Adsorption of protein molecules on nanostructured surfaces of dental implants: in situ molecular level studies by Sum Frequency Generation Spectroscopy  Page description

Help  Print 
Back »

 

Details of project

 
Identifier
43533
Type F
Principal investigator Pászti, Zoltán
Title in Hungarian Protein molekulák adszorpciójának in situ molekuláris szintű jellemzése fogászati implantátumok nanostrukturált felületén összegfrekvencia-keltési spektroszkópiával
Title in English Adsorption of protein molecules on nanostructured surfaces of dental implants: in situ molecular level studies by Sum Frequency Generation Spectroscopy
Panel Chemistry 2
Department or equivalent Institute of Materials and Environmental Chemistry (Research Center of Natural Sciences, Hungarian Academy of Sciences)
Participants Frey, Krisztina
Horváth, Anita
Kovách, Gergely
Starting date 2003-01-01
Closing date 2007-12-31
Funding (in million HUF) 4.736
FTE (full time equivalent) 0.00
state closed project





 

Final report

 
Results in Hungarian
A titán részben kedvező mechanikai tulajdonságai, részben a felületén kialakuló oxidréteg sajátosságai miatt a legszélesebb körben felhasznált biokompatibilis fém. A projekt alapvető célkitűzése a biokompatibilitás molekuláris hátterének tanulmányozása volt aminosavak és proteinek titán-dioxidon és más biológiai szempontból potenciálisan jelentős felületeken lejátszódó adszorpciójának összegfrekvencia-keltési spektroszkópiai vizsgálata segítségével. Számos aminosavra vonatkozó eredményeink alapján megállapítottuk, hogy a kvarcüveg-aminosav oldat határfelületen nem alakul ki rendezett adszorbeált réteg, míg a kalcium-fluorid-aszparaginsav oldat határfelületen aminosav kristályok nukleálódása figyelhető meg. Az aminosavak többsége a titán-dioxidon is gyengén adszorbeálódik, egyedül a savas oldalláncú aminosavak, mint az aszparaginsav vagy a glutaminsav, alkotnak rendezett adszorbeált réteget. Az aszparaginsav példáján keresztül tisztáztuk a savas aminosavak titán-dioxidhoz való kötődésének részleteit és meghatároztuk az adszorbeátumok orientációját. Fehérjeadszorpcióval kapcsolatos vizsgálataink során módszert dolgoztunk ki a határfelületen elhelyezkedő protein molekulák orientációs paramétereinek kombinált lineáris és nemlineáris optikai spektroszkópiai mérések alapján történő meghatározására. Egy gyakorlati példa kapcsán molekuláris szintű modellt adtunk a véralvadási kaszkád töltött felületen adszorbeálódó XII. faktorának aktiválódási mechanizmusára.
Results in English
Due to the favorable properties of its surface oxide, titanium is the most widely used biocompatible metal. The most important purpose of this project was to investigate the molecular level background of biocompatibility by means of sum frequency generation vibrational spectroscopy study of adsorption of amino acids and proteins on titanium-dioxide and other biologically important surfaces. It was established that no ordered amino acid adsorbate layer forms at the fused silica-amino acid solution interface. On the contrary, at the calcium fluoride-solution interface growth of randomly oriented aspartic acid crystallites was observed. Although most amino acids were found to adsorb weakly on titanium dioxide, our measurements revealed that acidic amino acids like aspartic acid or glutamic acid form a stable, uniform, ordered overlayer. The bonding mechanism and the orientation of the aspartic acid adsorbates were analyzed in detail. Concerning protein adsorption, a method was proposed for determination of the orientation parameters of interfacial protein molecules by combining data from linear and nonlinear optical spectroscopic measurements. Finally, the interaction of the blood coagulation Factor XII with charged surfaces was studied and a molecular level model was suggested for its autoactivation.
Full text http://real.mtak.hu/1120/
Decision
Yes





 

List of publications

 
T. Keszthelyi, Z. Pászti, T. Rigó, O. Hakkel, J. Telegdi, L. Guczi: Spectroscopic investigation of solid surfaces modified by Langmuir-Blodgett and self-assembled monolayers for corrosion inhibition, J. Phys. Chem. B 110, 8701, 2006
Keszthelyi T., Pászti Z., Rigó T., Hakkel O., Telegdi J., Guczi L.: Nemlineáris optikai módszer határfelületi jelenségek in-situ vizsgálatára: az összegfrekvencia-keltési spektroszkópia és néhány alkalmazása, Magyar Kémiai Folyóirat 111, 70, 2005
X. Chen, J. Wang, Z. Paszti, F. Wang, J. N. Schrauben, V. Tarabara, A. Schmaier, Z. Chen: Ordered Adsorption of Coagulation Factor XII on Negatively Charged Polymer Surfaces Probed by Sum Frequency Generation Vibrational Spectroscopy, Anal. Bioanal. Chemistry, 388,65, 2007
J. Wang, Z. Paszti, M. L. Clarke, X. Chen, Z. Chen: Deduction of Structural Information of Interfacial Proteins by Combined Vibrational Spectroscopic Methods and Controlled Perturbations, J. Phys. Chem. B 111, 6088, 2007
Z. Pászti, T. Keszthelyi, O. Hakkel, L. Guczi: Adsorption of amino acids on hydrophilic surfaces, J, Phys.: Condens. Matter (közlésre elfogadva), 2008
Z. Pászti, L. Guczi: Amino acid adsorption on hydrophilic TiO2: a sum frequency generation vibrational spectroscopy study, Vib. Spectrosc. (közlésre benyújtva), 2008





 

Events of the project

 
2012-01-03 11:28:06
Kutatóhely váltás
A kutatás helye megváltozott. Korábbi kutatóhely: Nanokémiai és Katalízis Intézet (MTA Kémiai Kutatóközpont), Új kutatóhely: Anyag- és Környezetkémiai Intézet (MTA Kémiai Kutatóközpont).




Back »