 |
A CFHR1 és CFHR3 H-faktorral rokon emberi szérum fehérjék szerepe élettani és patológiás folyamatokban
|
súgó 
nyomtatás 
|
Ezen az oldalon az NKFI Elektronikus Pályázatkezelő Rendszerében nyilvánosságra hozott projektjeit tekintheti meg.
vissza »
|
| |
Projekt adatai |
|
|
| azonosító |
109055 |
| típus |
K |
| Vezető kutató |
Józsi Mihály |
| magyar cím |
A CFHR1 és CFHR3 H-faktorral rokon emberi szérum fehérjék szerepe élettani és patológiás folyamatokban |
| Angol cím |
Role of the human factor H-related serum proteins CFHR1 and CFHR3 in physiology and pathophysiology |
| magyar kulcsszavak |
komplement, időskori makuladegeneráció, hemolitikus urémiás szindróma, fertőzés, veleszületett immunitás |
| angol kulcsszavak |
complement, age-related macular degeneration, hemolytic uremic syndrome, infection, innate immunity |
| megadott besorolás |
| Immunológiai betegségek biológiai alapjai (pl. autoimmunitás) (Orvosi és Biológiai Tudományok Kollégiuma) | 75 % | | Az előbbiekhez köthető betegségek biológiai alapjai (Orvosi és Biológiai Tudományok Kollégiuma) | 25 % |
|
| zsűri |
Immun-, Tumor- és Mikrobiológia |
| Kutatóhely |
Immunológiai Tanszék (Eötvös Loránd Tudományegyetem) |
| résztvevők |
Csincsi Ádám István
Kárpáti Éva
Kecse-Nagy Csilla
Kremlitzka Mariann Renáta
Matola Alexandra Tünde
Prohászka Zoltán
Uzonyi Barbara
Weiszhár Zsóka
|
| projekt kezdete |
2014-01-01 |
| projekt vége |
2018-12-31 |
| aktuális összeg (MFt) |
41.682 |
| FTE (kutatóév egyenérték) |
8.54 |
| állapot |
lezárult projekt |
magyar összefoglaló A kutatás összefoglalója, célkitűzései szakemberek számára
Itt írja le a kutatás fő célkitűzéseit a témában jártas szakember számára.
A komplementrendszer a veleszületett immunitás egyik effektor rendszereként fontos szerepet játszik a kórokozók elleni védelemben. A rendszer működésének zavarai azonban számos betegség kialakulásához is vezethetnek vagy a betegségek lefolyását döntően befolyásolhatják. A komplementszabályozó H-faktor molekula betegség-asszociált polimorfizmusait, mutációit és ellene termelődött antitestek szerepét írták le például időskori makuladegenerációban és atípusos hemolitikus urémiás szindrómában. Az időskori makuladegeneráció az iparosodott országokban a vakság fő okának számít, különböző becslések szerint 25-50 millió embert érint világszerte. A ritka, de potenciálisan halálos kimenetelű atípusos hemolitikus urémiás szindróma kialakulása az alternatív komplementaktivációs út regulációjának zavarára vezethető vissza. Ezekben a betegségekben a H-faktorral rokon CFHR1 és CFHR3 fehérjék szerepe genetikai vizsgálatok alapján igazolt, de ennek mechanizmusa nem ismert. A kutatás célja a CFHR1 és CFHR3 fehérjék fiziológiás funkcióinak és a betegségek kialakulásában játszott szerepüknek a megismerése. Mivel ezen betegségek kialakulásában az alternatív komplementútnak, amelynek a H-faktor a fő szabályozófehérjéje, alapvető szerepe van, sejtésünk szerint a CFHR1 és CFHR3 fehérjék a H-faktorral való kompetíció révén befolyásolják a komplementaktivációt és ezáltal a betegségek kialakulását. Vizsgálatainkban egyrészt a CFHR1 és a CFHR3 fehérjék komplementgátló vagy aktiváló képességét tárjuk fel, másrészt tanulmányozzuk bakteriális eredetű ligandumokkal való kölcsönhatásukat, valamint a makuladegenerációban és hemolitikus urémiás szindrómában fontos H-faktor funkciókra gyakorolt hatásaikat.
