Complex enzyme activities supporting genome maintenance and cancer prevention in real-life crowded environments  Page description

Help  Print 
Back »
 

Details of project

  
Identifier
116072
Type K
Principal investigator Kovács, Mihály
Title in Hungarian Genomkarbantató enzimek összetett aktivitásai élethűen zsúfolt környezetben
Title in English Complex enzyme activities supporting genome maintenance and cancer prevention in real-life crowded environments
Keywords in Hungarian DNS, fehérje, enzim, helikáz, DNS-hibajavítás, mechanizmus, szerkezet
Keywords in English DNA, protein, enzyme, helicase, DNA repair, mechanism, structure
Discipline
General biochemistry and metabolism (Council of Medical and Biological Sciences)60 %
Ortelius classification: Enzimology
Molecular biology (Council of Medical and Biological Sciences)20 %
Ortelius classification: Molecular biology
Biophysics (e.g. transport mechanisms, bioenergetics, fluorescence) (Council of Medical and Biological Sciences)20 %
Ortelius classification: Molecular biophysics
Panel Medical and Biological Sciences Committee Chairs
Department or equivalent Department of Biochemistry (Eötvös Loránd University)
Participants Gyimesi, Máté
Harami, Gábor
Haraminé Papp, Hajnalka
Hubert, Ágnes
Martina, Máté
Varga, Máté
Starting date 2015-10-01
Closing date 2020-09-30
Funding (in million HUF) 58.742
FTE (full time equivalent) 8.32
state closed project
Summary in Hungarian
A kutatás összefoglalója, célkitűzései szakemberek számára
Itt írja le a kutatás fő célkitűzéseit a témában jártas szakember számára.
A RecQ-helikázok kulcsfontosságúak a DNS épségét fenntartó homológ rekombinációs (HR) DNS-hibajavítás szabályozásában. A közelmúltban ezen enzimek váratlanul összetett aktivitásait fedeztük fel: kimutattuk, hogy orientált módon bontják le a DNS-szálinváziókat, és repetitív ingázó mozgást végeznek lokálisan bázispárosodott DNS-szakaszokon. Arra utaló eredményeket is kaptunk, hogy ezek az aktivitások kulcsszerepet játszanak a káros genomátrendeződéseket – és magasabbrendű szervezetekben rákot – okozó illegitim rekombináció megakadályozásában. Érdekes módon azt találtuk, hogy az összetett aktivitásokat a sejtbeli körülményekre jellemző makromolekuláris zsúfoltság szelektíven fokozza. Hogyan teszi lehetővé a moduláris enzimfelépítés az összetett aktivitásokat? Milyen mechanizmus révén fokozza a makromolekuláris zsúfoltság ezeket az aktivitásokat? Hogyan vezetnek az összetett aktivitások kedvező biológiai kimenethez, azaz biztonságos és pontos rekombinációhoz? Biokémiai és egyedimolekula-vizsgálati eljárásokat dolgoztunk ki annak felderítésére, hogy az enzimek és a DNS szerkezeti elemei, valamint a makromolekuláris zsúfoltság hogyan befolyásolják a HR kulcsfontosságú köztitermékeinek (rekombináz-nukleoprotein-szálaknak és szálinvázióknak) a RecQ-helikázok által katalizált felbontását. Az in vitro mechanizmus-vizsgálatokkal párhuzamosan kvantitatív in vivo kísérletekben megvizsgáljuk, hogy a felfedezett aktivitások hogyan teszik lehetővé a pontos HR-t baktériumokban és eukarióta sejtekben. A megszerzett ismeretek hozzájárulnak annak megértéséhez, hogy a sejtek hogyan javítják ki az elkerülhetetlen DNS-károsodást, így megelőzve a sejthalált illetve a rákos átalakulást.

