Új inhibitor molekulák és fehérje-fehérje kölcsönhatások szerepe a protein foszfatáz-1 szabályozásában  részletek

súgó  nyomtatás 
vissza »
 

Projekt adatai

  
azonosító
109249
típus K
Vezető kutató Erdődi Ferenc
magyar cím Új inhibitor molekulák és fehérje-fehérje kölcsönhatások szerepe a protein foszfatáz-1 szabályozásában
Angol cím The role of novel inhibitor molecules and protein–protein interactions in the regulation of protein phosphatase-1
magyar kulcsszavak foszfoszerin/foszfotreonin specifikus foszfatáz; protein foszfatáz-1; szinaptoszóma; neurotranszmitter felszabadulás; Ca2+-kalmodulin függő protein kináz II; kalcineurin; nitrogén-monoxid szintetáz
angol kulcsszavak phosphoserine/threonine specific phosphatase; protein phosphatase-1; synaptosome; neurotransmitter release; Ca2+-calmodulin dependent protein kinase II; calcineurin; nitric oxide synthase
megadott besorolás
Jelátvitel (Orvosi és Biológiai Tudományok Kollégiuma)100 %
zsűri Sejt- és Fejlődésbiológia
Kutatóhely ÁOK Orvosi Vegytani Intézet (Debreceni Egyetem)
résztvevők Bátori Róbert Károly
Bécsi Bálint
Dedinszki Dóra
Horváth Dániel
Kiss Andrea
Komáromi István
Kónya Zoltán
Kőszeghy Áron
Lontay Beáta
Nagy Dénes
Pál Balázs Zoltán
Sipos Adrienn
projekt kezdete 2013-09-01
projekt vége 2017-08-31
aktuális összeg (MFt) 38.691
FTE (kutatóév egyenérték) 14.27
állapot lezárult projekt
magyar összefoglaló
A kutatás összefoglalója, célkitűzései szakemberek számára
Itt írja le a kutatás fő célkitűzéseit a témában jártas szakember számára.
A protein foszfatáz-1 (PP1) a foszfoszerin/treonin specifikus enzimek egyik fő képviselője, amelynek katalitikus alegysége (PP1c) számos regulátor fehérjével lép kölcsönhatásba a sejtben. A PP1 a sejtfolyamatok szabályozásában résztvevő kulcsfehérjék defoszforilációjával befolyásolja a jelátviteli folyamatokat, azonban szerepe számos sejttörténésben még nem tisztázott. A PP1 funkcióit PP1c-specifikus membránpermeábilis inhibitorokkal, vagy a regulátor alegység fehérje-fehérje kölcsönhatásainak feltárásával vizsgálják, ami a specifikus holoenzimek lehetséges célpontjainak azonosítására szolgál. A pályázat fő célkitűzései a következők:
1. Új PP1 specifikus inhibitorok kifejlesztése a PP1 gátló polifenoloknak olyan peptidekkel történő konjugálásával, amelyek az enzim szubsztrátkötő árkához képesek kötődni.
2. A miozin foszfatáz (PP1M) neurotranszmisszióban betöltött szerepének vizsgálata PP1 specifikus gátlószerek alkalmazásával és a miozin foszfatáz regulátor alegységgel (MYPT1) kölcsönható lehetséges neuronális fehérjék azonosításával.
3. A neuronális célfehérjék foszforilációjának és a fehérje-fehérje kölcsönhatások fiziológiai jelentőségének vizsgálata a szinaptoszóma exocitózis, agyszeletek neurotranszmissziója és primer neuronok tanulmányozásával különböző kináz és foszfatáz inhibitorok jelenlétében.
Eredményeink hozzájárulhatnak a PP1 funkciók részletesebb vizsgálatához két területen: (a) a specifikus inhibitorok segíthetik a PP1 új funkcióinak felismerését; (b) a fehérje-fehérje kölcsönhatások vizsgálata rávilágíthat olyan lehetőségekre, amelyekkel ezek a folyamatok befolyásolhatók.

