Structure and mechanism of novel MIO-containing biocatalysts  Page description

Help  Print 
Back »
 

Details of project

  
Identifier
103242
Type NN
Principal investigator Poppe, László
Title in Hungarian Új MIO-tartalmú biokatalizátorok szerkezete és mechanizmusa
Title in English Structure and mechanism of novel MIO-containing biocatalysts
Keywords in Hungarian ammónia liáz, aminomutáz, 3D-szerkezet, fehérje modellezés, biokatalízis
Keywords in English ammonia liase, aminomutase, 3D Structure, protein modeling, biocatalysis
Discipline
Organic, Biomolecular, and Pharmaceutical Chemistry (Council of Physical Sciences)60 %
Ortelius classification: Organic chemistry
Biochemistry and molecular mechanisms of signal transduction (Council of Medical and Biological Sciences)30 %
Structural biology (crystallography and EM) (Council of Medical and Biological Sciences)10 %
Panel Chemistry 2
Department or equivalent Department of Organic Chemistry and Technology (Budapest University of Technology and Economics)
Participants Balogh, Diána
Bánóczi, Gergely
Boros, Zoltán
Falus, Péter
Hornyánszky, Gábor
Kovács, Klaudia
Kovács, Péter
Nagy, József
Vértessy G., Beáta
Starting date 2012-05-01
Closing date 2015-10-31
Funding (in million HUF) 31.694
FTE (full time equivalent) 15.30
state closed project
Summary in Hungarian
Az enzimkatalizált folyamatok széles körben alkalmazhatók szintetikus célokra, többek között enantiomertiszta vegyületek szintézisére. A növényi metabolizmus egyik kulcsenzime, a fenil-alanin ammónia-liáz (PAL) az L-fenilalanin nem oxidatív degradációját végzi. Emiatt a PAL szintetikus alkalmazásain túl, a PAL módosított származékai felhasználhatók lehetnek a fenilketonúria kezelésében is. A biokémiai vizsgálatok kimutatták, hogy a PAL és a hisztidin ammónia-liáz (HAL) reakcióiban az Ala-Ser-Gly triádból képződő 5-metilidén-4H-imidazol-4-on (MIO) prosztetikus csoport kulcsszerepet játszik. A PAL az alfa-aminosav degradációval fordított reakcióirányban képes katalizálni az ammónia fahéjsav analógokra történő addícióját. Ez a reakció lehetővé teszi a PAL felhasználását enantiomertiszta természetes és nem természetes alfa-L-aminosavak szintézisére, amit már nagy léptékben megvalósított ipari eljárások is hasznosítanak. A természetes és nem természetes racém alfa-aminosavakból PAL segítségével az L-enantiomer degradálható, így a D-forma marad vissza nagy enantiomertisztaságban. Kiderült, hogy a PAL, HAL és a velük rokon tirozin ammónia-liáz (TAL) mellett a fenilalanin ill. tirozin 2,3-aminomutáz enzimek (PAM ill. TAM) is a MIO-enzimek családjába tartoznak. E 2,3-aminomutázok segítségével a béta-fenilalanin illetve analogonjai mindkét enantiomer formája szintetizálható. Az ammónia-liázok és a 2,3-aminomutázok együttes vagy szekvenciális alkalmazása tovább szélesíti felhasználhatóságukat nem természetes alfa- és béta-aminosavak akár L-, akár D-enantiomer formában történő előállítására. A MIO-enzimek egész sejtes nyers vagy sejtmentes tisztított fomában történő rögzítése tovább növeli szintetikus alkalmazhatóságukat és lehetővé teszi a szakaszos reakciókban történő egyszeri felhasználáson túl a biokatalizátorok visszanyerését illetve folyamatos reaktorokban történő alkalmazását. Az alkalmazási lehetőségek vizsgálatán túl pályázatunk célja az említett enzimek új, előnyösebb sajátságokkal rendelkező változatainak előállítása, valamint szerkezetük és működésük molekuláris szintű jellemzése is. A pályázatban szeretnénk továbbá azt is vizsgálni, hogy a MIO mint elektrofil prosztetikus csoport csak az említett enzimekben fordul-e elő, vagy további enzimek is kihasználják-e az elektrofil katalízis ezen formáját.

