásoló komplexet a humán dUTPázzal. Ezen célkitűzés a "high risk - high yield" kategóriába tartozik. Siker esetén az endogén dUTPáz inhibitor fiziológiai jelentőségét tudjuk majd karakterizálni.
A kutatás összefoglalója, célkitűzései laikusok számára Ebben a fejezetben írja le a kutatás fő célkitűzéseit alapműveltséggel rendelkező laikusok számára. Ez az összefoglaló a döntéshozók, a média, illetve az érdeklődők tájékoztatása szempontjából különösen fontos az NKFI Hivatal számára. Az egyes fertőző betegségekért felelős mikroorganizmusok gyógyszerrezisztens törzsei egyre inkább elterjednek és széles körű rezisztenciát mutatnak a jelenleg használatos antibiotikumokkal szemben. Ezért a patogenicitási mechanizmusok vizsgálata orvosbiológiai szempontból kiemelt jelentőséggel bír. A jelen projektben a génkifejeződés szabályozásának megértésére számos világszínvonalú technikát fogunk alkalmazni a Staphylococcus aureus patogenicitási szigeteinél megvalósuló mechanizmus leírására. Ezen mechanizmus során egyes virulencia és toxin faktorok különböző törzsek közötti átadására kerül sor, melynek során az eredetileg nem patogén törzsek is patogén karaktert vesznek fel. Vizsgálataink fényt derítenek majd ezen mechanizmus részleteire és arra is, hogy milyen módon tudjuk esetleg befolyásolni ezt az orvosbiológiai szempontból fontos folyamatot. Várható, hogy ezen túlmenően a DNS integritásának fenntartásában kulcsszerepet játszó dUTPáz enzimcsalád működésének szabályozására is új útvonalat tudunk majd azonosítani.
| Summary Summary of the research and its aims for experts Describe the major aims of the research for experts. In prokaryotes, the bacterial genome sometimes includes such genetic elements that can be mobilized to form a more or less independent unit of replication. Such genomic segments are frequently phage-related and some of them are associated with key biomedical importance, namely the so-called pathogenicity islands (PIs). From a biomedical point of view, pathogenicity islands are important because they can spread virulence factors and toxins (e.g toxic shock syndrome toxin) among different bacterial strains. In the present proposal we will focus on a Staphylococcal pathogenicity island related gene repression and derepression mechanism from different viewpoints. On one hand, we will employ techniques from structural to molecular and cell biology to decipher the mechanism of interaction of a Staphylococcal repressor protein with dUTPases from diverse sources. On the other hand, we will investigate the potential general dUTPase inhibitory character of Stl protein and will establish a test system for using the Stl-repression versus dUTPase-induced derepression system as a molecular switch. Expected results include a deep insight into gene expression regulation and also into dUTPase inhibition. Additionally, a molecular switch system of potential wide use will be developed.
What is the major research question? Describe here briefly the problem to be solved by the research, the starting hypothesis, and the questions addressed by the experiments. The central working hypothesis of the present grant application has the following key statements: - the Staphylococcal Stl protein is suggested to be an inhibitor of fiDUT, hsDUT and mtDUT enzymatic activities, and may also be a general dUTPase inhibitory protein - the C-terminal arm of dUTPases plays an important role in Stl-dUTPase interactions - the Stl-dUTPase interaction may be used as a general switch to regulate gene expression
For the investigations relevant to prove or disprove the above working hypothesis, we propose the following specific aims:
