Mesterséges beta-aminosav tartalmú önszerveződő polimerek térszerkezetének és stabilitásának vizsgálata
Title in English
Study os space structure and stability of unnatural beta-amino acid containing foldamers
Panel
Chemistry 2
Department or equivalent
Department of Medical Chemistry (University of Szeged)
Participants
Hetényi, Anasztázia
Starting date
2002-01-01
Closing date
2005-12-31
Funding (in million HUF)
3.384
FTE (full time equivalent)
0.00
state
closed project
Final report
Results in Hungarian
A projektben választ kaptunk a beta-peptidek másodlagos szerkezeteinek sztereokémiai szabályzásával, konformációs polimorfizmusával és a kontrolált önrendeződésével kapcsolatos legfontosabb kérdésekre. Megvalósítottuk a beta-peptid másodlagos szerkezetek gerinckonfigurációval történő szabályzását. Kimutattuk, hogy a csakúgy mint az alfa-peptidek, a beta-peptid hélixek is képesek a konformációs polimorfizmusra, ami igazolta valódi önrendeződési folyamatot a hélixképződéssel kapcsolatosan. Tervezett másodlagos szerkezetű beta-peptid oligomereket fehasználva nanostrukturált részecskéket (vezikulák és fibrillumok) hoztunk létre, melyeket harmadlagos szerkezeti elemek építenek fel (hélix-köteg, redőzött szendvics). A megfigyelések hozzájárulhatnak a beta-peptid alapvázzal rendelkező bioaktív molekulák tervezéséhez és bio-nanotechnológiai alkalmazások is elképzelhetők.
Results in English
The project has shed light over the most important questions related to the stereochemical control of the secondary structure formation, the conformational polimorphism and controlled self-association of beta-peptides. The control of the secondary structure formation has been achieved by tuning beta-peptide backbone configuration. It has been shown, that similarly to the alpha-peptides, the conformational polimorhism is an inherent property of the beta-peptides, which proves the true self-organization in connection with helix formation. By using designed beta-peptide secondary structure units, nanostructured particles have been constructed (vesicles, fibrils), which are organized by the forces of the tertiary structure motifs (helix-bundle, pleated sheet sandwich). The observations may contribute to the design of bioactive substances having beta-peptide skeleton and their application in bio-nanotechnology is also possible.
Martinek Tamás, Tóth Gábor, Vass Elemér, Hollósi Miklós, Fülöp Ferenc: cis-2-Aminocyclopentanecarboxylic Acid Oligomers Adopt a Sheetlike Structure: Switch from Helix to Nonpolar Strand, Angew. Chem. Int. Ed. 2002, 41, 1718-1721, 2002
Fülöp Ferenc, Martinek Tamás, Tóth Gábor: Application of alicyclic beta-amino acids in peptide chemistry, Chem. Soc. Rev. 2006, nyomdában, DOI: 10.1039/b501173f, 2006
Martinek Tamás, Fülöp Ferenc: Side-chain Control of beta-peptide Secondary Structures, Eur. J. Biochem. 2003, 270, 3657-3666, 2003
Hetényi Anasztázia, Mándity István, Martinek Tamás, Tóth Gábor, Fülöp Ferenc: True folding of conformationally constrained beta-peptides: chain length-dependent secondary structure, 3rd International and 28th European Peptide Symposium, 2004
Hetényi Anasztázia, Mándity István, Martinek Tamás, Tóth Gábor, Fülöp Ferenc: Chain length-dependent helical motifs and self-association of â-peptides with constrained side-chainsChain length-dependent helical motifs and self-association of â-peptides with constrained side-chains, J. Am. Chem. Soc. 2005, 127, 547-553, 2005
Martinek Tamás, Hetényi Anasztázia, Fülöp Lívia, Mándity István, Tóth Gábor, Dékány Imre, Fülöp Ferenc: Secondary structure-dependent self-assembly of beta-peptides into nanosized fibrils and membranes, Angew. Chem. Int. Ed. 2006, nyomdában, DOI: 10.1002/anie.200504158, 2006
Events of the project
2020-01-30 11:02:08
Kutatóhely váltás
A kutatás helye megváltozott. Korábbi kutatóhely: Gyógyszeranalitikai Intézet (Szegedi Tudományegyetem), Új kutatóhely: Orvosi Vegytani Intézet (Szegedi Tudományegyetem).
2017-08-25 13:40:49
Kutatóhely váltás
A kutatás helye megváltozott. Korábbi kutatóhely: Gyógyszerkémiai Intézet (Szegedi Tudományegyetem), Új kutatóhely: Gyógyszeranalitikai Intézet (Szegedi Tudományegyetem).