Mi a kutatás alapkérdése?
Ebben a részben írja le röviden, hogy mi a kutatás segítségével megválaszolni kívánt probléma, mi a kutatás kiinduló hipotézise, milyen kérdéseket válaszolnak meg a kísérletek.
Probléma: A homológ rekombináció (HR) a DNS-hibák javításának kulcsfontosságú mechanizmusa. A nem megfelelően szabályozott HR azonban káros genom-átrendeződésekhez, sejthalálhoz vagy rákos átalakuláshoz vezethet. A HR minőségellenőrzése tehát létfontosságú – ennek mechanizmusa azonban javarészt felderítetlen.
A közelmúltban a HR kulcsenzimeinek számító RecQ-helikázok összetett enzimaktivitásait fedeztük fel, és azt találtuk, hogy a makromolekuláris zsúfoltság jelentősen és szelektíven fokozza ezeket az aktivitásokat.
Hipotézisek:
(i) Az összetett DNS-feldolgozó aktivitások a konzervált moduláris RecQ-enzimszerkezet egyes elemeinek dinamikus kooperációja révén jönnek létre.
(ii) Az enzimek funkcionális sajátságai – kiváltképpen az összetett aktivitások – az evolúció során a zsúfolt környezetben való működésre optimalizálódtak.
(iii) Az összetett aktivitások kulcsfontosságúak a HR minőségellenőrzésében.
Vizsgált kérdések:
(i) Hogyan teszi lehetővé a moduláris enzimfelépítés a váratlanul összetett enzimaktivitásokat? Hogyan befolyásolja a DNS-szubsztrátok szerkezete a RecQ-helikázok invázió-felbontó és ingázó aktivitásait?
(ii) Milyen mechanizmus révén fokozza a valós sejtbeli körülményekre jellemző makromolekuláris zsúfoltság az összetett enzimaktivitásokat?
(iii) Hogyan teszik lehetővé a DNS-szerkezetfüggő összetett enzimaktivitások az előnyös biológiai kimenet, azaz a biztonságos és pontos HR megvalósulását?

Mi a kutatás jelentősége?
Röviden írja le, milyen új perspektívát nyitnak az alapkutatásban az elért eredmények, milyen társadalmi hasznosíthatóságnak teremtik meg a tudományos alapját. Mutassa be, hogy a megpályázott kutatási területen lévő hazai és a nemzetközi versenytársaihoz képest melyek az egyediségei és erősségei a pályázatának!
(a) A felfedezett aktivitások felderítése hozzájárul annak megértéséhez, hogy a sejtek a HR-alapú hibajavítás révén hogyan előzik meg a káros génátrendeződéseket és a rákos átalakulást.
(b) Az enzimek a sejtbeli zsúfolt környezetben történő hatékony működésre optimalizálódtak. Ezen az alapvető, ám felderítetlen területen szerzett ismeretek a molekuláris kölcsönhatások realisztikusabb megismerése révén hozzájárulhatnak a betegségokozó folyamatok pontosabb megértéséhez és a hatékonyabb gyógyszertervezéshez.
(c) A molekuláris mechanizmusvizsgálatok eredményei ritkán kapcsolódnak közvetlenül a biológiai kimenetek pontos megértéséhez. Élvonalbeli biokémiai és egyedimolekula-vizsgálatok, valamint kvantitatív in vivo HR-pontosság- és -útvonalválasztás-mérések kombinációjával meg tudjuk határozni az enzimek és a DNS-köztitermékek szerkezeti elemeinek a rekombináció minőségellenőrzésében betöltött szerepét.