Specific Aims Aim 1: Elucidate the mechanism of interaction of Stl with staphylocccal, mycobacterial and human dUTPases: general traits and specific differences Aim 2: Characterization of the molecular mechanism of action of the derepression of Stl by dUTPase of the phi11 phage of Staphylococcus aureus Aim 3: Construction of a switchable model to test functionality of the dUTPase- induced derepression within cellular environments Aim 4: Search for human/mycobacterial proteins that may also show Stl-like strong inhibition on human/mycobacterial dUTPase enzyme activity, respectively
What is the significance of the research? Describe the new perspectives opened by the results achieved, including the scientific basics of potential societal applications. Please describe the unique strengths of your proposal in comparison to your domestic and international competitors in the given field. There are two levels of expectation within the present proposal. It seems well-established that Aims 1 and 2 can be fulfilled with no compromise. This confidence is based on our previous expertise in cell, molecular and structural biology projects, and especially on the numerous preliminary results we obtained and presented. Aim 3 (construction of the switchable system) constitutes also a doable molecular biology project during which we may encounter several difficulties in constructing the plasmids and in making these functional within cells, however, the techniques for such processes are well known. The results from Aims 1, 2 and 3 will tell us the exact mechanism of action of the dUTPase-driven Stl derepression. This knowledge will be exploitable in biomedical research and in novel aspects of regulation of gene expression. The structural/functional background and the molecular mechanism of action of dUTPase inhibition by Stl will highlight the role the yet fully unknown role of heterogenous protein-protein interactions in regulating dUTPase activity. This knowledge could also be exploited in cell and molecular biology research by using Stl protein as a potent and specific dUTPase inhibitor and testing cellular pathways upon dUTPase inhibition with ease and with high specificity. The importance of specific inhibitors of DNA repair pathways cannot be overestimated. For Aim 4, we can be confident that we can test the hypothesis that the oestrogen receptor which shows some similarities to the Stl protein and was indentified in a HTP screen as an hsDUT interacting partner is indeed capable of forming a complex with hsDUT. However, we cannot predict if this interaction, if it exists, has an inhibitory role on dUTPase enzymic activity. Hence, I rate this Aim as a “high yield, high risk” aim. We wish to check this possibility because such an endogenous regulator of dUTPase activity is expected to open fundamentally new views on regulation of DNA integrity.
Summary and aims of the research for the public Describe here the major aims of the research for an audience with average background information. This summary is especially important for NRDI Office in order to inform decision-makers, media, and others. Infectious diseases still present remarkable biomedicinal challenge due to the appearance of resistant strains of the respective causative agents. Hence, investigations into mechanisms of pathogenicity are of considerable current interest. We will employ a wide array of state-of-the-art technologies to understand how gene expression regulation operates by focusing on a specific example of gene regulation in Staphylococcus. This regulation involves transmission of genomic elements that are responsible for transmission of virulence and toxin factors from pathogenic to non-pathogenic Staphylococcus strains, thereby rendering the originally non-pathogenic strains also pathogenic. Our studies will reveal how this mechanims operates and how it can be impeded. The results will probaly shed light also on novel possibilities to inhibit dUTPases, an key enzyme family responsible for keeping genomic integrity.
