Kutatások a MALDI-TOF tömegspektrometria szénhidrátkémia alkalmazási lehetőségeinek kiszélesítésére  részletek

súgó  nyomtatás 
vissza »

 

Projekt adatai

 
azonosító
43499
típus K
Vezető kutató Gyémánt Gyöngyi
magyar cím Kutatások a MALDI-TOF tömegspektrometria szénhidrátkémia alkalmazási lehetőségeinek kiszélesítésére
Angol cím Investigation of widening of the MALDI-TOF MS applications in carbohydrate chemistry
zsűri Kémia 2
Kutatóhely TTK Szervetlen és Analitikai Kémiai Tanszék (Debreceni Egyetem)
résztvevők Csávás Magdolna
Fekete Anikó
Gálné Remenyik Judit
Jánossy Lóránt
Kandra Lili
Nánási Pál
Sajtos Ferenc
projekt kezdete 2003-01-01
projekt vége 2007-12-31
aktuális összeg (MFt) 7.544
FTE (kutatóév egyenérték) 0.00
állapot lezárult projekt





 

Zárójelentés

 
kutatási eredmények (magyarul)
A kutatás fő célkitűzése volt szénhidrátok és származékaik (védőcsoportokat tartalmazó vagy fehérjéhez kötött oligoszacharidok) MALDI-TOF tömegspektrometriás meghatározásához optimális kísérleti körülmények megállapítása és így a szénhidrátkémiai kutatások segítése. Ciklodextrin modellvegyületek alkalmazásával vizsgáltuk a minta előkészítés és felvitel valamint a kísérleti paraméterek változtatásának hatását a spektrumra. Tanulmányozzuk a mátrix anyagának, a minta koncentrációjának, a mintafelvitel módjának és a reflektron detektor érzékenység hatását a spektrum minőségére. Védőcsoportokat tartalmazó oligoszacharidok mérésekor számos törvényszerűséget figyeltünk meg a védőcsoportok stabilitása, a különböző mátrixok és kísérleti paraméterek között. A MALDI mérések segítették a termékek és melléktermékek azonosítását kémiai és enzimes oligoszacharid szintézisek esetében. Fragmentációs vizsgálatokkal kémiai és enzimatikus szintézissel előállított oligoszacharidok, valamint természetes eredetű amiláz inhibítorok szerkezet felderítését végeztük el. Meghatároztuk különböző neoglikoproteinek oligoszacharid tartalmát, amely meghatározó a sikeres immunválasz kiváltásában. Méréseinkkel támogattuk a különböző neoglikoprotein előállítási módszerek szisztematikus vizsgálatát.
kutatási eredmények (angolul)
The object of this research program was the application of MALDI-TOF MS in the field of carbohydrates and glycoconjugates. Cyclodextrins as model compounds were used to investigate the effect of the sample preparation methods and experimental parameters on the spectrum. The studied experimental parameters were: different matrix compounds, detector sensitivity, sample concentration and sample preparation methods. The stability of the protecting groups under the conditions of the evaporation/ionization was studied. The MALDI measurements assisted to identify products and byproducts of different chemical and enzymatic oligosaccharide syntheses (eg. sugar-sulfonates, sulfonic acid esters, PNP-glycosides and acarbose derivatives). Structural analysis and verification were made using post source decay fragmentation method in case of a tetrasaccharid component of N-glycanes, acarbose and its derivatives obtained by enzymatic synthesis and some natural alpha-amylase inhibitors. In addition we used this method for determination of molecular masses of neoglycoproteins.
a zárójelentés teljes szövege http://real.mtak.hu/1101/
döntés eredménye
igen





 

Közleményjegyzék

 
Kandra L; Gyémánt G; Zajácz A; Batta G: Inhibitory effects of tannin on human salivary alpha-amylase, Biochem. Biophys. Res. Commun. 319/4 1265-1271, 2004
Remenyik J; Ragunath C; Ramasubbu N; Gyémánt G; Lipták A;, Kandra L: Introducing transglycosylation activity to human salivary alpha-amylase (HSA), ORG LETT 5 4895-4898, 2003
Lázár L; Csávás M; Borbás A; Gyémánt G; Lipták A: Synthesis of methyl 6-deoxy-4-O-(sodium sulfonato)-alpha-L-talopyranoside, its C-4 epimer and both isosteric [4-C-(potassium sulfonatomethyl)] derivatives, ARKIVOC (vii) 196-207, 2004
Lili Kandra, Gyöngyi Gyémánt, Judit Remenyik, Chandran Ragunath, Narayanan Ramasubbu: Transzglycosylations catalysed by Y151M mutant of human salivary alpha-amylase (HSA), Biologia, Bratislava 60, Supplement No. 15., 2005
4. Lili Kandra, Judit Remenyik, Gyula Batta, László Somsák, Gyöngyi Gyémánt, Kwan Hwa Park: Enzymatic synthesis of a new inhibitor of alpha-amylases: acarviosinyl-isomaltosyl-spirothiohidantoin, Carbohydr. Res. 340. 1311-1317., 2005
Ágnes Zajácz, Gyöngyi Gyémánt, Lili Kandra: Aleppo tannin: structural analysis and salivary amylase inhibition, Carbohydr. Res. 342. 717-723, 2007
L. Kandra, G. Gyémánt, J. Remenyik,: Enzyme catalysed glycosylation reaction, 1st European Chemistry Congress, 2006. augusztus 27-31. Budapest, 2006
G. Gyémánt, K. Ágoston, É. Sasi-Szabó, Z. Szurmai: Study of efficiency of neoglycoprotein preparation methods using MALDI-TOF MS, 1st European Chemistry Congress, 2006. augusztus 27-31. Budapest, 2006





 

Projekt eseményei

 
2009-03-04 08:21:18
Kutatóhely váltás
A kutatás helye megváltozott. Korábbi kutatóhely: TTK Biokémiai Tanszék (Debreceni Egyetem), Új kutatóhely: TTK Szervetlen és Analitikai Kémiai Tanszék (Debreceni Egyetem).




vissza »