A kutatás összefoglalója, célkitűzései laikusok számára
Ebben a fejezetben írja le a kutatás fő célkitűzéseit alapműveltséggel rendelkező laikusok számára. Ez az összefoglaló a döntéshozók, a média, illetve az érdeklődők tájékoztatása szempontjából különösen fontos az NKFI Hivatal számára.
DNS-állományunkban folyamatosan keletkeznek károsodások. A DNS-károsodás akár halálos kimenetelű is lehet; a DNS-hibajavító mechanizmusok ezért minden élőlényben kulcsfontosságúak. A homológ rekombináció (HR) folyamata hibamentesen tudja javítani a sérült DNS információ-tartalmát. A túlzott HR azonban sejthalálhoz vagy rák kialakulásához vezethet. A HR minőségellenőrzése tehát létfontosságú – azonban nem tudjuk, hogy ez hogyan valósul meg a sejtekben.
A közelmúltban a HR kulcsfehérjéi, az ún. RecQ-helikázok váratlanul összetett aktivitásait fedeztük fel. Arra utaló eredményeket is kaptunk, hogy ezek az aktivitások kulcsfontosságúak a HR minőségellenőrzésében. Érdekes módon azt is megállapítottuk, hogy ezek az aktivitások fokozottan jelentkeznek a valós sejtbeli környezetre jellemző "molekuláris zsúfoltság" körülményei között.
Kísérleteinkben három fő kérdésre keresünk választ: Hogyan befolyásolja az összetett aktivitásokat a RecQ-fehérjék és a DNS szerkezete? Hogyan fokozza a "molekuláris zsúfoltság" ezeket az aktivitásokat? Hogyan vezetnek ezek az aktivitások előnyös biológiai kimenethez, azaz a HR biztonságos és pontos megvalósulásához?
A megszerzett ismeretek hozzájárulnak a DNS-hibajavítás illetve a rák kialakulásának megértéséhez, és a molekuláris folyamatok realisztikusabb megértése révén fokozhatják a gyógyszerfejlesztés hatékonyságát.
Summary
Summary of the research and its aims for experts
Describe the major aims of the research for experts.
RecQ helicases preserve genome integrity by controlling and promoting DNA repair via homologous recombination. We recently discovered striking complex activities of these enzymes, including oriented disruption of DNA strand invasions and repetitive shuttling along locally base-paired DNA regions. We found these activities to be essential for suppression of illegitimate recombination events that could lead to harmful genome rearrangements and cancer in higher organisms. Intriguingly, we found that the complex activities are selectively enhanced in macromolecular crowding conditions, implying that these activities are evolutionarily optimized for crowded environments. How does modular enzyme architecture give rise to unpredicted complex activities? How are complex activities enhanced by macromolecular crowding pertinent to real-life intracellular conditions? How do these activities eventually lead to advantageous biological outcome, i.e. safe and precise recombination? We devised ensemble and single-molecule biophysical experiments to assess how enzyme and DNA structure as well as macromolecular crowding affect RecQ helicase control over formation and disruption of recombinase-nucleoprotein filaments and displacement loops, intermediates critical for regulation of recombination. In concert with in vitro mechanistic explorations, we will quantitatively determine how the discovered complex activities support precise recombination in vivo in bacterial and eukaryotic cells. This knowledge will advance our perspective on how humans and other organisms process inevitable DNA damage to prevent cancerous transformation.

What is the major research question?
Describe here briefly the problem to be solved by the research, the starting hypothesis, and the questions addressed by the experiments.
Problem: Homologous recombination (HR) is a key mechanism that enables error-free repair of DNA damage. However, uncontrolled HR may lead to harmful genome rearrangements, cell death or cancer. Therefore, quality control of HR is vitally important for all organisms, but it is unknown how it is achieved.
We recently discovered striking complex activities or RecQ helicases, key enzymes of HR, and found these activities to be enhanced by macromolecular crowding (MC).
Hypotheses:
(i) The complex DNA-processing activities emerge from dynamic cooperation between elements of a conserved modular enzyme architecture.
(ii) The functional properties of enzymes, particularly their complex activities, are evolutionarily optimized for crowded environments.
(iii) The complex activities are essential for HR quality control.
Addressed questions:
(i) How does modular enzyme architecture give rise to unpredicted complex activities? How do the invasion-disrupting and shuttling activities of RecQ helicases depend on DNA geometry?
(ii) How are complex activities enhanced by macromolecular crowding pertinent to real-life intracellular conditions?
(iii) How do DNA geometry-dependent processes eventually lead to advantageous biological outcome, i.e. safe and precise HR?