Mi a kutatás alapkérdése?
Ebben a részben írja le röviden, hogy mi a kutatás segítségével megválaszolni kívánt probléma, mi a kutatás kiinduló hipotézise, milyen kérdéseket válaszolnak meg a kísérletek.
A komplementaktivációt szabályozó H-faktor molekulával rokon CFHR1 és CFHR3 fehérjék hiánya esetén kisebb eséllyel alakul ki a nyugati világban a vakság vezető okaként számon tartott időskori makuladegeneráció, azonban ezek a fehérjék a súlyos veseelégtelenséggel járó, potenciálisan halálos kimenetelű, a hemolitikus urémiás szindróma autoimmun formájában szenvedő betegek túlnyomó többségéből is hiányoznak. A CFHR1 és CFHR3 funkciója azonban még nem ismert. A jelenlegi elképzelésekkel ellentétben, miszerint a CFHR1 és a CFHR3 a H-faktorhoz hasonló komplementszabályozó funkcióval bírnak, a hipotézisünk az, hogy ezek a fehérjék a H-faktor kompetitoraiként alakultak ki. Hipotézisünk szerint a CFHR1 és CFHR3 fehérjék azért alakultak ki az evolúció során, hogy gátolják a H-faktor mikroorganizmusokhoz való kötődését, ami a különböző patogén mikrobák gyakori védekezési mechanizmusa a komplementrendszer ellen. Ezáltal segítenek a fertőzések elleni védekezésben, ugyanakkor bizonyos körülmények között gyengíthetik a H-faktornak a saját szervezetet a komplementrendszer túlműködésétől védő hatását. A kutatás célja a CFHR1 és CFHR3 fehérjék részletes funkcionális jellemzése. Egyik fő kérdésünk, hogy rendelkeznek-e ezek a fehérjék a H-faktorhoz hasonló komplementszabályozó funkcióval, vagy éppen ellenkezőleg, a komplementrendszer aktiválódását segítik elő. További kérdésünk az, hogy gátolják-e a H-faktor kötődését bakteriális és emberi, H-faktort kötő ligandumokhoz (pl. pentraxinokhoz, extracelluláris mátrixhoz, oxidatív stressz során keletkező malondialdehid epitópokhoz), ezáltal befolyásolva a H-faktor lokális komplementaktivációt gátló hatását, és elősegítve betegségek kialakulását.
Mi a kutatás jelentősége?
Röviden írja le, milyen új perspektívát nyitnak az alapkutatásban az elért eredmények, milyen társadalmi hasznosíthatóságnak teremtik meg a tudományos alapját. Mutassa be, hogy a megpályázott kutatási területen lévő hazai és a nemzetközi versenytársaihoz képest melyek az egyediségei és erősségei a pályázatának!
A tervezett kutatás eredményeként tisztázódhat a CFHR1 és CFHR3 molekulák szerepe a szervezetben fiziológiás és egyes patológiás viszonyok között. Potenciálisan megérthetjük, milyen módon járul hozzá a CFHR1 és CFHR3 fehérjék jelenléte, vagy éppen hiánya, egyes fertőző és gyulladásos, autoimmun betegségek - elsősorban az időskori makuladegeneráció és a hemolitikus urémiás szindróma autoimmun formája, valamint más C3 glomerulopátiák - kialakulásához. Ezáltal ezen fehérjék funkciójának feltárása révén jobban megérthetjük egyes gyakori (időskori makuladegeneráció) és ritka (autoimmun hemolitikus urémiás szindróma) betegségek molekuláris patomechanizmusát. A pályázat sikeres kivitelezésével kiderülhet, hogy az egyes betegségekben mindkét molekulának van-e szerepe, esetleg az egyik vagy a másik molekulának van az adott betegség kialakulása szempontjából döntő szerepe. Az eredmények hasznosulhatnak a betegségek kialakulási valószínűségének pontosabb becslésében, valamint közelebb kerülhetünk célzottan ezen betegségek kezelésére való gyógymódok kidolgozásához. A kutatási eredmények várhatóan hozzájárulnak a többi H-faktorral rokon molekula (CFHR2, CFHR4 és CFHR5) funkcióinak megértéséhez, így például elősegíthetik a CFHR5 genetikai vizsgálatok alapján sejtett szerepének tisztázását egyes vesebetegségekben (CFHR5 nephropathia). Ezen felül további kutatási irányok nyílhatnak meg, például kísérletes állatmodellek létrehozására homológ egér vagy patkány CFHR molekulák vizsgálatával.
