A C-vitamin epigenetikus szerepe a skorbut és a kanyargós artéria szindróma patogenezisében  részletek

súgó  nyomtatás 
vissza »

 

Projekt adatai

 
azonosító
111031
típus NN
Vezető kutató Bánhegyi Gábor
magyar cím A C-vitamin epigenetikus szerepe a skorbut és a kanyargós artéria szindróma patogenezisében
Angol cím Epigenetic effects of ascorbate in the pathomechanism of scurvy and arterial tortuosity disease
magyar kulcsszavak aszkorbát, epigenetika, Fe2+-2-oxoglutarátfüggő dioxigenázok, sejtmag, GLUT10, skorbut, kanyargós artéria szindróma
angol kulcsszavak vitamin C, scurvy, arterial tortuosity syndrome, nucleus, Fe2+-2-oxoglutarate dependent dioxygenases, GLUT10
megadott besorolás
Az előbbiekhez köthető betegségek biológiai alapjai (Orvosi és Biológiai Tudományok)50 %
Általános biokémia és anyagcsere (Orvosi és Biológiai Tudományok)30 %
Ortelius tudományág: Molekuláris biológia
Sejtgenetika (Orvosi és Biológiai Tudományok)20 %
Ortelius tudományág: Molekuláris genetika
zsűri Molekuláris és Szerkezeti Biológia, Biokémia
Kutatóhely Orvosi Vegytani, Molekuláris Biológiai és Patobiokémiai Intézet (Semmelweis Egyetem)
résztvevők Kurucz Anita Andrea
Németh Csilla Emese
Nemoda Zsófia
Varga Viola
projekt kezdete 2014-04-01
projekt vége 2017-09-30
aktuális összeg (MFt) 19.548
FTE (kutatóév egyenérték) 4.30
állapot aktív projekt





 

Zárójelentés

 
kutatási eredmények (magyarul)
Megállapítottuk, hogy a kanyargós artéria szindróma patogenezisében kulcsszerepet játszó GLUT10 membránfehérje dehidroaszkorbinsav transzporterként működik, és a fibroblasztok endomembránjaiban található. A GLUT10-deficiens betegekből származó fibroblasztokban alacsonyabb magi aszkorbát szinteket találtunk. Ezzel összhangban, a DNS metilált citozinjainak hidroxilálása is csökkent. Hasonló hatást észleltünk a PPAR-gamma génjében is. Az eredmények felvetik az epigenetikai hatások szerepét a patomechanizmusban.
kutatási eredmények (angolul)
Our results demonstrate that GLUT10, a membrane protein playing a key role in the pathogenesis of arterial tortuosity syndrome, functions as a dehydroascorbic acid transporter and localizes to the endomembranes of fibroblasts. We found lower nuclear ascorbate levels in fibroblasts from patients. In accordance with these observations, decreased hydroxymethylation of methylcytosines were present in the DNA of patients' fibroblasts. Our results suggest the epigenetic effects are integral parts of the pathomechanism.
a zárójelentés teljes szövege https://www.otka-palyazat.hu/download.php?type=zarobeszamolo&projektid=111031
döntés eredménye
igen





 

Közleményjegyzék

 
Margittai É, Enyedi B, Csala M, Geiszt M, Bánhegyi G.: Composition of the redox environment of the endoplasmic reticulum and sources of hydrogen peroxide., Free Radic Biol Med. 2015 Feb 9. pii: S0891-5849(15)00039-8. doi: 10.1016/j.freeradbiomed.2015.01.032. [Epub ahead of print], 2015
Csala M, Kardon T, Legeza B, Lizák B, Mandl J, Margittai É, Puskás F, Száraz P, Szelényi P, Bánhegyi G.: On the role of 4-hydroxynonenal in health and disease., Biochim Biophys Acta. 2015 May;1852(5):826-838., 2015
Bánhegyi G, Benedetti A, Margittai E, Marcolongo P, Fulceri R, Németh CE, Szarka A.: Subcellular compartmentation of ascorbate and its variation in disease states., Biochim Biophys Acta. 2014 Sep;1843(9):1909-16., 2014
Németh CE, Marcolongo P, Gamberucci A, Fulceri R, Benedetti A, Zoppi N, Ritelli M, Chiarelli N, Colombi M, Willaert A, Callewaert BL, Coucke PJ, Gróf P, Nagy SK, Mészáros T, Bánhegyi G, Margittai É.: Glucose transporter type 10-lacking in arterial tortuosity syndrome-facilitates dehydroascorbic acid transport., FEBS Lett. 2016 Jun;590(11):1630-40., 2016
Gamberucci A, Marcolongo P, Németh CE, Zoppi N, Szarka A, Chiarelli N, Hegedűs T, Ritelli M, Carini G, Willaert A, Callewaert BL, Coucke PJ, Benedetti A, Margittai É, Fulceri R, Bánhegyi G, Colombi M.: GLUT10-Lacking in Arterial Tortuosity Syndrome-Is Localized to the Endoplasmic Reticulum of Human Fibroblasts., Int J Mol Sci. 18(8)., 2017




vissza »