What is the significance of the research?
Describe the new perspectives opened by the results achieved, including the scientific basics of potential societal applications. Please describe the unique strengths of your proposal in comparison to your domestic and international competitors in the given field.
(a) Exploration of the discovered activities will advance our perspective on how cell death and cancer are prevented via HR-based genome maintenance, and how malignant transformation develops as a result of inefficient or uncontrolled HR.
(b) Enzymes evolve and are selected for optimal performance in crowded real-life environments. The knowledge gained in this fundamental but unexplored area will result in more profound understanding of disease-causing conditions, and may enhance the efficiency of drug development via more realistic assessment of molecular interactions.
(c) Molecular mechanistic studies are rarely linked directly to biological outcome. We will combine cutting-edge solution biochemical/biophysical and single-molecule experiments with quantitative in vivo HR precision and pathway selection assays in prokaryotic and eukaryotic systems. By introducing the same alterations in enzyme and substrate (DNA) structure in the two types of experiment, we will be able to determine the mechanistic roles of molecular components across different levels of complexity.

Summary and aims of the research for the public
Describe here the major aims of the research for an audience with average background information. This summary is especially important for NRDI Office in order to inform decision-makers, media, and others.
Our DNA is constantly exposed to damage. Damage repair mechanisms are crucial for all organisms, because unrepaired DNA damage can be fatal. A process called homologous recombination (HR) can restore the information content of damaged DNA. However, uncontrolled HR may lead to cell death or cancer. Quality control of HR is therefore vitally important, but it is unknown how it is achieved.
We recently discovered striking complex activities of a family of DNA-modifying HR proteins called RecQ helicases. We obtained indications that these activities are crucial for HR quality control. Intriguingly, we also found that these activities are selectively enhanced under “molecular crowding” conditions that represent the real-life cellular situation.
We wish to find answers to three key questions: How are the complex activities driven by the intricate structure of proteins and DNA? How does “molecular crowding” enhance these activities in real life? How do these activities lead to advantageous biological outcome, i.e. safe and precise HR?
The gained knowledge will aid understanding of DNA repair mechanisms and cancer formation, and it may enhance the efficiency of drug development via more realistic assessment of molecular processes.




 

Final report

  
Results in Hungarian
Az élőlények genomja külső tényezők illetve a szervezet saját anyagcseréje által is folyamatos károsodásnak van kitéve. Projektünkben újszerű megközelítésekkel tártuk fel a DNS-ben keletkező hibák javítását végző fehérjemolekulák működési mechanizmusait és élettani szerepeit. A molekuláris működéseket általunk fejlesztett biofizikai technikákkal, míg a biológiai hatásokat egyazon fehérjerendszer baktériumokban illetve gerinces élőlényben (zebrahalban) történő genetikai-funkcionális vizsgálatával derítettük fel. Feltártunk egy olyan új molekuláris működést, amelynek során a DNS-hibajavító molekulák a többszálú DNS-köztitermékek geometriája alapján ismerik fel és javítják a hibás, illetve potenciálisan további károkat okozó genomszakaszokat. Funkcionális vizsgálataink a DNS-hibajavító rendszerek testi sejtekben játszott szerepein kívül azoknak a csíravonal-fejlődésben és a nemzőképességben betöltött funkcióit is feltárták.
Results in English
The genomes of living organisms is constantly damaged both by external factors and by the cells’ intrinsic metabolic processes. In our project, we used novel approaches to explore the mechanisms and physiological roles of protein molecules that repair damaged DNA. Molecular functions were elucidated by biophysical techniques that we newly developed and optimized, while biological effects were unveiled by genetic and functional studies of the same protein system in bacteria and vertebrates (zebrafish). We have discovered a new molecular function by which DNA repair enzymes recognize and repair defective or potentially harmful genome segments, based on the geometry of multi-stranded DNA intermediates. In addition to the roles of DNA repair systems in somatic cells, our functional studies also revealed their functions in germ line development and fertility.
Full text https://www.otka-palyazat.hu/download.php?type=zarobeszamolo&projektid=116072
Decision
Yes





