A LEA fehérjék folyadék fázisátmenete új megvilágításba helyezi a növényi stressztűrést  részletek

súgó  nyomtatás 
vissza »
 

Projekt adatai

  
azonosító
131702
típus K
Vezető kutató Tompa Péter
magyar cím A LEA fehérjék folyadék fázisátmenete új megvilágításba helyezi a növényi stressztűrést
Angol cím Phase separation of LEA proteins throws new light on plant stress response
magyar kulcsszavak LEA fehérjék, dehidrin, folyadék fázisátmenet, növényi stressz, chaperon, stresszválasz, szárazságtűrés, rendezetlen fehérje
angol kulcsszavak liquid-liquid phase separation, phase transition, LEA proteins, dehydrins, plant stress, chaperone, stress response, desiccation tolerance, intrinsically disordered
megadott besorolás
Növényi stresszbiológia (Komplex Környezettudományi Kollégium)70 %
Bioinformatika (Orvosi és Biológiai Tudományok Kollégiuma)15 %
Molekuláris biológia (Orvosi és Biológiai Tudományok Kollégiuma)15 %
Ortelius tudományág: Molekuláris biológia
zsűri Molekuláris és Szerkezeti Biológia, Biokémia
Kutatóhely Molekuláris Élettudományi Intézet (HUN-REN Természettudományi Kutatóközpont)
résztvevők Ács Veronika
Murvai Nikoletta
Neha Singh
Pancsa Rita
Rawan K. I. Abukhairan
Schád Éva
Tantos Ágnes
projekt kezdete 2019-12-01
projekt vége 2023-11-30
aktuális összeg (MFt) 48.000
FTE (kutatóév egyenérték) 8.90
állapot aktív projekt





 

Zárójelentés

  
kutatási eredmények (magyarul)
Az ERD14 egy rendezetlen fehérje, amely emelkedett kifejeződést mutat hideg- és szárazság stressz alatt. Kutatásunk során az ERD14 protektív mechanizmusait és a fázisszeparációja (LLPS) jelentőségét vizsgáltuk. Sejten belüli NMR mérésekkel kimutattuk, hogy a fehérje funkcionális állapotban is rendezetlen, csupán egyes, a parnterek kötéséért felelős konzervált szekvencia-motívumok rendelkeznek alfa helikális tendenciával. Kimutattuk továbbá, hogy a parnter-kötésben résztvevő és részt nem vevő motívumok egyaránt szükségesek az ERD14 működéséhez. Bizonyítottuk, hogy az ERD14 közvetlenül kölcsönhatásba lép a GSTF9-cel, aktiválja a GSTF9-et, megvédi az oxidációtól és növeli aktivitását. Megállapítottuk, hogy az ERD14 kölcsönhatásba lép a katalázzal is, és megvédi azt a dehidratáció által kiváltott aktivitásvesztéstől. Növényekben végzett kísérleteink kimutatták, hogy az ERD14 megnövelt expressziója a szárazságtűrő képesség növekedéséhez vezet a vad típusú és az ERD14 KO vonalakhoz képest. Az ERD14 stressz hatására fókuszpontokban jelent meg a sejten belül, amelyek a sérült mitokondriumokhoz lokalizálódtak. A fehérje RNS-függő módon LLPS-en megy keresztül, amely Ca2+ és citokróm c jelenlétében fokozódik, valamint autofagoszómákkal és stresszgranulátumokkal együtt lokalizálódik. Eredményeink arra utalnak, hogy az ERD14 fontos szerepet játszik a sejtkárosodás csökkentésében azáltal, hogy autofágián keresztül eliminálja a diszfunkcionális mitokondriumokat és a citokróm c-t.
kutatási eredmények (angolul)
ERD14 is an intrinsically disordered protein which is upregulated during cold and dehydration. In this research project, we investigated the protection mechanisms of ERD14 and the significance of liquid-liquid phase separation (LLPS) in its function. Using in-cell NMR measurements we showed that the protective activity is associated with a disordered structure with conserved sequence motifs transiently sampling helical conformations in vitro, and engage in partner binding in vivo. We also showed that segments that are involved in partner binding, and others that are not, are equally necessary and that cellular protection emerges from the interplay of different regions of ERD14. We provided evidence that ERD14 directly interacts with GSTF9, it activates GSTF9, protects it from oxidation, and increases its activity. ERD14 can also interact with catalase and protects it from dehydration-induced activity loss. In planta experiments showed that overexpression of ERD14 leads to increase in drought tolerance compared to the wild type and ERD14 KO lines. ERD14 formed cellular puncta upon stress, which co-localized with damaged mitochondria. The protein undergoes LLPS in an RNA-dependent fashion which is enhanced in the presence of Ca2+ and cytochrome c, and also showed co-localization with autophagosomes and stress granules. Our results suggest that ERD14 plays an important role in reducing cell damage by eliminating dysfunctional mitochondria and cytochrome c via autophagy.
a zárójelentés teljes szövege https://www.otka-palyazat.hu/download.php?type=zarobeszamolo&projektid=131702
döntés eredménye
igen