|
|
|
|
|
|
|
|
|
List of publications |
|
|
Nyiri K, Mertens HDT, Tihanyi B, Nagy GN, Kohegyi B, Matejka J, Harris MJ, Szabo JE, Papp-Kadar V, Nemeth-Pongracz V, Ozohanics O, Vekey K, Svergun DI, Borysik AJ, Vertessy BG: Structural model of human dUTPase in complex with a novel proteinaceous inhibitor, SCI REP 8: (1) Paper 4326. 15 p. , 2018 | Surányi ÉV, Hírmondó R, Nyíri K, Tarjányi S, Kőhegyi B, Tóth J, Vértessy BG: Exploiting a phage-bacterium interaction system as a molecular switch to decipher macromolecular interactions in the living cell, VIRUSES 10: (4) Paper 168. 13 p. , 2018 | Hirmondo R, Lopata A, Suranyi EV, Vertessy BG, Toth J: Differential control of dNTP biosynthesis and genome integrity maintenance by the dUTPase superfamily enzymes, SCI REP 7: (1) , 2017 | Kinga Nyíri, Beáta G. Vértessy: Perturbation of genome integrity to fight pathogenic microorganisms, BBA-GEN SUBJECTS 1861: (1) pp. 3593-3612., 2017 | Andras Benedek, Istvan Poloskei, Oliver Ozohanics, Karoly Vekey, Beata G Vertessy: The Stl repressor from Staphylococcus aureus is an efficient inhibitor of the eukaryotic fruitfly dUTPase, FEBS OPEN BIO 8: (2) p. 158167. 10 p. , 2018 | Nikkila J, Kumar R, Campbell J, Brandsma I, Pemberton HN, Wallberg F, Nagy K, Scheer I, Vertessy BG, Serebrenik AA, Monni V, Harris RS, Pettitt SJ, Ashworth A, Lord CJ: Elevated APOBEC3B expression drives a kataegic-like mutation signature and replication stress-related therapeutic vulnerabilities in p53-defective cells, BRIT J CANCER 117: pp. 113-123., 2017 | Manikandan Periyasamy, Anup K Singh, Carolina Gemma, Christian Kranjec, Raed Farzan, Damien A Leach, Naveenan Navaratnam, Hajnalka L Pálinkás, Beata G Vértessy, Tim R Fenton, John Doorbar, Frances Fuller-Pace, David W Meek, R Charles Coombes, Laki Buluwela, Simak Ali: p53 controls expression of the DNA deaminase APOBEC3B to limit its potential mutagenic activity in cancer cells, NUCLEIC ACIDS RES 45: (19) pp. 11056-11069., 2017 | Guca E, Nagy GN, Hajdú F, Marton L, Izrael R, Hoh F, Yang Y, Vial H, Vértessy BG, Guichou JF, Cerdan R: Structural determinants of the catalytic mechanism of Plasmodium CCT, a key enzyme of malaria lipid biosynthesis, SCI REP 25: (8) Paper 11215. 13 p. , 2018 | Szalkai B, Scheer I, Nagy K, Vertessy BG, Grolmusz V: The metagenomic telescope., PLOS ONE 9: (7) e101605, 2014 | Nagy GN, Leveles I, Vertessy BG: Preventive DNA repair by sanitizing the cellular (deoxy)nucleoside triphosphate pool., FEBS J 281: (18) 4207-4223, 2014 | Anna Lopata, Pablo G Jambrina, Pankaz K Sharma, Bernard R Brooks, Judit Toth, Beata G Vertessy , Edina Rosta: Mutations Decouple Proton Transfer from Phosphate Cleavage in the dUTPase Catalytic Reaction, ACS CATAL 5: 3225-3237, 2015 | Marton L, Nagy GN, Ozohanics O, Labas A, Kramos B, Olah J, Vekey K, Vertessy BG: Molecular Mechanism for the Thermo-Sensitive Phenotype of CHO-MT58 Cell Line Harbouring a Mutant CTP:Phosphocholine Cytidylyltransferase., PLOS ONE 10: (6) e0129632, 2015 | Kinga Nyíri, Bianka Kőhegyi, András Micsonai, József Kardos, Beáta G Vértessy: Evidence-based structural model of the Staphylococcal repressor protein: separation of functions into different domains, PLOS ONE 10: (9), 2015 | Benedek A, Horvath A, Hirmondo R, Ozohanics O, Bekesi A, Modos K, Revesz A, Vekey K, Nagy GN, Vertessy BG: Potential steps in the evolution of a fused trimeric all-beta dUTPase involve a catalytically competent fused dimeric intermediate., FEBS J 283: (18) 3268-3286, 2016 | Csaba Kerepesi, Judit