Membránmimetikumok és peptidek kölcsönhatása, a lipidkörnyezet hatása  részletek

súgó  nyomtatás 
vissza »
 

Projekt adatai

  
azonosító
124900
típus K
Vezető kutató Bodor Andrea
magyar cím Membránmimetikumok és peptidek kölcsönhatása, a lipidkörnyezet hatása
Angol cím Membrane mimetics and peptide interactions, effect of the lipid environment
magyar kulcsszavak micella, bicella, transzmembrán, felületaktív, NMR, SAXS, MD, S100A4, ERD14
angol kulcsszavak micelles, bicelles, transmembrane, surface active, NMR, SAXS, MD, S100A4, ERD14
megadott besorolás
Szerkezetvizsgáló módszerek (Műszaki és Természettudományok Kollégiuma)60 %
Szerves-, biomolekuláris- és gyógyszerkémia (Műszaki és Természettudományok Kollégiuma)30 %
Kolloidkémia (Műszaki és Természettudományok Kollégiuma)10 %
zsűri Kémia 1
Kutatóhely Kémiai Intézet (Eötvös Loránd Tudományegyetem)
résztvevők Bányai István
Bóta Attila Géza
Karancsiné Menyhárd Dóra
Tantos Ágnes
Tóth Gábor
projekt kezdete 2017-10-01
projekt vége 2023-09-30
aktuális összeg (MFt) 37.996
FTE (kutatóév egyenérték) 5.70
állapot aktív projekt





 

Zárójelentés

  
kutatási eredmények (magyarul)
Kutatási eredményeink jórésze általános érvényű. Így: - a felállított D-M empirikus összefüggések általánosan alkalmazhatók különféle bioanalitikai alkalmazásokra. A meghatározott hidrodinamikai paraméterek alapján megkülönböztethetők a globuláris és rendezetlen fehérjék; követhető a fehérje letekeredés; az aggregáció folyamata; meghatározható különböző bicellák aggregációs száma. - bicellák jellemzésére alkalmas NMR-SAXS módszereken alapuló eljárást fejlesztettünk ki, melynek segítségével megadható az oldat pontos összetétele, és a bicella alakja. Követhető továbbá egy adott peptid/fehérje bicellával történő kölcsönhatásának alakváltozása is. - bevezettünk új, nagy érzékenységű és nagy felbontású 1Ha-detektált NMR impulzus szekvenciákat, melyek szerteágazóan alkalmazhatók. Így a SHACA-HSQC mérés segítségével jelölt metabolitok monitorozhatók; követhetők a poszttranszlációs folyamatok során bekövetkező változások. Ugyanakkor a szekvencia sikerrel beépíthető 3D mérésekbe. Az új prolin szelektív kísérleteink lehetővé teszik - a minor formák esetében is - a prolin cisz/transz izomer forma meghatározását peptidek és rendezetlen fehérjék esetében. Ez a mérés biológiai rendszerek működésének felderítésében nagyon értékesnek bizonyul. - igazoltuk, hogy a lizin gazdag peptidek (a növényi eredetű ERD szekvenciák, illetve a humán S100A4 C-terminális szekvenciája) kiváló sejtpenetrációs tulajdonságokkal rendelkeznek, elvégeztük internalizációs és lokalizációs jellemzésük.
kutatási eredmények (angolul)
The main achievements of this proposal can be of general use in several fields. In this respect: - we formulated empirical D-M relations that can be used for diverse bioanalytical purposes: differentiation between folded or unfolded protein; monitoring protein unfolding; following aggregation; determining the aggregation numbers for various bicelle systems - we developed novel NMR-SAXS based approach for characterizing bicelle systems. Using this combined method the exact solution composition, as well as the shape of the system can be determined. At the same time the influence of peptides/proteins interacting with the peptide can be described. - we introduced novel 1Ha-detected NMR pulse sequences with increased resolution and sensitivity, applicable under physiological conditions. The SHACA HSQC can be used to follow metabolic paths for labeled molecules, the effect of post-translational modifications; and serves as basis for novel 3D experiments. The proline selective 3D measurements are prone to determine the cis/trans isomeric form of the minor components in peptides/IDP. This measurement is of great importance regarding the biological function of the protein system. -we proved that our lizine rich peptides (the plant derived ERD segments and the human S100A4 C-terminus) have remarkable cell penetration properties and we characterized their internalization, and localization.
a zárójelentés teljes szövege https://www.otka-palyazat.hu/download.php?type=zarobeszamolo&projektid=124900
döntés eredménye
igen