 

Közleményjegyzék

  
Nguyen Phuong N, Tossounian Maria-Armineh, Kovacs Denes S, Thu Tran T, Stijlemans Benoit, Vertommen Didier, Pauwels Jarne, Gevaert Kris, Angenon Geert, Messens Joris, Tompa Peter: Dehydrin ERD14 activates glutathione transferase Phi9 in Arabidopsis thaliana under osmotic stress., BIOCHIMICA ET BIOPHYSICA ACTA-GENERAL SUBJECTS, 2020
Murvai Nikoletta, Kalmar Lajos, Szalaine Agoston Bianka, Szabo Beata, Tantos Agnes, Csikos Gyorgy, Micsonai András, Kardos József, Vertommen Didier, Nguyen Phuong N., Hristozova Nevena, Lang Andras, Kovacs Denes, Buday Laszlo, Han Kyou-Hoon, Perczel Andras, Tompa Peter: Interplay of Structural Disorder and Short Binding Elements in the Cellular Chaperone Function of Plant Dehydrin ERD14, Cells, 2020
Farahi N., Lazar T., Wodak S.J., Tompa P., Pancsa R.: Integration of data from liquid–liquid phase separation databases highlights concentration and dosage sensitivity of llps drivers, INTERNATIONAL JOURNAL OF MOLECULAR SCIENCES 22 : 6 pp. 1-26., 2021
Korkmazhan E., Tompa P., Dunn A.R.: The role of ordered cooperative assembly in biomolecular condensates, NATURE REVIEWS MOLECULAR CELL BIOLOGY 22 : 10 pp. 647-648., 2021
Murvai N., Kalmar L., Szabo B., Schad E., Micsonai A., Kardos J., Buday L., Han K.-H., Tompa P., Tantos A.: Cellular chaperone function of intrinsically disordered dehydrin erd14, INTERNATIONAL JOURNAL OF MOLECULAR SCIENCES 22 : 12, 2021
Van Lindt J., Bratek-Skicki A., Nguyen P.N., Pakravan D., Durán-Armenta L.F., Tantos A., Pancsa R., Van Den Bosch L., Maes D., Tompa P.: A generic approach to study the kinetics of liquid–liquid phase separation under near-native conditions, COMMUNICATIONS BIOLOGY 4 : 1, 2021
Bratek-Skicki Anna, Pancsa Rita, Meszaros Balint, Van Lindt Joris, Tompa Peter: A Guide to Regulation of the Formation of Biomolecular Condensates., FEBS JOURNAL 287 : 10 pp. 1924-1935., 2020
Bratek-Skicki, A. ✉ ; Van, Nerom M. ; Maes, D. ; Tompa, P.: Biological colloids: Unique properties of membraneless organelles in the cell, ADVANCES IN COLLOID AND INTERFACE SCIENCE 310, 2022
Guharoy, Mainak ; Lazar, Tamas ; Macossay-Castillo, Mauricio ; Tompa, Peter: Degron masking outlines degronons, co-degrading functional modules in the proteome, COMMUNICATIONS BIOLOGY 5 : 1, 2022
Lazar, Tamas ; Tantos, Agnes ; Tompa, Peter ; Schad, Eva: Intrinsic protein disorder uncouples affinity from binding specificity, PROTEIN SCIENCE 31 : 11, 2022
Mészáros, A.; Muwonge, K. ; Janvier, S. ; Ahmed, J. ; Tompa, P.: A Novel Tandem-Tag Purification Strategy for Challenging Disordered Proteins, BIOMOLECULES 12 : 11, 2022
Quaglia Federica, Mészáros Bálint, Salladini Edoardo, Hatos András, Pancsa Rita, Chemes Lucía B, Pajkos Mátyás, Lazar Tamas, Peña-Díaz Samuel, Santos Jaime, Ács Veronika, Farahi Nazanin, Fichó Erzsébet, Aspromonte Maria Cristina, Bassot Claudio, Chasapi Anastasia, Davey Norman E, Davidović Radoslav, Dobson Laszlo, Elofsson Arne, Erdős Gábor, Gaudet Pascale, Giglio Michelle, Glavina Juliana, Iserte Javier, Iglesias Valentín, Kálmán Zsófia, Lambrughi Matteo, Leonardi Emanuela, Longhi Sonia, Macedo-Ribeiro Sandra, Maiani Emiliano, Marchetti Julia, Marino-Buslje Cristina, Mészáros Attila, Monzon Alexander Miguel, Minervini Giovanni, Nadendla Suvarna, Nilsson Juliet F, Novotný Marian, Ouzounis Christos A, Palopoli Nicolás, Papaleo