Fiziológiás és patológiás jelátviteli komplexek vizsgálata a sejtmembránban és a sejtmagban egyedi molekula érzékenységgel  részletek

súgó  nyomtatás 
vissza »
 

Projekt adatai

  
azonosító
103965
típus K
Vezető kutató Vámosi György
magyar cím Fiziológiás és patológiás jelátviteli komplexek vizsgálata a sejtmembránban és a sejtmagban egyedi molekula érzékenységgel
Angol cím Physiological and pathological signaling complexes in the plasma membrane and the nucleus studied with single molecule sensitivity
magyar kulcsszavak interleukin-2 receptor, interleukin-15 receptor, MHC I, HLA B27, magreceptorok, RAR, RXR, FRET, FCS
angol kulcsszavak interleukin-2 receptor, interleukin-15 receptor, MHC I, HLA B27, nuclear receptors, RAR, RXR, FRET, FCS
megadott besorolás
Biofizika (pl. transzport-mechanizmusok, bioenergetika, fluoreszcencia) (Orvosi és Biológiai Tudományok Kollégiuma)50 %
Ortelius tudományág: Biofizika
Általános biokémia és anyagcsere (Orvosi és Biológiai Tudományok Kollégiuma)50 %
Ortelius tudományág: Molekuláris biológia
zsűri Molekuláris és Szerkezeti Biológia, Biokémia
Kutatóhely ÁOK Biofizikai és Sejtbiológiai Intézet (Debreceni Egyetem)
résztvevők Brázda Péter
Mocsár Gábor
Nagy László
Szalóki Nikoletta
Szántó Sándor
Volkó Julianna
projekt kezdete 2012-09-01
projekt vége 2017-08-31
aktuális összeg (MFt) 42.997
FTE (kutatóév egyenérték) 15.47
állapot lezárult projekt
magyar összefoglaló
A kutatás összefoglalója, célkitűzései szakemberek számára
Itt írja le a kutatás fő célkitűzéseit a témában jártas szakember számára.
A jelátviteli folyamatok külső vagy belső triggerek hatására összeszerelődő fehérjekomplexek segítségével zajlanak, melyek létrejötte és működése szigorú szabályozás alatt áll. A szabályozó tényezők genetikai eredetű vagy kiváltott megváltozása patológiás sejtválaszhoz vezethet. A projektben fiziológiás és patológiás fehérjekomplexeket tanulmányozunk a sejtmembránban (interleukin-2 és -15 receptorok, MHC I) és a sejtmagban (RAR, RXR és PPARg magreceptorok). Egyedi molekula érzékenységű, illetve szuperfeloldású biofizikai módszerek (FRET, FCS, FCCS, PALM), modellezés és molekuláris biológiai technikák segítségével vizsgáljuk a komplexek kölcsönhatásait és szabályozását.
Az IL-2 és -15 receptorok a T sejtek működésének fontos szabályozói. Kimutattuk, hogy az MHC I glikoprotein kölcsönhat a receptorokkal és gátolja jelátvitelüket. Tisztázni kívánjuk a gátlás mechanizmusát. Feltételezzük, hogy ez a kölcsönhatás megváltozhat a HLA B27 allélhez köthető spondylosis ankylopoetica (SA) nevű autoimmun betegségben, a B27 hibás konformáció felvételére és dimerizációra való hajlama révén. Ezért összehasonlítjuk az MHC I és IL-2/15R között fellépő kölcsönhatást és az MHC I általi gátlást SA betegekből és egészséges kontrollokból származó T sejteken.
Az általunk vizsgált membrán- és magreceptorok közös vonása, hogy alegységeiket megosztják más jelátvivő molekulákkal. A megosztás mechanizmusát IL-2 és -15R között korábban leírtuk, és most megvizsgáljuk, hogy a magreceptorok hasonló mechanizmust használnak-e. Megmérjük a represszor és aktivátor komplexek stabilitását élő sejtekben, és megvizsgáljuk, hogy a receptorok milyen mechanizmussal pásztázzák a kromatint.