 

List of publications

  
Harami Gábor M., Kovács Zoltán J., Pancsa Rita, Pálinkás János, Baráth Veronika, Tárnok Krisztián, Málnási-Csizmadia András, Kovács Mihály: Phase separation by ssDNA binding protein controlled via protein−protein and protein−DNA interactions, PROCEEDINGS OF THE NATIONAL ACADEMY OF SCIENCES OF THE UNITED STATES OF AMERICA 117: (42) pp. 26206-26217., 2020
Horváth, G.; Egyed, O.; Tang, C.; Kovács, M.; Micsonai, A.; Kardos, J.; Toke, O.: Ligand Entry in Human Ileal Bile Acid-Binding Protein Is Mediated by Histidine Protonation, Scientific Reports, 2019
Horváth, G.; Biczók, L.; Majer, Z.; Kovács, M.; Micsonai, A.; Kardos, J.; Toke, O.: Structural Insight into a Partially Unfolded State Preceding Aggregation in an Intracellular Lipid-Binding Protein, FEBS J, 2017
Zacheja Theresa, Toth Agnes, Harami Gabor M., Yang Qianlu, Schwindt Eike, Kovács Mihály, Paeschke Katrin, Burkovics Peter: Mgs1 protein supports genome stability via recognition of G-quadruplex DNA structures, FASEB JOURNAL 34: (9) pp. 12646-12662., 2020
Gyimesi, M., Kovács, M.: Helicases, The 1001 Faces of Proteins. Edited by the MEDinPROT Protein Science Excellence Program, 2018
Baráth V, Budai A, Németh JB, Harami GM, Kovács M: Mutations in RecQ helicase allow selective investigation of the role of the RecQ-SSB interaction., Central European Genome Stability and Dynamics Meeting, Warsaw, Poland, 2018
Harami GM, Seol Y, Pálinkás J, Gyimesi M, Kovács JZ, Martina M, Neuman KC, Kovács M: Investigating D-loop processing by the human Bloom-syndrome helicase with novel two-sensor based method, Central European Genome Stability and Dynamics Meeting, Warsaw, Poland, 2018
Annus T, Müller D, Jezsó B, Harami G, Varga M, Kovács M: Zebrafish as a model for Bloom’s syndrome, Hungarian Molecular Life Sciences Conference, Eger, Hungary, 2019
Kovács JZ, Harami GM, Mills KM, Neuman KC, Kovács M: Single-molecule techniques reveal how proteins can access DNA coated by SSB proteins, Hungarian Molecular Life Science conference, Eger, Hungary, 2019
Harami GM, Kovács ZJ, Pancsa R, Pálinkás J, Baráth V, Tárnok K, Málnási-Csizmadia A, Kovács M: Time to tune your phaser: What more can we learn about bacterial SSB protein?, Central European Genome Stability and Dynamics Meeting, Bratislava, Slovakia, 2019
Harami GM, Seol Y, Pálinkás J, Gyimesi M, Kovács ZJ, Martina M, Neuman KC, Kovács M: Intrinsic balance of BLM helicase between D-loop disruption and stabilization is modulated by the topoisomerase IIIalpha-Rmi1-Rmi2 complex, Central European Genome Stability and Dynamics Meeting, Bratislava, Slovakia, 2019
Kovács M: Be there on time and do the right thing: novel mechanisms of genome stability, HunProtExc Conference, Budapest, Hungary, 2019
Szeltner Z, Harami G, Kovács M, Szüts D: Replication of damaged DNA in cell lysates, HunProtExc Conference, Budapest, Hungary, 2019
Kovács ZJ, Hubert Á, Baráth V, Farkas L, Seol Y, Neuman KC, Harami GM, Kovács M: Probing and visualization of the RecQ helicase-induced DNA binding mode change of the bacterial single-stranded DNA binding (SSB) protein, Annual Meeting of the Biophysical Society, San Diego, CA, USA, 2020