Elena, Pereira Pedro José Barbosa, Pozzati Gabriele, Promponas Vasilis J, Pujols Jordi, Rocha Alma Carolina Sanchez, Salas Martin, Sawicki Luciana Rodriguez, Schad Eva, Shenoy Aditi, Szaniszló Tamás, Tsirigos Konstantinos D, Veljkovic Nevena, Parisi Gustavo, Ventura Salvador, Dosztányi Zsuzsanna, Tompa Peter, Tosatto Silvio C E, Piovesan Damiano DisProt in 2022: improved quality and accessibility of protein intrinsic disorder annotation: DisProt in 2022: improved quality and accessibility of protein intrinsic disorder annotation, NUCLEIC ACIDS RESEARCH 50 : D1 pp. D480-D487., 2022
Van Lindt, Joris ; Lazar, Tamas ; Pakravan, Donya ; Demulder, Manon ; Meszaros, Attila ; Van Den Bosch, Ludo ; Maes, Dominique ; Tompa, Peter: F/YGG-motif is an intrinsically disordered nucleic-acid binding motif, RNA BIOLOGY 19 : 1 pp. 622-635., 2022
Ghafouri Hamidreza, Lazar Tamas, Del Conte Alessio, Tenorio Ku Luiggi G, Aspromonte Maria C, Bernadó Pau, Chaves-Arquero Belén, Chemes Lucia Beatriz, Clementel Damiano, Cordeiro Tiago N, Elena-Real Carlos A, Feig Michael, Felli Isabella C, Ferrari Carlo, Forman-Kay Julie D, Gomes Tiago, Gondelaud Frank, Gradinaru Claudiu C, Ha-Duong Tâp, Head-Gordon Teresa, Heidarsson Pétur O, Janson Giacomo, Jeschke Gunnar, Leonardi Emanuela, Liu Zi Hao, Longhi Sonia, Lund Xamuel L, Macias Maria J, Martin-Malpartida Pau, Mercadante Davide, Mouhand Assia, Nagy Gabor, Nugnes María Victoria, Pérez-Cañadillas José Manuel, Pesce Giulia, Pierattelli Roberta, Piovesan Damiano, Quaglia Federica, Ricard-Blum Sylvie, Robustelli Paul, Sagar Amin, Salladini Edoardo, Sénicourt Lucile, Sibille Nathalie, Teixeira João M C, Tsangaris Thomas E, Varadi Mihaly, Tompa Peter, Tosatto Silvio C E, Monzon Alexander Miguel: PED in 2024: improving the community deposition of structural ensembles for intrinsically disordered proteins, NUCLEIC ACIDS RESEARCH, 2023
Mészáros Bálint, Hatos András, Palopoli Nicolas, Quaglia Federica, Salladini Edoardo, Van Roey Kim, Arthanari Haribabu, Dosztányi Zsuzsanna, Felli Isabella C., Fischer Patrick D., Hoch Jeffrey C., Jeffries Cy M., Longhi Sonia, Maiani Emiliano, Orchard Sandra, Pancsa Rita, Papaleo Elena, Pierattelli Roberta, Piovesan Damiano, Pritisanac Iva, Tenorio Luiggi, Viennet Thibault, Tompa Peter, Vranken Wim, Tosatto Silvio C. E., Davey Norman E.: Minimum information guidelines for experiments structurally characterizing intrinsically disordered protein regions, NATURE METHODS 20: pp. 1291-1303., 2023
Van Lindt Joris, Lazar Tamas, Pakravan Donya, Demulder Manon, Meszaros Attila, Van Den Bosch Ludo, Maes Dominique, Tompa Peter: F/YGG-motif is an intrinsically disordered nucleic-acid binding motif, RNA BIOLOGY 19: (1) pp. 622-635., 2022
Csermely P., Kunsic N., Mendik P., Kerestély M., Faragó T., Veres D.V., Tompa P.: Learning of Signaling Networks: Molecular Mechanisms, TRENDS IN BIOCHEMICAL SCIENCES 45: (4) pp. 284-294., 2020
Kosol S., Contreras-Martos S., Piai A., Varadi M., Lazar T., Bekesi A., Lebrun P., Felli I.C., Pierattelli R., Tompa P.: Interaction between the scaffold proteins CBP by IQGAP1 provides an interface between gene expression and cytoskeletal activity, SCIENTIFIC REPORTS 10: (1) 5753, 2020




 

Projekt eseményei

  
2023-10-24 14:43:38
Résztvevők változása
2022-06-08 18:33:30
Résztvevők változása
2020-07-21 09:43:13
Résztvevők változása



vissza »