Mi a kutatás alapkérdése?
Ebben a részben írja le röviden, hogy mi a kutatás segítségével megválaszolni kívánt probléma, mi a kutatás kiinduló hipotézise, milyen kérdéseket válaszolnak meg a kísérletek.
A pályázat két fő hipotézise irodalmi adatokon és saját előkísérleteken alapul. Eredményeink szerint a polifenolok gátolják a protein foszfatáz-1 (PP1) aktivitását, ezért megfelelő alapmolekulának tűnnek specifikus PP1 inhibitorok kifejlesztésére. Második hipotézisünk, hogy a miozin foszfatáz neuronális szerepének megértéséhez kölcsönható partnereinek feltárásán keresztül vezet az út. Ezért az alábbi kérdésekre keresünk válaszokat:
1. Kifejleszthetők-e olyan specifikus PP1 inhibitorok, amelyek segíthetik a PP1 funkcióinak jobb megértését?
2. A miozin foszfatáz regulátor alegység neuronális fehérjékkel történő kölcsönhatásának in vitro és sejtszintű vizsgálata elősegíti-e az enzim neuronális szerepének jobb megértését?
A kérdések forrásai előzetes kísérleteinknek eredményei, megválaszolásukhoz számos modern módszert kívánunk alkalmazni. A vizsgálatok egyik fő újdonsága, hogy kutatócsoportunk elsők között mutatta ki a miozin foszfatáz neuronális szerepét, ami a további részletek megismerését illetően szintén igazolja a tervezett kutatások fontosságát.

Mi a kutatás jelentősége?
Röviden írja le, milyen új perspektívát nyitnak az alapkutatásban az elért eredmények, milyen társadalmi hasznosíthatóságnak teremtik meg a tudományos alapját. Mutassa be, hogy a megpályázott kutatási területen lévő hazai és a nemzetközi versenytársaihoz képest melyek az egyediségei és erősségei a pályázatának!
A fehérje foszforiláció kulcsszerepet játszik számos sejtfolyamat (metabolikus folyamatok, sejt proliferáció, idegi szabályozás, sejtek életképessége, stb.) szabályozásában, és e mechanizmus fontosságára utal az is, hogy a protein kinázok és foszfatázok már gyógyszerek célpontjául szolgálnak a farmakológiai kutatásokban. A protein foszfatázok esetében azonban a gyógyszerfejlesztés a célpontok és a hatásmechanizmusok pontos ismeretét igényli. A protein foszfatáz-1 enzimekben a katalitikus alegység számos fehérjével asszociálhat, amelyek különböző sejtkompartmentekhez irányíthatják az enzimet a sejtben. Ezért a kihívás, hogy a PP1 funkcióját feltárjuk általában, és a kötődő regulátor alegységek által biztosított specificitásra is adatokat nyerjünk. A pályázatban specifikusan a PP1 új inhibitorokkal történő gátlásának jellemzőit és a miozin foszfatáz neuronális funkcióit kívánjuk feltárni. A kísérleteinkben alkalmazott kináz és foszfatáz inhibitorok, vagy származékaik gyógyszerjelölt molekulák is lehetnek ezen enzimek szabályozására.

A kutatás összefoglalója, célkitűzései laikusok számára
Ebben a fejezetben írja le a kutatás fő célkitűzéseit alapműveltséggel rendelkező laikusok számára. Ez az összefoglaló a döntéshozók, a média, illetve az érdeklődők tájékoztatása szempontjából különösen fontos az NKFI Hivatal számára.
A pályázatban olyan enzimeket tanulmányozunk, amelyeknek fontos szerepe van az életfolyamatok szabályozásában azáltal, hogy a fehérjékbe beépült foszfát mennyiségét szabályozzák. Ezért működési mechanizmusuk megismerése fontos, amit nehezít, hogy nagyszámú, különböző enzim végzi ezt a feladatot a sejtekben. A pályázat célja, hogy bizonyos enzimtípusok szabályozó hatását tisztázzuk, pl. idegi folyamatokban, és az így nyert eredmények esetleg gyógyszeres terápiák kifejlesztéséhez is hozzájáruljanak.
angol összefoglaló
Summary of the research and its aims for experts
Describe the major aims of the research for experts.
Protein phosphatase-1 (PP1) is a major phosphoserine/threonine specific enzyme and its catalytic subunit (PP1c) interacts with numerous regulatory proteins in cells. PP1 is involved in the mediation of many signaling processes via dephosphorylating key regulatory proteins; however, its role is still not understood or recognized in many cellular events. The cellular functions of PP1 are either studied by PP1c-specific membrane-permeable inhibitors, or by revealing the interactions of the regulatory subunits with proteins of possible targets for the specific holoenzymes. The major goals of the present proposal are:
1. Development of specific PP1 inhibitors by conjugation of PP1 inhibitory polyphenol molecules with peptides which interact with the substrate-binding groove.
2. Study the role of myosin phosphatase (PP1M) in neurotransmission by PP1c specific inhibition and by identifying possible neuronal target proteins by uncovering their interactions with the myosin phosphatase target subunit-1 (MYPT1) regulatory protein in PP1M.
3. Investigation of the physiological relevancies of the phosphorylation of identified neuronal target proteins and the protein-protein interactions in synaptosome exocytosis, neurotransmission in thin-slice preparation and in primary cultures of neurons applying protein kinase and phosphatase inhibitors, as well as their combinations.