 

Közleményjegyzék

  
Szabó, Csenge Lilla ; Szabó, Beáta ; Sebák, Fanni ; Bermel, Wolfgang ; Tantos, Agnes ✉ ; Bodor, Andrea: The Disordered EZH2 Loop: Atomic Level Characterization by 1HN- and 1Hα-Detected NMR Approaches, Interaction with the Long Noncoding HOTAIR RNA, INTERNATIONAL JOURNAL OF MOLECULAR SCIENCES 23 : 11 Paper: 6150, 2022
Szabó, Csenge Lilla ; Sebák, Fanni ; Bodor, Andrea: Monitoring Protein Global and Local Parameters in Unfolding and Binding Studies: The Extended Applicability of the Diffusion Coefficient- Molecular Size Empirical Relatio, ANALYTICAL CHEMISTRY 94 : 22 pp. 7885-7891. , 7 p., 2022
Szabó, C.L.; Szabó, B.; Sebák, F.; Bermel, W.; Tantos, A.; Bodor, A.: The Disordered EZH2 Loop: Atomic Level Characterization by 1HN- and 1Hα-Detected NMR Approaches, Interaction with the Long Noncoding HOTAIR RNA, INTERNATIONAL JOURNAL OF MOLECULAR SCIENCES 23 : 11 Paper: 6150, 2022
Szabó, C. L.; Sebák, F.; Bodor, A.: Monitoring Protein Global and Local Parameters in Unfolding and Binding Studies: The Extended Applicability of the Diffusion Coefficient- Molecular Size Empirical Relation, ANALYTICAL CHEMISTRY 94 : 22 pp. 7885-7891. , 7 p., 2022
Haller, Jens D. ; Bodor, Andrea ; Luy, Burkhard: Pure shift amide detection in conventional and TROSY-type experiments of 13C,15N-labeled proteins, JOURNAL OF BIOMOLECULAR NMR, 76, 213–221, 2022
Kovács, D., Bodor, A.: The influence of random-coil chemical shifts on the assessment of structural propensities in folded proteins and IDPs, RSC ADVANCES 13 : 15 pp. 10182-10203, 2023
Sebák, F.; Szolomájer, J.; Papp, N.; Tóth, G.K. ; Bodor, A.: Proline cis/trans Isomerization in Intrinsically Disordered Proteins and Peptides, FRONTIERS IN BIOSCIENCE-LANDMARK 28 : 6 Paper: 127, 2023
Sebák, F.; Ecsédi, P.; Nyitray, L.; Bodor, A.: Assignment of the disordered, proline-rich N-terminal domain of the tumour suppressor p53 protein using 1HN and 1Hα-detected NMR measurements, Biomolecular NMR Assignments, 17, pages 309–314, 2023
Kasza, Gy., Szarka, Gy., Bodor, A., Kali, G., Iván, B.: In situ terminal functionalization of polystirene obtained by quasiliving ATRP and subsequent derivatizations, REVERSIBLE DEACTIVATION RADICAL POLYMERIZATION: FROM MECHANISMS TO MATERIALS AND APPLICATIONS. Washington: American Chemical Society, pp. 281-295., 2018
Ecsédi, P., Billington, N., Pálfy, Gy., Gógl, G., Kiss, B., Bulyáki, É., Bodor, A., Sellers, J.R., Nyitray, L.: Multiple S100 protein isoforms and C-terminal phosphorylation contribute to the paralog-selective regulation of non-muscle myosin 2 filaments, J. Biol. Chem. , 293(38), 14850–14867, 2018
Dudás, E.F., Bodor, A.: Quantitative, Diffusion NMR Based Analytical Tool To Distinguish Folded, Disordered, and Denatured Biomolecules, Analytical Chemistry, 2019