E pályázattal további célunk a budapesti [BME Vegyészmérnöki és Biomérnöki Kar: Szerves Kémiai Technológia Tanszék és az Alkalmazott Biotechnológia és Élelmiszertudományi Tanszék kutatói; MTA Kémiai Kutatóközpont: Biomolekuláris Kémiai Intézet) és a kolozsvári (Románia) [Babes Bólyai Egyetem: Department of Biochemistry and Biochemical Engineering] kutatócsoportjai között kialakult együttműködés elmélyítése és további hatékony kihasználása. Ez az együttműködés lehetőséget biztosít a már elkészült, valamint a továbbiakban fejlesztendő rekombináns törzsek fogadására / kialakítására / fejlesztésére / alkalmazására (vektorok fogadása: PAL / HAL; saját fehérjék klónozása: bakteriális PAL, TAM, PAM; fehérje stabilitás /szelektivitás növelés pontmutációk, egyláncú ill. kiméra enzimek, stb.; biokatalizátorok rögzítése és szintetikus felhasználása; enzimek röntgenszerkezetének meghatározása). A tervezett kutatások során felhasználásra kerülnek maguk a rekombináns törzsek, illetve az általuk termelt fehérjék (rögzítés, szintetikus alkalmazások, szerkezet és mechanizmus vizsgálatok). A főként Budapesten folyó molekuláris genetikai, enzimrögzítési, folyamatos bioreaktor fejlesztési, bioinformatikai és fehérjekrisztallográfiai kapacitások jól kiegészítik a Kolozsvárott kiépített enzimtermelési és tisztítási infrastruktúrát és a PAL-enzimmel szerzett eddigi biotranszformációs ismereteket.

A kutatócsoportok között kialakult együttműködésre jellemző, hogy rendszeres kolozsvári egyetemi hallgatók és PhD diákok fogadása Budapesten és a MIO-enzimek termelésével tisztításával kapcsolatban tervezzük budapesti PhD hallgató(k) munkalátogatását Kolozsváron. A pályázatban résztvevő vezető kutatók kölcsönösen több PhD bírálatban is részt vettek (Poppe L.: 3 PhD tézis opponense Kolzsvárott; Paizs Cs.: 2 PhD tézis opponense Budapesten; Vértessy B.: 1 PhD tézis opponense Kolzsvárott). A működő munkakapcsolatokra utal a MIO-enzimek biotranszformációs alkalmazását tárgyaló igen friss könyvfejezet a rangos Methods in Molecular Biology sorozat "Unnatural amino acids" kötetében [Vol. 794] a két kutatócsoport meghatározó kutatóitól (POPPE, L.; PAIZS, C.; VÉRTESSY, B.).

A pályázatban tervezett kutatás eredményeképpen több új, nem természetes enantiomertiszta alfa- és béta-aminosav és rögzített MIO-enzim ill. MIO-enzimmel előretöltött bioreaktor válhat termékké, melyek egy részét a a BME spin-off cégeként létrejött SynBiocat Kft hozhatja piacra akár a pályázat futamideje alatt is. Az új aminosavak és a megnövelt stabilitású MIO-enzimek iránt komoly gyógyszer- és finomvegyipari érdeklődés is várható.

A MIO-enzimekkel kapcsolatban tervezett folyamatos eljárások tipikus példái lehetnek a nagy nyomáson végezhető folyamatos biotranszformációk előnyeinek. Többféle MIO-enzim (pl. PAL / PAM) integrált alkalmazása folyamatos reaktorokban ugyancsak teljesen új eljárások kidolgozását teszi lehetővé. A MIO-csoport további enzimekben történő kimutatása komoly általános biokémiai, struktúrbiologiai eredmény lehet az enzimek poszt-transzlációs úton történő kialakulásának elméletében.