The results of the above projects may improve the analysis of PP1 functions by two means: (a) specific inhibitors may help to reveal novel cellular roles of PP1; (b) the characterization of protein-protein interactions may shed light on possible ways of interventions in these processes.

What is the major research question?
Describe here briefly the problem to be solved by the research, the starting hypothesis, and the questions addressed by the experiments.
The major hypotheses for this proposal are based on the literature and our preliminary results. Our data show that polyphenol molecules inhibit PP1 and may serve as ‘lead’ compounds for the development of novel PP1-specific inhibitors. The second hypothesis is that to understand the role of myosin phosphatase in neuronal regulation we have to identify neuronal proteins which interact with this enzyme.
The present proposal pursues two major questions:
1. Could specific PP1 inhibitors be developed for the better specifications of the cellular functions of PP1?
2. How does in vitro and cellular interaction analysis serve the better understanding of the function of myosin phosphatase in neuronal processes via identifying neuronal proteins which bind to the subunits of this enzyme?
These questions are raised based on the results of our preliminary experiments and the application of a wide variety of methodologies are planned to answer them. The novel aspects of this study is that our research group has been among the firsts providing data on the role of myosin phosphatase in neuronal processes and these also justify the importance of the planned investigations.

What is the significance of the research?
Describe the new perspectives opened by the results achieved, including the scientific basics of potential societal applications. Please describe the unique strengths of your proposal in comparison to your domestic and international competitors in the given field.
Protein phosphorylation plays a key role in the regulation of many cellular processes (metabolism, cell proliferation, neuronal communication, cell survival, etc.) and the importance of this mechanism is highlighted in the facts that protein kinases and phosphatases are now considered as drug targets in pharmacological research. In case of the protein phosphatases, however, the development of a drug would require the precise knowledge of the targets and the mechanism of action in specific cellular processes. Protein phosphatase-1 enzymes are composed of a catalytic subunit which is associated with different proteins and this way are targeted to many directions in the cell. Therefore, the challenges are to reveal the functions of PP1 overall and then to determine specificity provided by the associated targeting subunit. Our present proposal specifically aims to provide data for the features of PP1 inhibition by novel inhibitory molecules and to reveal the functions of myosin phosphatase in neuronal regulation. Our experiments involve development and use of kinase and phosphatase inhibitors, which may become candidate drugs for the regulation of these enzymes.

Summary and aims of the research for the public
Describe here the major aims of the research for an audience with average background information. This summary is especially important for NRDI Office in order to inform decision-makers, media, and others.
In this proposal we investigate enzymes which have important functions to regulate living organism since they are able to modulate the amount of phosphate incorporated into the proteins. For this reasons to explore the mechanisms of action of these enzymes is important, but the difficulty is that numerous such enzymes exist. Our aims are to characterize the regulatory roles of certain enzymes for example in neuronal processes and the data gained may contribute to the development of novel therapeutic drugs.




 