A kutatás összefoglalója, célkitűzései laikusok számára
Ebben a fejezetben írja le a kutatás fő célkitűzéseit alapműveltséggel rendelkező laikusok számára. Ez az összefoglaló a döntéshozók, a média, illetve az érdeklődők tájékoztatása szempontjából különösen fontos az NKFI Hivatal számára.
A veleszületett immunitás részeként a komplementrendszer fontos szerepet tölt be szervezetünk fertőzésekkel szembeni védelmében és immunfolyamatok szabályozásában. A rendszer hibás működése azonban a szervezet saját szöveteit károsíthatja, súlyos betegségeket okozva. Az utóbbi évek kutatásai révén kiderült, hogy a komplementaktivációt szabályozó H-faktor molekula mutációi vagy ellene termelődött autoantitestek állnak egyes betegségek kialakulásának hátterében, így például az időskori vakság fő okaként ismert makuladegeneráció, vagy a ritka, súlyos veseelégtelenséget és gyakran halált okozó autoimmun hemolitikus urémiás szindróma esetében. Genetikai vizsgálatok alapján ezekben a betegségekben a CFHR1 és CFHR3 H-faktorral rokon molekulák fontos, de eddig ismeretlen szerepet játszanak. Hipotézisünk szerint a CFHR1 és CFHR3 fehérjék azért alakultak ki az evolúció során, hogy gátolják a H-faktor mikroorganizmusokhoz való kötődését, ami a különböző patogén mikrobák gyakori védekezési mechanizmusa a komplementrendszer ellen. Emiatt viszont az emberi szervezeten belül is gyengíthetik bizonyos körülmények között a H-faktor saját szöveteket, sejteket a komplementrendszer túlműködésétől védő hatását. A kutatás célja CFHR1 és CFHR3 fehérjék funkciójának a részletes vizsgálata, és annak megértése, milyen módon befolyásolják a H-faktor működését az egyes betegségek kialakulása során. Ezáltal jobban megérthetjük a CFHR1 és CFHR3 fertőzések elleni védekezésben betöltött szerepét, valamint az időskori makuladegeneráció és egyes vesebetegségek kialakulását, ami fontos az erre fogékony egyének kiszűréséhez és jövőbeli új megelőzési és gyógyítási eljárások kidolgozásához.
| angol összefoglaló Summary of the research and its aims for experts
Describe the major aims of the research for experts.
The complement system is an essential component of innate immunity and plays important roles in the protection of the host from infections. Its misdirected activation or dysregulation, however, is implicated in a number of diseases. Disease-associated polymorphisms, mutations and autoantibodies affecting factor H, a major complement regulatory molecule, are described in age-related macular degeneration and atypical hemolytic uremic syndrome. Age-related macular degeneration is the leading cause of blindness among the elderly in the Western world, affecting 25-50 million people worldwide. Atypical hemolytic uremic syndrome is a rare, potentially fatal renal disorder caused by dysregulation of the alternative complement pathway. The role of the factor H-related CFHR1 and CFHR3 molecules in the pathogenesis of these diseases is supported by genetic studies; the function of these proteins, however, is still unknown. The aim of the project is the detailed functional characterization of the CFHR1 and CFHR3 proteins and their roles in these diseases. Since the pathogenesis of both diseases involves the alternative complement pathway, the main regulator of which is factor H, we propose that CFHR1 and CFHR3 influence local complement activation via competition with factor H in these diseases. In our study, we will address the question whether the CFHR1 and CFHR3 proteins inhibit or promote complement activation. We will furthermore study their interaction with bacterial and human factor H binding ligands, and investigate whether they influence factor H functions implicated in these diseases via competition for binding to these ligands.