A kétoldalú alapkutatási együttműködés komoly nemzetközi szintű elméleti és gyakorlati eredményeket érhet el és ipari partnerek (SynBiocat és Fermentia Kft, Magyarország; DSM, Hollandia) és más országbéli akadémiai kutatók (Prof. N. Turner, Anglia; Prof. D. Janssen, Hollandia; Prof. U. Bornschauer, Németország) érdeklődésére is számot tarthat.
Summary
Enzyme-catalyzed reactions can be widely used for synthetic goals, e.g. for preparation of enantiopure compounds. Phenylalanine ammonia-lyase (PAL) - a key enzyme in plant metabolism – performs the non-oxidative degradation of L-phenylalanine. Therefore, in addition to the synthetic utilization of PAL, modified derivatives of PAL can be applied for treatment of phenylketonuria. Biochemical investigations have shown that in the reactions of PAL and histidine ammonia-lyase (HAL) the 5-methylene-4H-imidazol-4-one (MIO) prosthetic group - forming from Ala-Ser-Gly triade - plays a key role. In the reaction opposite to the degradation of alpha amino acids, PAL can catalyse the addition of ammonia to cinnamic acid analogues. This reaction enables the use of PAL for production of natural and unnatural alpha-amino acids in enantipure form. Such transformations are already being used on large industrial scale. By the aid of PAL, the L-enantiomer can be degraded from natural or unnatural racemic alpha-amino acids. In this way, the residual D-form can be obtained in high enantiopurity. Besides HAL, PAL and the closely related tyrosine ammonia-lyase (TAL), the phenylalanine and tyrosine 2,3-aminomutases (PAM and TAM) belong also to the family of MIO-enzymes. By the aid of these aminomutases both enantiomeric forms of beta-phenylalanine or their analogues can be synthesized. The paralell or sequential co-utilization of ammonia-lyases and aminomutases can broaden further their applicability for synthesis of either L- or D-enantiomeric form of unnatural alpha- or beta-amino acids. The immobilization of MIO-enzymes in whole-cell or in cell-free purified form can also improve their synthetic usefulness. In this way, these enzymes can be used not only once but repeatedly in batch reations and can be conveniently applied in continouous-flow processes. In addition to development of the applications of MIO-enzymes, production of novel MIO-enzymes with enhanced properties and characterization of their structure and mechanism at molecular level are further goals of the present project. In frame of these project, we intend to study wether the electrophilic MIO prosthetic group is present only in the five MIO-enzymes known already, or further enzymes explore this kind of electrophilic catalysis as well.

Further aim of this project to explore and widen the already existing collaboration between the research groups in Budapest [BME Faculty of Chemical Technology and Biotechnology: Departments of Organic Chemistry and Technology and Department of Applied Biotechnology and Food Science; and CRC HAS Institute of Biomolecular Chemistry) and Cluj-Napoca (Románia) [Babes Bólyai University, Biochemistry and Biochemical Engineering]. The co-operation between these research groups will provide the infrastructure to receive / produce / develop recombinant strains (receiving vectors: HAL, PAL; cloning own enzymes: bacterial PAL, TAM, PAM; enhancement of enzyme stability / selectivity by site directed mutagenesis or with the aid of single-chain or chimera enzymes, etc.; immobilization and synthetic utilization of the biocatalysts; determination of the X-ray structure of enzymes). Either the recombinant strains as such or the expressed proteins might be used in the course of the planned research (immobilization, synthetic applications, structure and mechanism studies). The molecular genetics, enzyme immobilization, continuous-flow process development, bioinformatics and protein-crystallography activity and infrastructure at Budapest and the enzyme production and purification and PAL-based biotransformation knowledge and infrastructure at Cluj-Napoca are fully complementary.