Zárójelentés

  
kutatási eredmények (magyarul)
Célunk protein foszfatáz-1 (PP1) specifikus inhibitorok azonosítása és fejlesztése, valamint a PP1 típusú miozin foszfatáz (MP) neuronális és más sejtfolyamatokban betöltött szabályozó szerepének vizsgálata volt. Kimutattuk, hogy PP1, protein foszfatáz-2A (PP2A) és PP1-t gátló foszfofehérjék szabályozzák leukémiás sejtek kemoszenzitivitását és keratinociták UV-fény besugárzást követő sejtválaszait. A PP1 katalitikus alegység (PP1c) új gátlószereként jellemeztük a polifenol tellimagrandin 1 és az MP regulátor alegységéből (MYPT1) származó foszfopeptid molekulákat. Ezek az adatok arra irányították a figyelmet, hogy a két molekula kapcsolásával a gátló hatás fokozható. Új felismerésünk, hogy acetilált szelenoglikozidok aromás származékai PP1 és PP2A aktivátorok és mintaként szolgálhatnak foszfatáz aktivátor gyógyszermolekulák tervezéséhez. Bizonyítottuk, hogy a MP a SNAP-25 defoszforilációjával a vezikulomok fúzióját és az exocitózist, míg a protein metiltranszferáz-5 defoszforilációjával a génexpressziót szabályozza. A MP az endotél sejtekben expresszált NO szintetáz (eNOS) foszfatáza és az eNOS-t gátló foszforilációs hely defoszforilációjával szabályozza a NO szintézist. Felismertük, hogy az epigallokatechin-gallát (EGCG) a laminin receptoron (LR) keresztül aktiválja a protein foszfatázokat az EGCG→LR→PKA→PP2A→MP jelátviteli útvonalon, ami arra utal, hogy a protein kinázok és foszfatázok összjátékának fontos szerepe van a sejtfehérjék defoszforilációjának szabályozásában.
kutatási eredmények (angolul)
Our aims were to identify and develop novel protein phosphatase-1 (PP1) specific inhibitors and to reveal the roles of PP1-type myosin phosphatase (MP) in neuronal and other cellular processes. We have shown that PP1 and protein phosphatase-2A (PP2A) together with PP1 inhibitory phosphoproteins regulate chemosensitivity of leukemic cells and they also mediate cellular responses of keratinocytes to UV-light exposure. Novel inhibitors of PP1 catalytic subunit (PP1c) as polyphenolic tellimagrandin 1 and an inhibitory phosphopeptide from the MP target subunit (MYPT1) are characterized. These data direct attention to coupling these inhibitors to increase effectiveness. As a novel development aromatic derivatives of acetylated selenoglycosides are identified as activators of PP1 and PP2A and they may serve as lead compounds to develop drugs for phosphatase activation. We have proven that MP plays a crucial role in vesicle fusion and exocytosis via mediating phosphorylation of SNAP-25 and in gene expression regulating the phosphorylation of protein methyltransferase-5. MP is identified as an endothelial nitic-oxide synthase (eNOS) phosphatase acting on the inhibitory phosphorylation site thereby regulating NO production. A laminin receptor (LR)-mediated phosphatase activation by epigallocatechin-gallate (EGCG) is recognized via the EGCG→LR→PKA→PP2A→MP pathway suggesting an interplay of protein kinases and phosphatases in the regulation of cellular dephosphorylation processes.
a zárójelentés teljes szövege https://www.otka-palyazat.hu/download.php?type=zarobeszamolo&projektid=109249
döntés eredménye
igen





 