Mi a kutatás alapkérdése?
Ebben a részben írja le röviden, hogy mi a kutatás segítségével megválaszolni kívánt probléma, mi a kutatás kiinduló hipotézise, milyen kérdéseket válaszolnak meg a kísérletek.
Specifikus kérdések:
1) Milyen módon gátolja az MHC I az IL-2/IL-15 jelátvitelt? A gátlás létrejöhet a) a ligandkötés, b) az IL-2R/IL-15R heterotrimer kialakulása, c) a JAK kinázok kötődése és foszforilációja, d) a STAT transzkripciós faktorok receptorláncokhoz való kötődésének és foszforilációjának megzavarása révén. MHC I géncsendesítést alkalmazva a fenti folyamatokat fluoreszcenciás és biokémiai módszerekkel vizsgáljuk.
2) Hogyan hat kölcsön az MHC I az IL-2R/IL-15 receptorokkal és hogyan szabályozza működésüket spondylosis ankylopoetica betegek T sejtjein? Befolyásolja-e a B27 homodimerek kialakulása ezt a kölcsönhatást és a receptorok szabályozását?
3) Milyen az IL-2R/IL-15R/MHC I komplexek sztöchiometriája? A klaszterek összetételét a szuperfeloldású PALM technikával vizsgáljuk J. Lippincott-Schwartz laborjával kollaborálva.
4) Hogyan osztoznak az RXR heterodimerizációs partnerei (RAR, LXR, TR) az RXR-en? Feltételezzük, hogy a receptorok affinitása az RXR felé megnő, ha ligandot kötnek. Ezt fluoreszcencia mikroszkópiás módszerekkel ellenőrizzük.
5) Meghatározzuk a magreceptor dimer elemeinek egymáshoz való affinitását élő sejtekben, illetve a kromatinon való mozgás mechanizmusát.
6) Kifejlesztünk egy FRET-alapú szenzort az effektív ligandkoncentráció mérésére élő sejtekben.

Mi a kutatás jelentősége?
Röviden írja le, milyen új perspektívát nyitnak az alapkutatásban az elért eredmények, milyen társadalmi hasznosíthatóságnak teremtik meg a tudományos alapját. Mutassa be, hogy a megpályázott kutatási területen lévő hazai és a nemzetközi versenytársaihoz képest melyek az egyediségei és erősségei a pályázatának!
Az IL-2/15R MHC I általi gátlásának megértése rávilágíthat az MHC I egy új, nem klasszikus szerepére. Az MHC I - IL-2R kölcsönhatás megváltozásának kimutatása a HLA B27-tel asszociált spondylitis ankylopoetica esetén segíthet megérteni a betegség hátterében álló molekuláris mechanizmusokat. Ha feltételezésünk beigazolódna, mely szerint az MHC I betegségben játszott szerepe a T sejtek citokinreceptoraival való cisz kölcsönhatásoknak (ugyanazon a T sejten), nem pedig az antigén prezentáció során kialakuló transz kölcsönhatásoknak (T sejt és antigénprezentáló sejt között) köszönhető, az paradigma-változást jelentene. A magreceptor alegységek megosztási mechanizmusának tisztázása segíthet a receptor-összeszerelődés megértésében, illetve egy olyan általános rendező elvre hívhatná fel a figyelmet, mely magreceptorok és membránreceptorok esetén is érvényesülhet. A FRET-alapú ligand-szenzorok felhasználhatóak lesznek RAR és RXR támadáspontú hatóanyag-screening vizsgálatokban. Eredményeink elősegíthetik az interleukin- és magreceptorokra irányuló terápiák kidolgozását.