Harami G, Budai A, Kovács M: Aiming at the Achilles heel of bacterial growth, FIBOK Conference (Conference of Young Biotechnologists), 2018
Harami Gabor M., Mills K. Maria, Kovacs Zoltan J., Seol Yeonee, Barath Veronika, Nemeth Julianna B., Harami-Papp Hajnalka, Neuman Keir C., Kovacs Mihaly: Elucidation of the Role of the Interaction between RecQ Helicase and SSB Protein, BIOPHYSICAL JOURNAL 116: (3) pp. 75A-75A., 2019
Harami Gabor M., Palinkas Janos, Seol Yeonee, Gyimesi Mate, Kovacs Zoltan J., Neuman Keir C., Kovacs Mihaly: Novel Assay Resolves D-Loop Processing Pathways by E-Coli RecQ and Human BLM Helicases, BIOPHYSICAL JOURNAL 116: (3) pp. 74A-74A., 2019
Seol Yeonee, Harami Gábor M, Kovács Mihály*, Neuman Keir C*: Homology sensing via non-linear amplification of sequence-dependent pausing by RecQ helicase, ELIFE 8: e45909, 2019
Harami GM, Seol Y, Palinkas J, Gyimesi M, Kovacs ZJ, Martina M, Budai A, Nemeth JB, Neuman KC, Kovacs M: Conserved Domain Architecture of Human BLM Helicase Maintains Balance between D-Loop Disruption and Extension, BIOPHYSICAL JOURNAL 114: (3) pp. 218A-218A., 2018
Gábor M Harami, Yeonee Seol, Junghoon In, Veronika Ferencziová, Máté Martina, Máté Gyimesi, Kata Sarlós, Zoltán J Kovács, Nikolett T Nagy, Yuze Sun, Tibor Vellai, Keir C Neuman, Mihály Kovács: Shuttling along DNA and directed processing of D-loops by RecQ helicase support quality control of homologous recombination, P NATL ACAD SCI USA 114: (4) E466-E475, 2017
Gyimesi Mate, Kovacs Zoltan, Kovacs Mihaly: Holliday Junction Structure Development for Single-Molecule Visualization, BIOPHYSICAL JOURNAL 112: (3) pp. 371A-372A., 2017
Maria Mills, Gábor M Harami, Yeonee Seol, Máté Gyimesi, Máté Martina, Zoltán J Kovács, Mihály Kovács*, Keir C Neuman*: RecQ helicase triggers a binding mode change in the SSB–DNA complex to efficiently initiate DNA unwinding, NUCLEIC ACIDS RESEARCH 45: (20) pp. 11878-11890., 2017
Dalma Müller, Mihály Kovács, Máté Varga: The Role of RecQ-Family Helicases in the Genome Maintenance of Zebrafish, In: The 4th European Zebrafish Principal Investigator Meeting (EZPM) Abstracts, (2016) pp. 108-108., 2016
Gyimesi M, Harami GM, Kocsis ZS, Kovács M: Recent adaptations of fluorescence techniques for the determination of mechanistic parameters of helicases and translocases, METHODS 108: pp. 24-39., 2016
Tóth, Á., Almási, K., Harami, G., Kovács, M., Burkovics, P.: Characterization of a novel G quadruplex binding protein, Abcam Conference on Mechanisms of Recombination, London, UK, 2018
Kovács, M.: The outcome matters: Motorized reactions controlling cell survival through genome maintenance, 48th Membrane Transport Conference, Sümeg, Hungary, 2018
Ferencziová, V., Harami, G. M., Németh, J. B., Vellai, T., Kovács, M.: Functional fine-tuning between bacterial DNA recombination initiation and quality control systems., PLoS One 13: e0192483, 2018