Közleményjegyzék

  
Horváth, D., Tamás, I., Sipos, A., Darula, Z., Bécsi, B., Nagy, D., Iván, J., Erdődi, F., Lontay, B.: Correction: Myosin phosphatase and RhoAactivated kinase modulate neurotransmitter release by regulating SNAP-25 of SNARE complex, PLoS ONE 12(6): e0179296., 2017
Róbert Bátori, Bálint Bécsi, Zoltán Kónya, Alexander Verin, Dénes Nagy, Beáta Lontay, Ferenc Erdődi1, 2: Green tea polyphenols and phosphatases: epigallocatechin-gallate (EGCG) activates protein phosphatase-2A (PP2A) and -1 (PP1) in endothelial cells in a receptor mediated manner, EMBO Europhosphatase Conference 2017 Phosphatases in Cell Fates and Decisions July 23-28, 2017 Campus Jussieu, Paris France, 2017
Bálint Bécsi, Zoltán Kónya, Anita Boratkó, Ferenc Erdődi: Regulation of adipogenic differentiation of human mesenchymal stem cells by activation of protein phosphatase-2A via 67-kDa Laminin Receptor, EMBO Europhosphatase Conference 2017 Phosphatases in Cell Fates and Decisions July 23-28, 2017 Campus Jussieu, Paris France, 2017
Emese Tóth, Andrea Kiss, Ferenc Erdődi: LIM kinase 2 is a novel inhibitor of PP1c, EMBO Europhosphatase Conference 2017 Phosphatases in Cell Fates and Decisions July 23-28, 2017 Campus Jussieu, Paris France, 2017
Zoltán Kónya, Bálint Bécsi, Andrea Kiss, László Szilágyi, Katalin E. Kövér, Ferenc Erdődi: Aromatic derivatives of selenoglycosides: activators of protein phosphatase-1 and -2A, EMBO Europhosphatase Conference 2017 Phosphatases in Cell Fates and Decisions July 23-28, 2017 Campus Jussieu, Paris France, 2017
Andrea Kiss, Emese Tóth, Ferenc Erdődi: Phosphorylation of Ser20 residue might be involved in the regulation of nucleocytoplasmic trafficking of myosin phosphatase target subunit 1, EMBO Europhosphatase Conference 2017 Phosphatases in Cell Fates and Decisions July 23-28, 2017 Campus Jussieu, Paris France, 2017
István Tamás, Dániel Horváth; Adrienn Sipos; Bálint Bécsi, Balázs Pál, Áron Kőszeghy, Zsuzsanna Darula, Ferenc Erdődi, Beáta Lontay: Regulation of SNAP25 by protein phosphorylation, FASEB Science Research Conference, Protein Phosphatase, July 20-25, 2014, Nassau, The Bahamas, 2014
Zoltán Kónya, Bálint Bécsi, Andrea Kiss, Ferenc Erdődi: The effect of phenyl glycosides on the activity of protein phosphatases and on the survival of HeLa cells, Annual Meeting of the Hungarian Biochemical Society 24-27 August, 2014, Debrecen, Hungary, 2014
Dóra Dedinszki, Adrienn Sipos, Andrea Kiss, Róbert Bátori, Zoltán Kónya, László Virág, Ferenc Erdődi, Beáta Lontay: Protein phosphatase-1 is involved in the maintenance of normal homeostasis and UVA irradiation-induced pathological alterations in HaCaT cells and in mouse skin, Annual Meeting of the Hungarian Biochemical Society 24-27 August, 2014, Debrecen, Hungary, 2014
Róbert Bátori, Ferenc Erdődi: The role of myosin phosphatase-eNOS interaction in nitrite production, Annual Meeting of the Hungarian Biochemical Society 24-27 August, 2014, Debrecen, Hungary, 2014
Andrea Kiss, Ferenc Erdődi: Role of phosphorylation in the regulation of nuclear transport of myosin phosphatase targeting subunit, Annual Meeting of the Hungarian Biochemical Society 24-27 August, 2014, Debrecen, Hungary, 2014
Emese Tóth, Andrea Kiss, Ferenc Erdődi: Identification of LIM-kinase 2 as a novel PP1 inhibitor in THP-1 leukemic cells, Annual Meeting of the Hungarian Biochemical Society 24-27 August, 2014, Debrecen, Hungary, 2014
Dedinszki D, Kiss A, Márkász L, Márton A, Tóth E, Székely L, Erdődi F: Inhibition of protein phosphatase-1 and -2A decreases the chemosensitivity of leukemic cells to chemotherapeutic drugs, CELL SIGNAL 27: 363-372, 2015
Dedinszki D, Sipos A, Kiss A, Bátori R, Kónya Z, Virág L, Erdődi F, Lontay B: Protein phosphatase-1 is involved in the maintenance of normal homeostasis and in UVA irradiation-induced pathological alterations in HaCaT cells and in mouse skin, BBA-MOL BASIS DIS 1852: 22-33, 2015