A kutatás összefoglalója, célkitűzései laikusok számára
Ebben a fejezetben írja le a kutatás fő célkitűzéseit alapműveltséggel rendelkező laikusok számára. Ez az összefoglaló a döntéshozók, a média, illetve az érdeklődők tájékoztatása szempontjából különösen fontos az NKFI Hivatal számára.
A sejtek működését irányító jelátviteli folyamatok külső vagy belső triggerek hatására összeszerelődő fehérjekomplexek segítségével zajlanak, melyek létrejötte és működése szigorú szabályozás alatt áll. A szabályozó tényezők genetikai eredetű vagy kiváltott megváltozása patológiás sejtválaszhoz vezethet. A projektben fiziológiás és patológiás fehérjekomplexeket tanulmányozunk a sejtmembránban (az immunrendszer működését szabályozó interleukin-2 és -15 receptorok, MHC I) és a sejtmagban (ún. magreceptorok, melyek számos élettani folyamatot szabályoznak) egyedi molekula érzékenységű, illetve szuperfeloldású biofizikai módszerek, modellezés és molekuláris biológiai technikák segítségével.
Az IL-2 és -15 receptorok a szervezet védekezőrendszeréhez tartozó T sejtek működésének fontos szabályozói. Kimutattuk, hogy az MHC I glikoprotein kölcsönhat a receptorokkal és gátolja működésüket. Tisztázni kívánjuk a gátlás mechanizmusát. Feltételezzük, hogy ez a kölcsönhatás megváltozhat az MHC I HLA B27 alléljéhez köthető spondylosis ankylopoetica (SA) betegségben, mely a gerincet és más ízületeket érintő krónikus gyulladásos folyamat. Ezért vizsgálatokat végzünk SA betegek T sejtjein, melyek segíthetnek tisztázni a betegség hátterében zajló molekuláris folyamatokat.
Az általunk vizsgált membrán- és magreceptorok közös vonása, hogy alegységeiket megosztják más jelátvivő molekulákkal. A megosztás mechanizmusát IL-2 és -15R között korábban leírtuk, és most megvizsgáljuk, hogy a magreceptorok hasonló mechanizmust használnak-e. Eredményeink segíthetik az IL-receptorok és magreceptorok működésének megértését, és segíthetnek új, ezen receptorokra irányuló terápiák kidolgozásában.
angol összefoglaló
Summary of the research and its aims for experts
Describe the major aims of the research for experts.
Cellular signaling involves a series of interacting protein complexes formed after induction by external or internal triggers. Formation and function of these complexes is tightly regulated. Genetic or induced alterations of regulatory factors may deviate cell fate and lead to pathological responses. In the project we will study normal and pathological complexes in the membrane (interleukin-2 and -15 receptors, MHC I) and in the nucleus (nuclear receptors RAR, RXR and PPAR). A combination of biophysical techniques having single molecule sensitivity or superresolution (FRET, FCS, FCCS, PALM), modeling and molecular biological tools will be used to dissect interactions and regulation of these complexes.
IL-2 and IL-15 receptors are major regulators of T cell function. We have shown that MHC I glycoproteins interact with the receptors and inhibit their signaling. We want to clarify the mechanism of this inhibition. We hypothesize that this interaction may be altered in ankylosing spondylitis (AS), an autoimmune disease linked with the HLA B27 allele, which has a propensity to misfold and form dimers. To test this we will compare interaction of MHC I and IL-2/15R as well as inhibition of signaling by MHC I in T cells from AS patients and healthy controls.
A common feature of the studied membrane and nuclear receptors is that they share subunits with other signaling elements. For the mechanism of subunit sharing between IL-2R and IL-15R we have proposed a model previously. We will investigate if nuclear receptors use a similar mechanism. We will determine the stability of repression and activation complexes in live cells, and elucidate the mechanism of chromatin scanning.