What is the major research question?
Describe here briefly the problem to be solved by the research, the starting hypothesis, and the questions addressed by the experiments.
Based on genetic studies, the absence of CFHR1 and CFHR3 is protective against the development of the common eye disorder age-related macular degeneration, a leading cause of blindness in industrialized countries, but predisposes to the potentially fatal, rare kidney disease, the autoimmune form of atypical hemolytic uremic syndrome. The function of these proteins is still unkown. In contrast to current views suggesting that CFHR1 and CFHR3 are complement inhibitor molecules similarly to factor H, we hypothesize that these proteins emerged as competitors to factor H. We propose that CFHR1 and CFHR3 appeared during evolution to interfere with factor H binding to microorganisms, which is a rather common complement evasion strategy of pathogenic microbes. While they may help to fight infections through this mechanism, they may also inhibit the protective effect of factor H in the host against excessive complement activation. The aim of the proposed study is to reveal the functions of CFHR1 and CFHR3. One main question is whether these proteins possess factor H-like complement regulatory activity, or they rather enhance complement activation. A further aim is to study if these proteins inhibit the binding of factor H to bacterial ligands and human factor H-binding ligands, such as pentraxins, extracellular matrix proteins, malondialdehyde epitopes generated during oxidative stress, thus interfering with the local complement inhibitory function of factor H and promoting the development of diseases.
What is the significance of the research?
Describe the new perspectives opened by the results achieved, including the scientific basics of potential societal applications. Please describe the unique strengths of your proposal in comparison to your domestic and international competitors in the given field.
The proposed research will potentially reveal the physiological and pathological roles of CFHR1 and CFHR3. We will better understand how the presence or absence of these molecules contribute to infectious, inflammatory and autoimmune diseases, such as age-related macular degeneration and the autoimmune form of hemolytic uremic syndrome. By deciphering the functions of CFHR1 and CFHR3 we will gain new insights into the molecular pathomechanism of the common eye disorder and the rare autoimmune kidney disease. The project could reveal if both CFHR1 and CFHR3 are important in these diseases or one of the molecules play particular roles in one or the other disease. The gained knowledge on the roles of CFHR1 and CFHR3 and their suspected interference with factor H functions would help a better assessment of disease risk and the design of new approaches in the prevention and treatment of these diseases. The results of this research are expected to help us understand the role of the other factor H-related proteins (CFHR2, CFHR4, CFHR5), thus e.g. to clarify the role of CFHR5 in kidney diseases, such as CFHR5 nephropathy. Further studies could be initiated for example to generate animal models for in vivo studies of the CFHR proteins in health and disease.
Summary and aims of the research for the public
Describe here the major aims of the research for an audience with average background information. This summary is especially important for NRDI Office in order to inform decision-makers, media, and others.
The complement system is a major component of innate immunity that plays important roles in the protection against infections and regulation of the immune response. Complement dysfunction may damage the host and cause severe diseases. Research in recent years revealed that certain genetic variants of the complement regulatory molecule factor H, or autoantibodies to factor H, are associated with diseases, such as age-related macular degeneration, which is the leading cause of blindness among the elderly in the Western world, or the rare and potentially fatal kidney disease autoimmune hemolytic uremic syndrome. Genetic analyses indicate an important, but unknown, role of the factor H-related proteins CFHR1 and CFHR3 in these diseases. According to our hypothesis, CFHR1 and CFHR3 appeared during evolution to inhibit the recruitment of factor H by microorganisms, which is a common mechanism of complement evasion by pathogens. By the same mechanism, however, they may also interfere with the protective function of factor H in the human body. The aim of this research is to decipher the physiological function of the CFHR1 and CFHR3 proteins and to understand if and how they influence the function of factor H during disease pathogenesis. The results will help us to understand the role of CFHR1 and CFHR3 in the protection from infectious diseases and in the pathogenesis of age-related macular degeneration as well as certain kidney diseases, which is important to identify predisposed individuals and to develop new methods for disease prevention and therapy.