The well established co-operation between the research groups are characterized by the facts that undergraduate and PhD students from Cluj regularly visit the laboratories of Budapest and a scientific visit of a PhD student from Budapest aiming MIO-enzyme purifications is planned in Cluj. The senior scientists of both contries participated in PhD Thesis evaluation in the other country (Poppe L.: reviewer of 3 PhD Theses in Cluj; Paizs Cs.: reviewer of 2 PhD Theses in Budapesten; Vértessy B.: reviewer of 1 PhD Thesis in Cluj). The working co-operation is also indicated by a recent book chapter on biocatalytic usefulness of MIO-enzymes in the "Unnatural amino acids" volume [Vol. 794] of the renown Methods in Molecular Biology co-authored by the pricipal scientiscts of both contries (POPPE, L.; PAIZS, C.; VÉRTESSY, B.).

As a result of the planned project several novel enantiopure unnatural alpha- and beta-amino acids, immobilized MIO-enzymes or bioreactors prefilled with MIO-enzymes may be commercialized. A part of these product can be marketed by SynBiocat Ltd, a spin-off company of BME, even during the project period. A significant interest toward the novel amino acid products and MIO-enzymes of enhanced stability is expected from the pharma and fine chemicals industry.

The novel continuous-flow processes utilizing MIO-enzymes can become tipical examples of the beneficial properties of the continuous-flow biotransformations at high pressure. The integrated use of
various MIO-enzymes (e.g. PAL / PAM) in continuous-flow reactors enable the development of entirely novel processes. Identification of the MIO-prosthetic group in further enzymes may be a significant novel result in general biochemistry, stucture biology related to the theory of post-translational modifications leading to enzyme activity.

The planned bilateral basic research can result in significant theoretical and practical achievements of international interest for both industrial partners (e.g. SynBiocat and Fermentia Ltd, Hungary; DSM N.V., Netherlands) or academic research groups in other countries (Prof. N. Turner, England; Prof. D. Janssen, Netherlands; Prof. U. Bornschauer, Germany).




 

Final report

  
Results in Hungarian
A négy cél fő eredményei 1 Termelés, izolálás és tisztítás a Új PAL termofil baktériumból, Rubrobacter xylanophilus (RxPAL): rendkívül alkalofil b Rekombináns és nagyméretű (10 L) termelés, E. coli gazdaszervezet: PcPAL, RtPAL, AvPAL, RxPAL, PaPAM, SnPAM c Új PAM (SnPAM és PfPAM): azonosítás, aktivitás 2 Immobilizálás a Új CLEA rögzítés: PcPAL, biszepoxid térhálósító szer b Új egyfalú szén nanocső rögzítés: SwCNT-PcPAL c Új epoxi-funkciós mágneses nanorészecskéken rögzítés: MNP-PcPAL 3 Biokatalitikus eljárások a Új szintézisek: béta-fenil-alanin és fenilfuranil-alanin enantiomerek b Racém sztiril-alaninok: PcPAL és RtPAL szubsztrátumai c alfa- és béta-Phe új heterociklusos analógjai és a fahéjsav analógjai PAL és PAM reakciókhoz d Racém propargil-glicin: PcPAL és SnPAM szubsztrátja. A Friedel-Crafts-mechanizmust kizárja e Új amino-foszfonát inhibitorok: PcPAL f SwCNT-PcPAL folyamatos áramlású bioreaktorban g MNP-PcPAL Magne-Chip reaktorban 4 Szerkezet és mechanizmus a MIO-enzimek homoiógiamodelljei (TAL, PAL, HAL, TAM és PAM), termikus stabilitásvizsgálat b Számítások: propargil-glicin és PcPAL, béta-aril-alaninok és PaPAM c Kristályosítás és röntgen vizsgálat (szinkrotonnyalábos): RxPAL d Homológiamodellezés: ergotionáz (hasonló a MIO-enzimekhez, de MIO nélkül működik) e Új PAM-ok: Stackebrandia nassauensis és Pseudomonas fluorecens
Results in English
Main results of the four objectives: 1 Production, isolation and purification a New PAL from a thermophilic bacterium Rubrobacter xylanophilus (RxPAL): extremely alkalophilic b Recombinant and large scale (10 L) production in E. coli hosts: PcPAL, RtPAL, AvPAL, RxPAL, PaPAM, SnPAM c New PAMs (SnPAM and PfPAM): identification, activity 2 Immobilization a New CLEA immobilization: PcPAL with bisepoxides as cross-linking agent b New single-wall carbon nanotube immobilization: SwCNT-PcPAL c New epoxy-functionalized magnetic nanoparticle immobilization: MNP-PcPAL 3 Biocatalytic procedures a Novel synthesis of the enantiomers of beta-phenylalanine and phenylfuranylalanines b Racemic styrylalanines: substrates of PcPAL and RtPAL c Novel heterocyclic analogues of alpha and beta Phe and analogues of cinnamic acid for PAL and PAM d Racemic propargylglycine: substrate of PcPAL and SnPAM. The Friedel-Crafts mechanism is excluded e Novel aminophosphonate inhibitors for PcPAL f SwCNT-PcPAL in continuous-flow bioreactor g MNP-PcPAL in Magne-Chip reactor 4 Structure and mechanism a Homology models of MIO-containing enzymes (TAL, PAL, HAL, TAM and PAM), rationalization of thermal stability b Calculations: propargylglycine and PcPAL, beta arylalanines and PaPAM c Crystallization and X-ray characterization (synchroton) of RxPAL d Homology modeling on ergothionase (similar to the MIO-enzymes but acting without MIO) e Novel PAMs from Stackebrandia nassauensis and Pseudomonas fluorecens
Full text https://www.otka-palyazat.hu/download.php?type=zarobeszamolo&projektid=103242
Decision
Yes