E Szabó, Veronika Papp-Kádár, Orsolya Dobay, Dóra Szabó, Vince Grolmusz, Beáta G Vértessy: Life without dUTPase, FRONT MICROBIOL 7:, 2016 | Lopata A, Leveles I, Bendes AA, Viskolcz B, Vertessy BG, Jojart B, Toth J: A Hidden Active Site in the Potential Drug Target Mycobacterium tuberculosis dUTPase Is Accessible through Small Amplitude Protein Conformational Changes., J BIOL CHEM 291: (51) 26320-26331, 2016 | Mary Christie, Chiung-Wen Chang, Gergely Róna, Kate M Smith, Alastair G Stewart, Agnes A S Takeda, Marcos R M Fontes, Murray Stewart, Vertessy BG, Jade K Forwood, Bostjan Kobe: Structural Biology and Regulation of Protein Import into the Nucleus, J MOL BIOL 428: (10) 2060-2090, 2016 | Nagy GN, Suardiaz R, Lopata A, Ozohanics O, Vékey K, Brooks BR, Leveles I, Tóth J, Vértessy BG, Rosta E: Structural Characterization of Arginine Fingers: Identification of an Arginine Finger for the Pyrophosphatase dUTPases, J AM CHEM SOC 138: (45) 15035-15045, 2016 | Papp-Kadar V, Szabo JE, Nyiri K, Vertessy BG: In Vitro Analysis of Predicted DNA-Binding Sites for the Stl Repressor of the Staphylococcus aureus SaPIBov1 Pathogenicity Island, PLOS ONE 11: (7), 2016 | Pukancsik M, Orban A, Nagy K, Matsuo K, Gekko K, Maurin D, Hart D, Kezsmarki I, Vertessy BG: Secondary Structure Prediction of Protein Constructs Using Random Incremental Truncation and Vacuum-Ultraviolet CD Spectroscopy, PLOS ONE 11: (6), 2016 | Requena CE, Perez-Moreno G, Horvath A, Vertessy BG, Ruiz-Perez LM, Gonzalez-Pacanowska D, Vidal AE: The nucleotidohydrolases DCTPP1 and dUTPase are involved in the cellular response to decitabine., BIOCHEM J 473: (17) 2635-2643, 2016 | Szabo JE, Takacs E, Merenyi G, Vertessy BG, Toth J: Trading in cooperativity for specificity to maintain uracil-free DNA., SCI REP 6:, 2016 | Tóth T, Németh T, Leveles I, Vértessy BG, Huszthy P: Structural characterization of the crystalline diastereomeric complexes ..., STRUCT CHEM Article is Press: 1-8, 2016 | Bartha-Vári J H, Toşa M I, Irimie F -D, Weiser D, Boros Z, Vértessy B G, Paizs C, Poppe L: Immobilization of phenylalanine ammonia-lyase on single-walled carbon nanotubes for stereoselective biotransformations in batch and in continuous-flow modes, CHEMCATCHEM 7: (7) 1122-1128, 2015 | Gergely Rona, Ildiko Scheer, Kinga Nagy, Hajnalka L Palinkas, Gergely Tihanyi, Mate Borsos, Angela Bekesi, Beata G Vertessy: Detection of uracil within DNA using a sensitive labeling method for in vitro and cellular applications, NUCLEIC ACIDS RES 44, e28, 2016 | Hirmondó R, Szabó JE, Nyíri K, Tarjányi S, Dobrotka P, Tóth J, Vértessy BG: Cross-species inhibition of dUTPase via the Staphylococcal Stl protein perturbs dNTP pool and colony formation in Mycobacterium, DNA REPAIR 30: 21-27, 2015 | Horvath A, Batki J, Henn L, Lukacsovich T, Rona G, Erdelyi M, Vertessy BG: dUTPase expression correlates with cell division potential in Drosophila melanogaster., FEBS J 282: (10) 1998-2013, 2015 | Szabó JE, Németh V, Papp-Kádár V, Nyíri K, Leveles I, Bendes AÁ, Zagyva I, Róna G, Pálinkás HL, Besztercei B, Ozohanics O, Vékey K, Liliom K, Tóth J, Vértessy BG.: Highly potent dUTPase inhibition by a bacterial repressor protein reveals a novel mechanism for gene expression control., Nucleic Acids Res. 2014 Oct 29;42(19):11912-20. doi: 10.1093/nar/gku882., 2014 | Róna G, Pálinkás HL, Borsos M, Horváth A, Scheer I, Benedek A, Nagy GN, Zagyva I, Vértessy BG.: NLS copy-number variation governs efficiency of nuclear import--case study on dUTPases., FEBS J. 2014 Dec;281(24):5463-78. doi: 10.1111/febs.13086., 2014 | Róna G, Borsos M, Kobe B, Vértessy BG.: Factors influencing nucleo-cytoplasmic trafficking: which matter? Response to Alvisi & Jans' comment on Phosphorylation adjacent to the nuclear localization signal of hum, Acta Crystallogr D Biol Crystallogr. 