Špírek, M., Mlčoušková, J., Beláň, O., Gyimesi, M., Harami, G. M., Molnár, E., Novacek, J., Kovács, M., Krejci, L.: Human RAD51 rapidly forms intrinsically dynamic nucleoprotein filaments modulated by nucleotide binding state, Nucleic Acids Research 46: 3967-3980., 2018
Gábor M Harami, Yeonee Seol, Junghoon In, Veronika Ferencziová, Máté Martina, Máté Gyimesi, Kata Sarlós, Zoltán J Kovács, Nikolett T Nagy, Yuze Sun, Tibor Vellai, Keir C Neuman, Mihály Kovács: Shuttling along DNA and directed processing of D-loops by RecQ helicase support quality control of homologous recombination, P NATL ACAD SCI USA 114: (4) E466-E475, 2017
Gyimesi M, Harami GM, Kocsis ZS, Kovács M: Recent adaptations of fluorescence techniques for the determination of mechanistic parameters of helicases and translocases, METHODS 108: 24-39, 2016
Dalma Müller, Mihály Kovács, Máté Varga: The Role of RecQ-Family Helicases in the Genome Maintenance of Zebrafish, In: The 4th European Zebrafish Principal Investigator Meeting (EZPM) Abstracts . Lisszabon, Portugália, 2016.03.15-2016.03.19. Kiadvány: Lisbon: 2016. pp. 108, 2016
Gyimesi M, Harami GM, Kocsis ZS, Kovács M: Recent adaptations of fluorescence techniques for the determination of mechanistic parameters of helicases and translocases, METHODS in press: , 2016
Harami, G. M., Seol, Y., Gyimesi, M., Martina, M., Ferencziová, V., Neuman, K. C., Kovács, M.: How nature built a shuttling helicase: utilizing the HRDC domain of bacterial RecQ and human BLM enzymes, Central European DNA Repair Meeting, Szeged, Hungary, 2015
Harami, G. M., Gyimesi, M., Ferencziová, V., Martina, M., Kovács, M.: Motor enzymatic activities controlling the initiation and outcome of homologous recombination, Annual Meeting of the Hungarian Biochemical Society, Szeged, Hungary, 2016
Harami, G. M., Gyimesi, M., Martina, M., Seol, Y., Neuman, K. C., Kovács, M.: Physical mechanism of DNA unwinding by RecQ (and other) helicases, Central European Genome Stability and Dynamics Meeting, Zagreb, Croatia, 2016
Martina, M., Ferencziová, V., Harami, G. M., Hotzi, B., Lengyel, K., Vellai, T., Kovács, M.: In vivo investigation of RecQ helicase functions in recombinational repair and meiosis, Central European Genome Stability and Dynamics Meeting, Zagreb, Croatia, 2016
Kovács, M.: Harcban a véletlennel: hogyan irányítják a motorenzimek a rekombináció kimenetelét?, Meghívott előadás az MTA VIII. osztályának ülésén, 2016
Kovács Mihály, Málnási-Csizmadia András, Nyitray László: Motorfehérjékkel az akadémiai díjig, Biokémia. 16 (3): 4-28., 2017
Harami, G. M., Seol, Y., Ferencziová, V., Martina, M., Neuman, K. C., Kovács, M.: RecQ helicases: Motorized lifeguards in the gene pool, Annual Meeting of the Slovenian Biochemical Society, Bled, Slovenia, 2017
Harami, G. M.: New directions in D-loop processing, Central European Genome Stability Meeting, Budapest, Hungary, 2017




 

Events of the project

  
2022-05-23 00:01:16
Résztvevők változása
2018-05-31 14:03:58
Résztvevők változása
2016-05-02 15:14:36
Résztvevők változása



Back »