 

List of publications

  
Dima, N. A.; Filip, A.; Bencze, L. C.; Oláh, M.; Sátorhelyi, P.; Vértessy, B. G.; Poppe,L.; Paizs,C.: Expression and purification of recombinant phenylalanine ammonia-lyase from Petroselinum crispum, Studia Universitatis Babes-Bolyai, Seria Chemia, 2016
Varga, A.; Filip, .; Bencze, L.C.; Sátorhelyi, P.; Bell, E.; Vértessy, B.G.; Poppe, L.; Paizs, C.: Expression and purification of recombinant phenylalanine 2,3-aminomutase from Pantoea agglomerans, Studia Universitatis Babes-Bolyai, Seria Chemia, 2016
Boros, Z.; Hornyánszky, G.; Nagy, J.; Poppe, L.: From synthetic chemistry and stereoselective biotransformations to enzyme biochemistry – The Bioorganic Chemistry Group at the Budapest University of Technol. and Econ., Periodica Polytechnica Chemical Engineering 2015, 59(1), 59-71., 2015
Bartha-Vári, J. H.; Toşa, M. I.; Irimie, F.-D.; Weiser, D.; Boros, Z.; Vértessy, B. G.; Paizs, C.; Poppe, L.: Immobilization of phenylalanine ammonia-lyase on single-walled carbon nanotubes for stereoselective biotransformations in batch and in continuous-flow modes, ChemCatChem, 2015, 7(7), 1122-1128., 2015
Weiser, D.; Bencze L. C.; Bánóczi, G.; Ender, F.; Kókai, E.; Szilágyi, A.; Vértessy, B. G.; Farkas, Ö; Paizs, C.; Poppe, L.: Phenylalanine ammonia-lyase catalyzed deamination of an acyclic amino acid - Enzyme mechanistic studies aided by a novel microreactor filled with magnetic nanoparticles, ChemBioChem 2015, 16(16), 2283-2288., 2015
Bánóczi, G.; Szabó, C.; Bata, Z.; Filip, A.; Hornyánszky, G; Poppe, L.: Structural modeling of phenylalanine ammonia-lyases and related mio-containing enzymes – an insight into thermostability and ionic interactions, Studia Universitatis Babes-Bolyai, Seria Chemia, 2015
Ender, F.; Weiser, D.; Nagy, B.; Bencze L. C.; Paizs, C.; Pálovics, P.; Poppe, L.: Microfluidic multiple cell chip reactor filled with enzyme-coated magnetic nanoparticles – An efficient and flexible novel tool for enzyme catalyzed biotransformations, Journal of Flow Chemistry, 2015
Ender, F.; Weiser, D.; Vitéz, A.; Sallai, G.; Németh, M.; Poppe, L: In-situ measurement of magnetic nanoparticle quantity in a microfluidic device, Microsystems Technology, 2015
Bencze, L. C.; Komjáti, B.; Pop, L. A.; Paizs, C.; Irimie, F.-D.; Nagy, J.; Poppe, L.; Toşa, M. I.:: Synthesis of enantiopure L-(5-phenylfuran-2-yl)alanines by a sequential multienzyme process, Tetrahedron:Asymmetry 2015, 26, 1095-1101., 2015
Weiser, D.; Varga, A.; Kovács, K.; Nagy, F.; Szilágyi, A.; Vértessy, B. G.; Paizs, C.; Poppe, L.: Bisepoxide Cross-Linked Enzyme Aggregates – Novel Immobilized Biocatalysts for Selective Biotransformations, ChemCatChem, 2014