What is the major research question?
Describe here briefly the problem to be solved by the research, the starting hypothesis, and the questions addressed by the experiments.
1) By what mechanism does MHC I inhibit IL-2/IL-15 signaling? Inhibition may occur due to interference with a) ligand binding, b) association of the IL-2R/IL-15R heterotrimer, c) binding of JAK kinases to receptor chains, and their phosphorylation, d) binding of STAT transcription factors to the receptor chains and their phosphorylation. We use anti-MHC I gene silencing and investigate the above described processes by fluorescence/biochemical techniques.
2) How does MHC I interact with IL-2R and IL-15R and regulate their signaling efficiency in T cells of ankylosing spondylitis patients? Does the formation of B27 homodimers alter these interactions and the regulation of receptor signaling in AS patients?
3) What is the stoichiometry of the IL-2R/IL-15R/MHC I complexes? We will use a superresolution technique, Photo-Activated Light Microscopy (PALM) to dissect the composition of clusters in collaboration with the lab of Dr. Lippincott-Schwartz at NIH.
4) How is RXR shared between different heterodimerizing partners? RXR also serves as a partner for thyroid hormone receptors, peroxisome proliferator activated receptors and the liver X receptor. We assume that binding of specific agonist enhances the affinity of the receptor to RXR, which will be tested by fluorescence microscopic tools.
5) Determine the affinity of nuclear receptor dimers in live cells, and mode of chromatin scanning
6) Development of a FRET-based sensor to monitor effective ligand concentrations in live cells.

What is the significance of the research?
Describe the new perspectives opened by the results achieved, including the scientific basics of potential societal applications. Please describe the unique strengths of your proposal in comparison to your domestic and international competitors in the given field.
Understanding the mechanism of MHC I in the regulation of IL-2/15R may shed light on a new, non-classical role of MHC I. Clarification of the role of the potentially modified IL-2R-MHC I interaction in HLA B27-related ankylosing spondylitis may help to understand the molecular background of the disease. Our hypothesis, that the role of MHC I in the disease is effected by regulating cytokine signaling via cis interactions on T cells (interaction on the same cell) rather than by antigen presentation via trans interactions to T cells (interaction between amtigen presenting cell and T cell), would mean a change of paradigm if true.
Understanding the mechanism of subunit sharing could help clarify the mechanism of nuclear receptor assembly and pinpoint general principles of membrane and nuclear receptor interactions. The development of FRET-based ligand sensors can be utilized in drug screens aimed at RAR or RXR. Our results can help to develop new therapies targeting interleukin receptors and nuclear receptors.

Summary and aims of the research for the public
Describe here the major aims of the research for an audience with average background information. This summary is especially important for NRDI Office in order to inform decision-makers, media, and others.
Cellular signaling processes controlling cell function involve a series of interacting protein complexes formed after induction by external or internal triggers. Formation and function of these complexes is tightly regulated. Genetic or induced alterations of regulatory factors may deviate cell fate and lead to pathological responses. In the project we will study normal and pathological complexes in the membrane (interleukin-2 and -15 receptors, MHC I) and in the nucleus (so-called nuclear receptors regulating several processes) by biophysical techniques having single molecule sensitivity, modeling and molecular biological methods.
IL-2 and IL-15 receptors are major regulators of the function of T cells belonging to the defense system of the body. We have shown that MHC I glycoproteins interact with the receptors and inhibit their signaling. We want to clarify the mechanism of this inhibition. We hypothesize that this interaction may be altered in ankylosing spondylitis (AS), a chronic autoinflammatry disease affecting the spine and other joints, which is associated with a specific version of MHC I. Therefore we will do experiments on T cells of AS patients, which may help to elucidate the molecular processes in the background of the disease. A common feature of the studied membrane and nuclear receptors is that they share subunits with other signaling elements. For the mechanism of subunit sharing between IL-2R and -15R we have proposed a model previously. We will investigate if nuclear receptors use a similar mechanism. Our results can help to understand the regulation of interleukin and nuclear receptor signaling and to develop new therapies targeting these receptors.




 