|
|
|
|
|
|
|
|
| |
Közleményjegyzék |
|
|
| Kárpáti É, Cserhalmi M, Csincsi ÁI, Hajnal D, Papp A, Uzonyi B, Józsi M: Interaction of factor H family proteins with DNA and dead cells: Implications for the regulation of opsonization, Mol Immunol. 89:140., 2017 | | Uzonyi B, Csincsi ÁI, Matola A, Uray K, Pouw RB, Józsi M: Analysis of the interaction of the human factor H-related protein 3 with pentraxins, Magyar Immunológiai Társaság 46. Vándorgyűlése, Velence, 2017. október 18-20., 2017 | | Mészáros T, Csincsi ÁI, Uzonyi B, Hebecker M, Fülöp TG, Erdei A, Szebeni J, Józsi M: Factor H inhibits complement activation induced by liposomal and micellar drugs and the therapeutic antibody rituximab in vitro, Nanomedicine: Nanotechnology, Biology and Medicine. 12(4): 1023-31., 2016 | | Nozal P, Bernabéu-Herrero ME, Uzonyi B, Szilágyi Á, Hyvärinen S, Prohászka Z, Jokiranta TS, Sánchez-Corral P, López-Trascasa M, Józsi M: Heterogeneity but individual constancy of epitopes, isotypes and avidity of factor H autoantibodies in atypical hemolytic uremic syndrome, Mol Immunol. 70:47-55., 2016 | | Csincsi ÁI, Szabó Z, Bánlaki Z, Uzonyi B, Cserhalmi M, Kárpáti É, Tortajada A, Caesar JJE, Prohászka Z, Jokiranta TS, Lea SM, Rodríguez de Córdoba S, Józsi M: FHR-1 binds to C-reactive protein and enhances rather than inhibits complement activation, J IMMUNOL 199: (1) 292-303, 2017 | | Józsi M: Factor H family proteins in complement evasion of microorganisms, Front Immunol. 8:571, 2017 | | Sánchez-Corral P, Pouw RB, López-Trascasa M, Józsi M.: Self-Damage Caused by Dysregulation of the Complement Alternative Pathway: Relevance of the Factor H Protein Family., Front Immunol. 9:1607., 2018 | | Józsi M, Schneider AE, Karpati E, Sandor N: Complement factor H family proteins in their non-canonical role as modulators of cellular functions, SEMIN CELL DEV BIOL 85:122-131., 2019 | | Smith RJH, Appel GB, Blom AM, Cook HT, D'Agati VD, Fakhouri F, Fremeaux-Bacchi V, Józsi M, Kavanagh D, Lambris JD, Noris M, Pickering MC, Remuzzi G, de Córdoba SR, Sethi S, Van der Vlag J, Zipfel PF, Nester CM.: C3 glomerulopathy - understanding a rare complement-driven renal disease., Nat Rev Nephrol. 15(3):129-143., 2019 | | Uzonyi B, Szabó Z, Trojnár E, Uray K, Hyvärinen S, Nielsen HH, Erdei A, Jokiranta TS, Prohászka Z, Illes Z, Józsi M: Autoantibodies to complement factor H in patients with neuromyelitis optica, 10th International Congress on Autoimmunity, Leipzig, 2016. április 6-10., 2016 | | Józsi M, Schneider AE, Karpati E, Sandor N: Complement factor H family proteins in their non-canonical role as modulators of cellular functions, SEMIN CELL DEV BIOL &: doi: 10.1016/j.semcdb.2017.12.018. [Epub ahead of print], 2018 | | Csincsi ÁI, Szabó Z, Bánlaki Z, Uzonyi B, Cserhalmi M, Kárpáti É, Tortajada A, Caesar JJE, Prohászka Z, Jokiranta TS, Lea SM, Rodríguez de Córdoba S, Józsi M: FHR-1 binds to C-reactive protein and enhances rather than inhibits complement activation, J IMMUNOL 199: (1) 292-303, 2017 | | Józsi M: Factor H family proteins in complement evasion of microorganisms, Front Immunol. 