Boros, E., Sebák, F., Héja, D., Szakács, D., Zboray, K., Schlosser, G., Micsonai, A., Kardos, J., Bodor, A., Pál, G.: Directed Evolution of Canonical Loops and Their Swapping between Unrelated Serine Proteinase Inhibitors Disprove the Interscaffolding Additivity Model, JMB, Journal of Molecular Biology, 2019
Haller, J., Bodor, A., Luy, B.: Real-time pure shift measurements for uniformly isotope-labeled molecules using X-selective BIRD homonuclear decoupling, JMR, Journal of Magnetic Resonance, 2019
M. Ricci, K. Horváti, T. Juhász, I. Szigyártó, Gy.Török, F. Sebák , A. Bodor, L.Homolya, J. Henczkó, B. Pályi, T. Mlinkó, J. Mihály, B. Nizami, Z. Yang, F. Lin, X. Lu , L. Románszki, A. Bóta, Z. Varga, Sz. Bősze, F. Zsila, T. Beke-Somfai T: Anionic food color tartrazine enhances antibacterial efficacy of histatin-derived peptide DHVAR4 by fine-tuning its membrane activity, QUARTERLY REVIEWS OF BIOPHYSICS 53 Paper: e5 , 11 p. (2020), 2020
F. Dudás, E. ; Wacha, A. ; Bóta, A. ; Bodor, A.: Peptide-bicelle interaction: Following variations in size and morphology by a combined NMR-SAXS approach, BIOCHIMICA ET BIOPHYSICA ACTA-BIOMEMBRANES 1862 : 2 Paper: 183095, 2020
Bodor, A. ; Haller, J. D. ; Bouguechtouli, C. ; Theillet, F.-X. ; Nyitray, L. ; Luy, B.: The power of pure shift HαCα correlations: a way to characterize biomolecules under physiological conditions, ANALYTICAL CHEMISTRY 92 : 18 pp. 12423-12428., 2020
Dudás, E. F. ; Pálfy, Gy.; Menyhárd, D. K. ; Sebák, F. ; Ecsédi, P. ; Nyitray, L. ; Bodor, A.: Tumor-Suppressor p53TAD(1-60)Forms a Fuzzy Complex with Metastasis-Associated S100A4: Structural Insights and Dynamics by an NMR/MD Approach, ChemBioChem, 2020
Bodor, A: Intrinsic structural disorder of proteins: from prediction to experimental identification, Ryadnov, Maxim; Hudecz, Ferenc (szerk.) Amino Acids, Peptides and Proteins : Volume 44 London, Egyesült Királyság, Royal Society of Chemistry (RCS) pp. 6-114, 2021
Sebák, F., Ecsédi, P.; Bermel, W.; Luy, B.; Nyitray, L.; Bodor,A.: Selective 1Hα NMR methods to reveal functionally relevant proline cis/trans isomers in IDPs: characterization of minor forms, effects of phosphorylation and occurrence in, Angewandte Chemie, 60, 2-11, 2021
Sebák, F.; Borbála Horváth, L.B.; Dániel Kovács,D.; Szolomájer,J.; Tóth, G.K.; Babiczky,Á.; Bősze, Sz.;Bodor,A: Novel, lysine-rich delivery peptides of plant origin ERD and human S100: the effect of carboxyfluorescein conjugation, influence of aromatic and proline residues, cellula, ACS Omega, 10.1021/acsomega.1c04637, 2021
Sebák, F., Ecsédi, P.; Bermel, W.; Luy, B.; Nyitray, L.; Bodor,A.: Selective 1Hα NMR methods to reveal functionally relevant proline cis/trans isomers in IDPs: characterization of minor forms, effects of phosphorylation and occurrence in, ANGEWANDTE CHEMIE-INTERNATIONAL EDITION 61 : 1 Paper: e202108361, 2022



vissza »