Zárójelentés

  
kutatási eredmények (magyarul)
Az interleukin-2 és -15 receptorok fontos szerepet játszanak a T-sejt aktiváció, apoptózis és immunológiai memória szabályozásában. Kimutattuk, hogy az MHC I glikoproteinek, melyek az IL-2 és -15 receptorokkal közös klaszterekben fejeződnek ki, szabályozzák a receptorklaszterek összetételét és mobilitását, és ezáltal hatással lehetnek a receptorműködésre. Igazoltuk, hogy a receptorok összeszerelődése már a sejt belsejében, a trafficking során elkezdődik, de csak a plazma membránban fejeződik be. Ennek jelentősége lehet egyes limfómák receptor-ellenes terápiákkal szembeni rezisztenciájában. Kimutattuk, hogy az IL-2/15 jelútvonalban fontos szerept játszó c-Fos transzkripciós faktor fehérje homodimereket alkot a c-Fos-t túltermelő sejtekben, és így egyes tumorokban önálló onkogénként működhet. Továbbfejlesztettük a magreceptorok működésének molekuláris kapcsoló modelljét az RAR és RXR magreceptorok kölcsönhatásainak tanulmányozása révén: a magreceptorok ligandkötése elősegíti a DNS-hez történő kötődésüket, és a DNS-kötés is fokozza a receptorok dimerizációját. Igazoltuk, hogy az RXR képes homodimereket alkotni élő sejtekben. Több módszert fejlesztettünk ki a fehérje-fehérje kölcsönhatások kvantitatív tanulmányozására. Részt vettünk egy folsavval célba juttatott biokompatibilis nanorészecske tesztelésében, amellyel az MR kontrasztanyag specifikusan eljuttatható a nanorészecske target receptorát kifejező sejtekhez.
kutatási eredmények (angolul)
Interleukin-2 and -15 receptors are important regulators of T cell activation, apoptosis and immunological memory. We have shown that the expression of MHC glycoproteins forming supramolecular clusters with IL-2 and -15 receptors regulates co-clustering and mobility of these receptors and may thereby influence receptor function. We have proven that these receptors start to preassemble during trafficking, but this process is only completed in the plasma membrane. This may have importance in understanding the resistance of certain lymphomas to blocking antibody therapies. We found that the c-Fos transcription factor, which is a member of the IL-2/15 signaling pathway, can form homodimers when overexpressed, which may thus act as an autonomous oncogene. We have refined the molecular switch model of nuclear receptor function based on the study of mobility and interactions of RXR and RAR: binding of the receptors to the chromatin is enhanced by binding agonist ligand, and DNA binding also enhances dimerization of the receptors. We have shown that RXR can also form homodimers in live cells. We have worked out several methods to quantitate protein-protein interactions in live cells. We participated in the testing of biocompatible nanoparticles that target MR contrast agents to cells expressing their target, folic acid receptor.
a zárójelentés teljes szövege https://www.otka-palyazat.hu/download.php?type=zarobeszamolo&projektid=103965
döntés eredménye
igen





 