8:571, 2017 | | Nozal P, Bernabéu-Herrero ME, Uzonyi B, Szilágyi Á, Hyvärinen S, Prohászka Z, Jokiranta TS, Sánchez-Corral P, López-Trascasa M, Józsi M: Heterogeneity but individual constancy of epitopes, isotypes and avidity of factor H autoantibodies in atypical hemolytic uremic syndrome, Mol Immunol. 70:47-55., 2016 | | Csincsi AI, Bánlaki Z, Weiszhár Z, Uzonyi B, Tortajada A, Caesar JJE, Prohászka Z, Lea SM, Rodríguez de Córdoba S, Józsi M: Factor H-related protein 1 (FHR-1) binds to C-reactive protein and enhances complement activation via competition with factor H and binding C3b, Mol Immunol. 67: 132-133., 2015 | | Csincsi AI, Szabó Z, Bánlaki Z, Uzonyi B, Tortajada A, Caesar JJE, Prohászka Z, Jokiranta TS, Lea SM, Rodríguez de Córdoba S, Józsi M: Factor H-related protein 1 (FHR-1) binds to C-reactive protein and enhances rather than inhibits complement activation, A Magyar Immunológiai Társaság 44. Vándorgyűlése, Velence, 2015. október 14-16., 2015 | | Józsi M: Factor H-related proteins in the activation and regulation of complement, 8th International Conference on Complement Therapeutics, Chania (Greece), 2015. szeptember 1-6., 2015 | | Bhattacharjee A, Reuter S, Trojnár E, Kolodziejczyk R, Seeberger H, Hyvärinen S, Uzonyi B, Szilágyi Á, Prohászka Z, Goldman A, Józsi M, Jokiranta TS: The major autoantibody epitope on factor H in atypical hemolytic uremic syndrome is structurally different from its homologous site in factor H-related protein 1, support, J Biol Chem. 290(15):9500-10., 2015 | | Józsi M, Tortajada A, Uzonyi B, Goicoechea de Jorge E, Rodríguez de Córdoba S: Factor H-related proteins determine complement-activating surfaces, Trends Immunol. 36(6):374-84., 2015 | | Mészáros T, Csincsi ÁI, Uzonyi B, Hebecker M, Fülöp TG, Erdei A, Szebeni J, Józsi M: Factor H inhibits complement activation induced by liposomal and micellar drugs and the therapeutic antibody rituximab in vitro, Nanomedicine: Nanotechnology, Biology and Medicine. 12(4): 1023-31., 2016 | | Nozal P, Bernabéu-Herrero ME, Uzonyi B, Szilágyi Á, Hyvärinen S, Prohászka Z, Jokiranta TS, Sánchez-Corral P, López-Trascasa M, Józsi M: Heterogeneity but individual constancy of epitopes, isotypes and avidity of factor H autoantibodies in atypical hemolytic uremic syndrome, Mol Immunol. 70:47-55., 2016 | | Uzonyi B, Papp K, Szabó Z, Bánlaki Z, Papp A, Csincsi ÁI, Cserhalmi M, Erdei A, Józsi M: Identification of novel extracellular matrix ligands of factor H family proteins, A Magyar Immunológiai Társaság 45. Vándorgyűlése, Velence, 2016. október 19-21., 2016 | | Kárpáti É, Cserhalmi M, Csincsi ÁI, Hajnal D, Uzonyi B, Józsi M: Interaction of factor H protein family members with DNA and dead cells, and implications for regulation of opsonization, A Magyar Immunológiai Társaság 45. Vándorgyűlése, Velence, 2016. október 19-21., 2016 | | Csincsi ÁI, Pouw RB, Tortajada A, Rodríguez de Córdoba S, Wouters