Varga, A.; Nagy, B.; Miklós, M.; Irimie, F. D.; Poppe, L.; C Paizs, C.: Stereoselectivity of PAL under non-optimal conditions, Protein Science, 2015, 24, 55-56 (29th Annual Symposium of the Protein Society, 22-25 July, 2015, Barcelona, Spain), 2015
Poppe, L.; Weiser, D.; Ender, F.; Bartha-Vári, H.; Paizs, C.; Vértessy, B. G.: Nanosupported phenylalanine ammonia-lyase in microreactors, 3rd International Conference Implementation of Microreactor Technology in Biotechnology – IMTB 2015. május 10-13, Opatija, Horvátország., 2015
Boros, Z.; Weiser, D.; Ender, F.; Bartha-Vári, H.; Oláh, M.;, Falus, P.; Paizs, C.; Vértessy, B.G.; Servi, S.; Poppe, L.: Immobilized enzymes in microfluidic systems – phenylalanine ammonia-lyase-, lipase- and protease-catalyzed processes., Biotrans 2015, 12th International Symposium on Biocatalysis. 2015. július 26-30, Bécs, Ausztria., 2015
Weiser, D.; Varga, A.; Kovács, K.; Nagy, F.; Szilágyi, A.; Vértessy, B. G.; Paizs, C.; Poppe, L.: Bisepoxide Cross-Linked Enzyme Aggregates – Novel Immobilized Biocatalysts for Selective Biotransformations, ChemCatChem, 2014
Boros, Z.; Hornyánszky, G.; Nagy, J.; Poppe, L.: From synthetic chemistry and stereoselective biotransformations to enzyme biochemistry – The Bioorganic Chemistry Group at the Budapest University of Technol. and Econ., Per. Polytechn. Chem. Eng., 2014
Bata Z., Kovács K., Vértessy G. B., Poppe L.: Aromás aminosav C-N-liáz és 2,3-aminomutáz enzimek vizsgálata, MKE Vegyészkonferencia. 2013. június 26-28, Hajdúszoboszló, Magyarország, 2013
Kókai E., Kovács K., Weiser D., Vértessy B.G., Poppe L., Nagy J.: Vizsgálatok nem-természetes alfa- és béta aminosavak előállításához., Vegyészkonferencia. 2013. június 26-28, Hajdúszoboszló, Magyarország, 2013
Poppe L., Pilbák S., Farkas Ö., Kovács K., Bánóczi G., Weiser D., Boros Z., Vértessy B. G., Paizs C.: MIO-containing ammonia-lyases and 2,3-aminomutases – Mechanism, immobilization and biotransformations in batch and continuous-flow systems, Biotrans 2013, 11th International Symposium on Biocatalysis. 2013. július 21-25, Manchester, Egyesült Királyság, 2013
Filip, A.; Bartha-Vári, J. H.; Bánóczy, G.; Poppe, L.; Paizs, C., Irimie, F. D.: Non-natural amino acids via the MIO-enzyme toolkit, Protein Science, 2015, 24, 54-55 (29th Annual Symposium of the Protein Society, 22-25 July, 2015, Barcelona, Spain), 2015
Weiser D., Kovács K., Ender F., Vértessy B .G., Poppe L.: Enzyme coated sol-gel nanoparticles for use in continuous flow microfluidical devices, XVII International Sol-Gel Conference. 2013. augusztus 25-30, Madrid, Spanyolország, 2013