Közleményjegyzék

  
Hajdu I, Bodnár M, Trencsényi G, Márián T, Vámosi G, Kollár J, Borbély J.: Cancer cell targeting and imaging with biopolymer-based nanodevices., Int J Pharm. 441(1-2):234-41., 2013
Mocsár G, Volkó J, Rönnlund D, Widengren J, Nagy P, Szöllősi J, Tóth K, Goldman CK, Damjanovich S, Waldmann TA, Bodnár A, Vámosi G.: MHC I Expression Regulates Co-clustering and Mobility of Interleukin-2 and -15 Receptors in T Cells., Biophys J. 111(1):100-12. doi: 10.1016/j.bpj.2016.05.044., 2016
Vámosi G, Mücke N, Müller G, Krieger JW, Curth U, Langowski J, Tóth K.: EGFP oligomers as natural fluorescence and hydrodynamic standards, Sci Rep. 6, 33022; doi: 10.1038/srep33022, 2016
Hetey S, Boros-Oláh B, Kuik-Rózsa T, Li Q, Karányi Z, Szabó Z, Roszik J, Szalóki N, Vámosi G, Tóth K, Székvölgyi L: Biophysical characterization of histone H3.3 K27M point mutation, Biochem Biophys Res Commun. 2017 Aug 26;490(3):868-875, 2017
Mádi A, Cuaranta-Monroy I, Lénárt K, Pap A, Mezei ZA, Kristóf E, Oláh A, Vámosi G, Bacsó Z, Bai P, Fésüs L: Browning deficiency and low mobilization of fatty acids in gonadal white adipose tissue leads to decreased cold-tolerance of transglutaminase 2 knock-out mice, Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular and Cell Biology of Lipids, 1862: 1575–1586, 2017
Szalóki N, Krieger JW, Komáromi I, Tóth K, Vámosi G: Evidence for homodimerization of the c-Fos transcription factor in live cells revealed fluorescence microscopy and computer modeling, Mol Cell Biol. 2015 Aug 24. pii: MCB.00346-15. [Epub ahead of print], 2015
Szántó M, Brunyánszki A, Márton J, Vámosi G, Nagy L, Fodor T, Kiss B, Virág L, Gergely P, Bai P: Deletion of PARP-2 induces hepatic cholesterol accumulation and decrease in HDL levels, Biochim Biophys Acta. 2014 Apr;1842(4):594-602. doi: 10.1016/j.bbadis.2013.12.006., 2014
Szalóki N, Doan-Xuan QM, Szöllősi J, Tóth K, Vámosi G*, Bacsó Z* (equal senior corresponding authors).: High throughput FRET analysis of protein-protein interactions by slide-based imaging laser scanning cytometry., Cytometry A. 83(9):818-29, 2013
Fábián Á, Horváth G, Vámosi G, Vereb G, Szöllősi J: TripleFRET measurements in flow cytometry, Cytometry A. 83(4):375-85, 2013
Brazda P, Krieger J, Daniel B, Jonas D, Szekeres T, Langowski J, Tóth K, Nagy L, Vámosi G: Ligand binding shifts highly mobile retinoid X receptor to the chromatin-bound state in a coactivator-dependent manner, as revealed by single-cell imaging., Mol Cell Biol. 34(7):1234-45, 2014
Hajdu I, Trencsényi G, Bodnár M, Emri M, Bánfalvi G, Sikula J, Márián T, Kollár J, Vámosi G*, Borbély J* (*corresponding authors): Tumor-specific localization of self-assembled nanoparticle PET/MR modalities., Anticancer Res. 34(1):49-59., 2014
Nizsalóczki E, Csomós I, Nagy P, Fazekas Z, Goldman CK, Waldmann TA, Damjanovich S, Vámosi G, Mátyus L, Bodnár A: Distinct spatial relationship of the interleukin-9 receptor with interleukin-2 receptor and major histocompatibility complex glycoproteins in human T lymphoma cells, Chemphyschem. 15(18):3969-78. doi: 10.1002/cphc.201402501., 2014
Doan-Xuan QM, Szalóki N, Tóth K, Szöllősi J, Bacso Z, Vámosi G: FRET Imaging by Laser Scanning Cytometry on Large Populations of Adherent Cells, Curr Protoc Cytom. 70:2.23.1-2.23.29. doi: 10.1002/0471142956.cy0223s70., 2014
Szalóki N, Krieger JW, Komáromi I, Tóth K, Vámosi G: Evidence for homodimerization of the c-Fos transcription factor in live cells revealed fluorescence microscopy and computer modeling, Mol Cell Biol. 35(21):3785-98. doi: 10.1128/MCB.00346-15., 2015
Szántó M, Brunyánszki A, Márton J, Vámosi G, Nagy L, Fodor T, Kiss B, Virág L, Gergely P, Bai P: Deletion of PARP-2 induces hepatic cholesterol accumulation and decrease in HDL levels, Biochim Biophys Acta. 1842(4):594-602. doi: 10.1016/j.bbadis.2013.12.006., 2014