Kengyel A, Bécsi B, Kónya Z, Sellers JR, Erdődi F, Nyitrai M: Ankyrin domain of myosin 16 influences motor function and decreases protein phosphatise catalytic activity, EUROPEAN BIOPHYSICS JOURNAL 44: pp. 207-218, 2015
Tóth Emese, Kiss Andrea, Erdődi Ferenc: A LIM kináz-2 azonosítása új PP1 inhibitor fehérjeként, 45. Membrán-Transzport Konferencia, Sümeg, 2015 május 19-22., 2015
Emese Tóth1, Andrea Kiss1, Ferenc Erdődi1: LIM kinase-2: a newly identified protein phosphatase-1 inhibitory protein, Europhosphatase 2015: Phosphorylation switches and cellular homeostasis, 24-29 June 2015 Turku, Finland, 2015
Zoltán Kónya, Bálint Bécsi, Andrea Kiss, László Szilágyi, Mária Raics, István Timári, Katalin E. Kövér, Ferenc Erdődi: Study of small molecule inhibitors and activators of protein phosphatases, Europhosphatase 2015: Phosphorylation switches and cellular homeostasis 24 - 29 June 2015 | Turku, Finland, 2015
István Tamás, Dániel Horváth, Adrienn Sipos; Bálint Bécsi; Balázs Pál; Áron Kőszeghy, Zsuzsanna Darula, Ferenc Erdődi,Beáta Lontay: Regulation of neurotransmitter release by myosin phosphatase and RhoA-activated kinase via mediating the phosphorylation of SNAP25, Europhosphatase 2015: Phosphorylation switches and cellular homeostasis 24 - 29 June 2015 | Turku, Finland, 2015
Czifra G, Szöllősi A, Nagy Zs, Boros M, Juhász I, Kiss A, Erdődi F, Szabó T, Kovács I, Török M, Kovács L, Blumberg PM, Bíró T: Protein kinase Cδ promotes proliferation and induces malignant transformation in skeletal muscle, JOURNAL OF CELLULAR AND MOLECULAR MEDICINE 19: pp. 396-407, 2015
Garda T, Kónya Z, Tándor I, Beyer D, Vasas G, Erdődi F, Vereb G, Papp G, Riba M, Hamvas M, Máthé C: Microcystin-LR induces mitotic spindle assembly disorders in Vicia faba by protein phosphatase inhibition and not reactive oxygen species induction, Journal of Plant Physiology 199 (2016) 1–11, 2016
Chen E, Choy MS, Petrényi K, Kónya Z, Erdődi F, Dombrádi V, Peti W, Page R.: Molecular insights into the fungus-specific serine/threonine protein phosphatase Z1 in Candida albicans, mBio 7(4):e00872-16. doi:10.1128/mBio.00872-16., 2016
Petrényi K, Molero C, Kónya Z, Erdődi F, Ariño J, Dombrádi V: Analysis of Two Putative Candida albicans Phosphopantothenoylcysteine Decarboxylase / Protein Phosphatase Z Regulatory Subunits Reveals an Unexpected Distribution of Func, PLoS ONE 11(8): e0160965. doi:10.1371/journal.pone.0160965, 2016
Róbert Bátori, Bálint Bécsi, Beáta Lontay, Ferenc Erdődi: Novel interactions and regulatory roles of protein phosphatases in endothelial cells, Hungarian Molecular Life Sciences 2015 27-29 March, 2015, 2015
Róbert Bátori, Bálint Bécsi, Beáta Lontay, Ferenc Erdődi: The role of myosin phosphatase in the regulation of nitrogen-monoxide production and the barrier function of endothelial cells, Europhosphatase 2015: 24 - 29 June 2015 Turku, Finland, 2015
Ferenc Erdődi: Interplay of distinct types of protein phosphatases in the regulation of the physiological functions of endothelial cells, THE HUNGARIAN MEDICAL ASSOCIATION OF AMERICA,47th ANNUAL SCIENTIFIC MEETING, October 25 – October 30, 2015, 2015
Bálint Bécsi, Zoltán Kónya, Ferenc Erdődi: Effect of novel protein phosphatase regulatory molecules on the adipogenic differentiation of mesenchymal stem cells, Annual Meeting of the Hungarian Biochemical Society Szeged August 28-31, 2016, 2016
Zoltán Kónya, Bálint Bécsi, Andrea Kiss, László Szilágyi, Katalin E. Kövér, Ferenc Erdődi: Selenoglycosides: novel activators of protein phosphatase-1 and -2A, Annual Meeting of the Hungarian Biochemical Society Szeged August 28-31, 2016, 2016
Emese Tóth, Ferenc Erdődi, Andrea Kiss: Newly identified PP1 inhibitory functions of LIM kinase-2, Annual Meeting of the Hungarian Biochemical Society Szeged August 28-31, 2016, 2016