D, Józsi M: Factor H-related protein 3 inhibits factor H binding to pentraxins and malondialdehyde epitopes, and promotes complement activation, A Magyar Immunológiai Társaság 45. Vándorgyűlése, Velence, 2016. október 19-21., 2016 | | Kárpáti É, Cserhalmi M, Csincsi ÁI, Hajnal D, Papp A, Uzonyi B, Józsi M: Interaction of factor H family proteins with DNA and dead cells: implications for regulation of opsonization, 3rd Meeting of Middle-European Societies for Immunology and Allergology, Budapest, 2016. december 1-3., 2016 | | Csincsi ÁI, Pouw RB, Tortajada A, Rodríguez de Córdoba S, Wouters D, Józsi M: Human factor H-related protein 3 (FHR3) promotes complement activation, 3rd Meeting of Middle-European Societies for Immunology and Allergology, Budapest, 2016. december 1-3., 2016 | | Csincsi ÁI, Pouw RB, Tortajada A, Rodríguez de Córdoba S, Wouters D, Józsi M: Factor H-related protein 3 (FHR-3) inhibits factor H binding to pentraxins and malondialdehyde epitopes, and activates the alternative pathway via C3b binding, Immunobiology 221: 1177, 2016 | | Mészáros T, Csincsi ÁI, Uzonyi B, Hebecker M, Fülöp TG, Erdei A, Szebeni J, Józsi M: Factor H inhibits complement activation induced by liposomal and micellar drugs and the therapeutic antibody rituximab in vitro, Nanomedicine: Nanotechnology, Biology and Medicine doi: 10.1016/j.nano.2015.11.019, 2016 | | Józsi M, Tortajada A, Uzonyi B, Goicoechea de Jorge E, Rodríguez de Córdoba S: Factor H-related proteins determine complement-activating surfaces, Trends Immunol. 36(6):374-84., 2015 | | Uzonyi B, Illés Z, Józsi M: Factor H autoantibodies in neuromyelitis optica, Mol Immunol. 61: 227., 2014 | | Bhattacharjee A, Reuter S, Trojnár E, Kolodziejczyk R, Seeberger H, Hyvärinen S, Uzonyi B, Szilágyi Á, Prohászka Z, Goldman A, Józsi M, Joiranta TS: The major autoantibody epitope on CFH and the structure of its homologous site on CFHR1 explain CFHR1 deficiency in autoimmune aHUS, Mol Immunol. 61: 231., 2014 | | Józsi M, Mészáros T, Csincsi ÁI, Fülöp T, Uzonyi B, Szebeni J: Factor H inhibits complement activation induced by liposomal and micellar drugs, Mol Immunol. 61: 275., 2014 | | Józsi M, Mészáros T, Csincsi ÁI, Fülöp T, Uzonyi B, Szebeni J: Factor H inhibits liposomal and micellar drug-induced complement activation, A Magyar Immunológiai Társaság 43. Vándorgyűlése, Velence, 2014. október 15-17., 2014 | | Uzonyi B, Weiszhár Zs, Nielsen HH, Erdei A, Illés Z, Józsi M: Autoantibodies against the complement regulator factor H neuromyelitis optica patients, A Magyar Immunológiai Társaság 43. Vándorgyűlése, Velence, 2014. október 15-17., 2014 | | Bhattacharjee A, Reuter S, Trojnár E, Kolodziejczyk R, Seeberger H, Hyvärinen S, Uzonyi B, Szilágyi Á, Prohászka Z, Goldman A, Józsi M, Jokiranta TS: The major autoantibody epitope on factor H in atypical hemolytic uremic syndrome is structurally different from its homologous site in factor H-related protein 1, support, J Biol Chem. 290(15):9500-10., 2015 |
|
|
|
|
|
|
|
|
|