2014 Oct;70(Pt 10):2777-8. doi: 10.1107/S1399004714020501., 2014 | Róna G, Borsos M, Ellis JJ, Mehdi AM, Christie M, Környei Z, Neubrandt M, Tóth J, Bozóky Z, Buday L, Madarász E, Bodén M, Kobe B, Vértessy BG.: Dynamics of re-constitution of the human nuclear proteome after cell division is regulated by NLS-adjacent phosphorylation., Cell Cycle. 2014;13(22):3551-64. doi: 10.4161/15384101.2014.960740., 2014 | Anna Lopata, Pablo G Jambrina, Pankaz K Sharma, Bernard R Brooks, Judit Toth, Beata G Vertessy , Edina Rosta: Mutations Decouple Proton Transfer from Phosphate Cleavage in the dUTPase Catalytic Reaction, ACS CATAL 5: 3225-3237, 2015 | Bartha-Vári J H, Toşa M I, Irimie F -D, Weiser D, Boros Z, Vértessy B G, Paizs C, Poppe L: Immobilization of phenylalanine ammonia-lyase on single-walled carbon nanotubes for stereoselective biotransformations in batch and in continuous-flow modes, CHEMCATCHEM 7: (7) 1122-1128, 2015 | Gergely Rona, Ildiko Scheer, Kinga Nagy, Hajnalka L Palinkas, Gergely Tihanyi, Mate Borsos, Angela Bekesi, Beata G Vertessy: Detection of uracil within DNA using a sensitive labeling method for in vitro and cellular applications, NUCLEIC ACIDS RES 1: Article in press, 2015 | Hirmondó R, Szabó JE, Nyíri K, Tarjányi S, Dobrotka P, Tóth J, Vértessy BG: Cross-species inhibition of dUTPase via the Staphylococcal Stl protein perturbs dNTP pool and colony formation in Mycobacterium, DNA REPAIR 30: 21-27, 2015 | Horvath A, Batki J, Henn L, Lukacsovich T, Rona G, Erdelyi M, Vertessy BG: dUTPase expression correlates with cell division potential in Drosophila melanogaster., FEBS J 282: (10) 1998-2013, 2015 | K Horváti, B Bacsa, N Szabó, K Fodor, Gy Balka, M Rusvai, É Kiss, G Mező, V Grolmusz, B Vértessy, F Hudecz, Sz Bősze: Antimycobacterial activity of peptide conjugate of pyridopyrimidine derivative against Mycobacterium tuberculosis in a series of in vitro and in vivo models, TUBERCULOSIS 95: (S1) S207-S211, 2015 | Kinga Nyíri, Bianka Kőhegyi, András Micsonai, József Kardos, Beáta G Vértessy: Evidence-based structural model of the Staphylococcal repressor protein: separation of functions into different domains, PLOS ONE 10: (9) , 2015 | Kinga Nyíri, Veronika Papp-Kádár, Judit E Szabó, Veronika Németh, Beáta G Vértessy: Exploring the role of the phage-specific insert of bacteriophage Φ11 dUTPase, STRUCT CHEM 26: (5) 1425-1432, 2015 | Marton L, Nagy GN, Ozohanics O, Labas A, Kramos B, Olah J, Vekey K, Vertessy BG: Molecular Mechanism for the Thermo-Sensitive Phenotype of CHO-MT58 Cell Line Harbouring a Mutant CTP:Phosphocholine Cytidylyltransferase., PLOS ONE 10: (6) e0129632, 2015 | Gergely N Nagy, Lívia Marton, Alicia Contet, Olivér Ozohanics, Laura-Mihaela Ardelean, Ágnes Révész, Károly Vékey, Florin Dan Irimie, Henri Vial, Rachel Cerdan, Beáta G Vértessy: Composite Aromatic Boxes for Enzymatic Transformations of Quaternary Ammonium Substrates, ANGEW CHEM INT EDIT 53: (49) 13471-13476, 2014 | Judit E Szabó, Veronika Németh, Veronika Papp-Kádár, Kinga Nyíri, Ibolya Leveles, Ábris Á Bendes, Imre Zagyva, Gergely Róna, Hajnalka Pálinkás, Balázs Besztercei, Olivér Ozohanics, Károly Vékey, Károly Liliom, Judit Tóth, Beáta G Vértessy: Highly potent dUTPase inhibition by a bacterial repressor protein reveals a novel mechanism for gene expression control, NUCLEIC ACIDS RES 42: (19) 11912-11920, 2014 | Nagy GN, Leveles I, Vertessy BG: Preventive DNA repair by sanitizing the cellular (deoxy)nucleoside triphosphate pool., FEBS J 281: (18) 4207-4223, 2014 | Szalkai B, Scheer I, Nagy K, Vertessy BG, Grolmusz V: The metagenomic telescope., PLOS ONE 9: (7) e101605, 2014 |
|
|
|
|
|
|
Back »
|
|
|