Boros Z., Abaházi E., Oláh M., Nagy-Győr L., Falus P., Bódai V., Sátorhelyi P., Erdélyi B., Kovács K., Weiser D., Vértessy B. G., Poppe L.: Immobilized enzymes for biotransformations in continuous-flow systems, 4th Conferences on Frontiers in Organic Synthesis Technology. 2013. október 16-18, Budapest, Magyarország, 2013
Bencze, L. C.; Filip, A.; Bánóczi, G.; Toşa, M. I. Irimie, F. D.; Poppe, L.; Paizs, C.: Styryl-alanines as novel substrates for phenylalanine ammonia lyase, International Symposium on Synthesis and Catalysis, 2-4 September, 2015. Evora, Portugal. (poster, awarded with the runner-up prize for Catalysis), 2015
Bata, Z.; Bánóczi, G.; Kovács, K.; Vértessy, B. G.; Paizs, C.; Poppe, L.: Homology modelling of MIO-dependent ammonia-lyases and 2,3-aminomutases - Mechanistic comparisons, Env. Eng. Manag. J., 2013
Varga, A.; Zaharia, V.; Nógrádi, M.; Poppe, L.: Chemoenzymatic synthesis of both enantiomers of 3-hydroxy- and 3-amino-3-phenylpropanoic acid, Tetrahedron:Asymmetry, 2013
Weiser, D.; Bencze, L. C.; Paizs, C.; Poppe, L.; Ender, F.: Magne-Chip: an efficient tool for screening of selective biotransformations, 5th Conferences on Frontiers in Organic Synthesis Technology. 21-23 October, 2015, Budapest, Hungary., 2015
Poppe, L.: Enzyme immobilization – A tool to improve biocatalysts., COST „Systems Biocatalysis” Training School Conference, 2014
Kovács, K.; Bánóczi, G.; Varga, A.; Szabó, I.; Holczinger, A.; Hornyánszky, G.; Zagyva, I.; Paizs, C.; Vértessy, B. G.; Poppe, L.: Expression and properties of the highly alkalophilic phenylalanine ammonia-lyase of thermophilic Rubrobacter xylanophilus, PLoS ONE, 2014
Poppe, L.; Paizs, C.; Vértessy, B. G.; Kovács, K.; Weiser, D.; Varga, A.; Vári, H.; Bánóczi, G.; Bell, E.; Kókai, E.; Boros, Z.: MIO-enzymes – Novel enzymes, immobilization methods and applications, 4th International Conference on Novel Enzymes. 2014. október 14-17, Gent, Belgium, 2014
Ender, F.; Weiser, D.; Vitéz, A.; Poppe, L.: Enzyme Coated Magnetic Nanoparticles For Use In Continuous Flow Microfluidic Devices, Lab-on-a-Chip European Congress, 2014. március 10-11, Berlin, Németország, 2014
Bánóczi, G.; Bata, Z.; Hornyánszky, G.; Poppe, L.; Farkas, Ö.; Héberger, K.: Enzyme-substrate interactions in Burkholderia sp HME13 ergothionase - Ab initio prediction of the binding pose and mechanism using bioinformatics, Schrödinger Hungarian User Group Meeting, 25 November, 2014, Budapest, Hungary, 2014



Back »