Mocsár G, Volkó J, Rönnlund D, Widengren J, Nagy P, Szöllősi J, Tóth K, Goldman CK, Damjanovich S, Waldmann TA, Bodnár A, Vámosi G.: MHC I Expression Regulates Co-clustering and Mobility of Interleukin-2 and -15 Receptors in T Cells., Biophys J. 111(1):100-12. doi: 10.1016/j.bpj.2016.05.044., 2016
Vámosi G, Mücke N, Müller G, Krieger JW, Curth U, Langowski J, Tóth K.: EGFP oligomers as natural fluorescence and hydrodynamic standards, Sci Rep. 6, 33022; doi: 10.1038/srep33022, 2016
Réti-Nagy K, Malanga M, Fenyvesi É, Szente L, Vámosi G, Váradi J, Bácskay I, Fehér P, Ujhelyi Z, Róka E, Vecsernyés M, Balogh G, Vasvári G, Fenyvesi F: Endocytosis of fluorescent cyclodextrins by intestinal Caco-2 cells and its role in paclitaxel drug delivery., Int J Pharm. 496(2):509-17. doi: 10.1016/j.ijpharm.2015.10.049., 2015
Brazda P, Krieger J, Daniel B, Jonas D, Szekeres T, Langowski J, Tóth K, Nagy L, Vámosi G: Ligand binding shifts highly mobile retinoid X receptor to the chromatin-bound state in a coactivator-dependent manner, as revealed by single-cell imaging., Mol Cell Biol. 2014 Apr;34(7):1234-45, 2014
Hajdu I, Trencsényi G, Bodnár M, Emri M, Bánfalvi G, Sikula J, Márián T, Kollár J, Vámosi G*, Borbély J* (*corresponding authors): Tumor-specific localization of self-assembled nanoparticle PET/MR modalities., Anticancer Res. 2014 Jan;34(1):49-59., 2014
Doan-Xuan QM, Szalóki N, Bacsó Z, Vámosi G: Ratiometric FRET Imaging by Laser Scanning Cytometry on Large Attached Cell Populations, Current Protocols in Cytometry 2.23.1-2.23.27 (in press), 2014
Szalóki N, Doan-Xuan QM, Szöllősi J, Tóth K, Vámosi G*, Bacsó Z* (equal senior corresponding authors).: High throughput FRET analysis of protein-protein interactions by slide-based imaging laser scanning cytometry., Cytometry A. 2013 Sep;83(9):818-29, 2013
Fábián Á, Horváth G, Vámosi G, Vereb G, Szöllősi J: TripleFRET measurements in flow cytometry, Cytometry A. 2013 Apr;83(4):375-85, 2013
Brazda P, Krieger J, Daniel B, Jonas D, Szekeres T, Langowski J, Tóth K, Nagy L, Vámosi G: Ligand binding shifts highly mobile retinoid X receptor to the chromatin-bound state in a coactivator-dependent manner, as revealed by single-cell imaging., Mol Cell Biol. 2014 Apr;34(7):1234-45, 2014
Hajdu I, Trencsényi G, Bodnár M, Emri M, Bánfalvi G, Sikula J, Márián T, Kollár J, Vámosi G*, Borbély J* (*corresponding authors): Tumor-specific localization of self-assembled nanoparticle PET/MR modalities., Anticancer Res. 2014 Jan;34(1):49-59., 2014
Nizsalóczki E, Csomós I, Nagy P, Fazekas Z, Goldman CK, Waldmann TA, Damjanovich S, Vámosi G, Mátyus L, Bodnár A: Distinct spatial relationship of the interleukin-9 receptor with interleukin-2 receptor and major histocompatibility complex glycoproteins in human T lymphoma cells, Chemphyschem. 2014 Dec 15;15(18):3969-78. doi: 10.1002/cphc.201402501., 2014
Doan-Xuan QM, Szalóki N, Tóth K, Szöllősi J, Bacso Z, Vámosi G: FRET Imaging by Laser Scanning Cytometry on Large Populations of Adherent Cells, Curr Protoc Cytom. 2014 Oct 1;70:2.23.1-2.23.29. doi: 10.1002/0471142956.cy0223s70., 2014
Szalóki N, Doan-Xuan QM, Szöllősi J, Tóth K, Vámosi G*, Bacsó Z* (equal senior corresponding authors).: High throughput FRET analysis of protein-protein interactions by slide-based imaging laser scanning cytometry., Cytometry A. 2013 Sep;83(9):818-29, 2013
Fábián Á, Horváth G, Vámosi G, Vereb G, Szöllősi J: TripleFRET measurements in flow cytometry, Cytometry A. 2013 Apr;83(4):375-85, 2013
Vámosi G, Rueda D: DNA bends the knee to transcription factors, Biophys J (in press), 2017



vissza »