Dedinszki D, Sipos A, Kiss A, Bátori R, Kónya Z, Virág L, Erdődi F, Lontay B: Protein phosphatase-1 is involved in the maintenance of normal homeostasis and in UVA irradiation-induced pathological alterations in HaCaT cells and in mouse skin, BBA-MOL BASIS DIS 1852: 22-33, 2015
Kengyel A, Bécsi B, Kónya Z, Sellers JR, Erdődi F, Nyitrai M: Ankyrin domain of myosin 16 influences motor function and decreases protein phosphatise catalytic activity, EUROPEAN BIOPHYSICS JOURNAL 44: pp. 207-218, 2015
Zoltán Kónya, Bálint Bécsi, Andrea Kiss, László Szilágyi, Mária Raics, István Timári, Katalin E. Kövér, Ferenc Erdődi: Study of small molecule inhibitors and activators of protein phosphatases, Europhosphatase 2015: Phosphorylation switches and cellular homeostasis 24 - 29 June 2015 | Turku, Finland, 2015
Czifra G, Szöllősi A, Nagy Zs, Boros M, Juhász I, Kiss A, Erdődi F, Szabó T, Kovács I, Török M, Kovács L, Blumberg PM, Bíró T: Protein kinase Cδ promotes proliferation and induces malignant transformation in skeletal muscle, JOURNAL OF CELLULAR AND MOLECULAR MEDICINE 19: pp. 396-407, 2015
Chen E, Choy MS, Petrényi K, Kónya Z, Erdődi F, Dombrádi V, Peti W, Page R.: Molecular insights into the fungus-specific serine/threonine protein phosphatase Z1 in Candida albicans, mBio 7(4):e00872-16. doi:10.1128/mBio.00872-16., 2016
Petrényi K, Molero C, Kónya Z, Erdődi F, Ariño J, Dombrádi V: Analysis of Two Putative Candida albicans Phosphopantothenoylcysteine Decarboxylase / Protein Phosphatase Z Regulatory Subunits Reveals an Unexpected Distribution of Func, PLoS ONE 11(8): e0160965. doi:10.1371/journal.pone.0160965, 2016
Ferenc Erdődi: Interplay of distinct types of protein phosphatases in the regulation of the physiological functions of endothelial cells, THE HUNGARIAN MEDICAL ASSOCIATION OF AMERICA,47th ANNUAL SCIENTIFIC MEETING, October 25 – October 30, 2015, 2015
Bálint Bécsi, Zoltán Kónya, Ferenc Erdődi: Effect of novel protein phosphatase regulatory molecules on the adipogenic differentiation of mesenchymal stem cells, Annual Meeting of the Hungarian Biochemical Society Szeged August 28-31, 2016, 2016
Zoltán Kónya, Bálint Bécsi, Andrea Kiss, László Szilágyi, Katalin E. Kövér, Ferenc Erdődi: Selenoglycosides: novel activators of protein phosphatase-1 and -2A, Annual Meeting of the Hungarian Biochemical Society Szeged August 28-31, 2016, 2016
Emese Tóth, Ferenc Erdődi, Andrea Kiss: Newly identified PP1 inhibitory functions of LIM kinase-2, Annual Meeting of the Hungarian Biochemical Society Szeged August 28-31, 2016, 2016
Horváth, D., Tamás, I., Sipos, A., Darula, Z., Bécsi, B., Nagy, D., Iván, J., Erdődi, F., Lontay, B.: Myosin phosphatase and RhoA-activated kinase modulate neurotransmitter release by regulating SNAP-25 of SNARE complex, PLoS One 12 (5), e0177046.,, 2017
Sipos, A., Iván, J., Bécsi, B., Darula, Z., Tamás, I., Horváth, D., Medzihradszky-Fölkl, K., Erdődi, F., Lontay, B.:: Myosin phosphatase and RhoA-activated kinase modulate arginine methylation by the regulation of protein arginine methyltransferase 5 in hepatocellular carcinoma cells., Sci. Rep 7 (40590), 1-15., 2017
Bátori, R., Bécsi, B., Nagy, D., Kónya, Z., Hegedűs, C., Bordán, Z., Verin, A., Lontay, B., Erdődi, F: Interplay of myosin phosphatise and protein phosphatase-2A in the regulation of endothelial nitric-oxide synthase phosphorylation and nitric oxide production., Sci Rep 7 (44698), 1-17.,, 2017
Bécsi B, Kiss A, Erdődi F: Interaction of protein phosphatase inhibitors with membrane lipids assessed by surface plasmon resonance based binding technique, CHEMISTRY AND PHYSICS OF LIPIDS 183: 68-76, 2014
Bécsi B, Lontay B, Dedinszki D, Máthé Cs, Vasas G, Gyémant Gy, Erdődi F: Identification of protein phosphatase interacting proteins from normal and UVA-irradiated HaCaT cells...., JOURNAL OF PHOTOCHEMISTRY AND PHOTOBIOLOGY B-BIOLOGY 138: 240-248, 2014




 

Projekt eseményei

  
2015-05-22 11:18:15
Résztvevők változása



vissza »