Önszerveződő amiloid hálózat nanoelektronikai alkalmazásokra  részletek

súgó  nyomtatás 
vissza »
 

Projekt adatai

  
azonosító
84133
típus K
Vezető kutató Kellermayer Miklós Sándor Zoltán
magyar cím Önszerveződő amiloid hálózat nanoelektronikai alkalmazásokra
Angol cím Self-organizing amyloid array for nanoelectronic applications
magyar kulcsszavak amiloid fibrillumok, nanoelektronika, irányított hálózat, önszerveződés
angol kulcsszavak amyloid fibrills, nanoelectronics, oriented network, self-organization
megadott besorolás
Biofizika (pl. transzport-mechanizmusok, bioenergetika, fluoreszcencia) (Orvosi és Biológiai Tudományok Kollégiuma)50 %
Ortelius tudományág: Molekuláris biofizika
Anyagtudomány és Technológia (elektronika) (Műszaki és Természettudományok Kollégiuma)30 %
Elektronikus Eszközök és Technológiák (Műszaki és Természettudományok Kollégiuma)20 %
zsűri Molekuláris és Szerkezeti Biológia, Biokémia
Kutatóhely Biofizikai és Sugárbiológiai Intézet (Semmelweis Egyetem)
résztvevők Bongini Lorenzo
Iván Kristóf
Kaposi András
Murvai Csilla Ünige
Nagy László
Osváth Szabolcs
Pires Ricardo
Roska Tamás
Somkuti Judit
Szigeti Krisztián
projekt kezdete 2011-02-01
projekt vége 2015-01-31
aktuális összeg (MFt) 32.890
FTE (kutatóév egyenérték) 8.08
állapot lezárult projekt
magyar összefoglaló
A pályázatban azt vizsgáljuk, hogy egy orientált, önszerveződő amiloid fibrillum hálózatból létrehozható-e nanoelektronikai áramkör. Konkrétan, amiloid béta 25-35 peptidből hozunk létre csillám felületen egy orientált nanohálózatot; a fibrillumokat nanogold jelöléssel és ezüstözéssel elektromos vezetővé alakítjuk; rekombináns fotoszintetikus reakciócentrum molekulákat illesztünk a hálózatba, amelyek optikailag vezérelhető kapcsolóként működnek; a nanohálózat nagyfelbontású vezetőképesség-térképét mérjük meg; és végül a konduktivitási térképet modern számítástechnikai módszerekkel összevetve analizáljuk.
A pályázat azon eredményeinkre épül, miszerint Aß25-35 peptidekből csillám felületen epitaxiális mechanizmussal
trigonálisan orientált hálózat jön létre, melynek szerkezetét K ionok segítségével szabályozhatjuk. Mutáns peptidek
segítségével a fibrillumok kémiailag funkcionalizálhatók, ami megteremti az elektromos vezetővé alakítást és fotoelektromos tulajdonságú fehérjék megkötését.
Nanoelektronikai hálózatunk elvben új elektronikai alkalmazások alapjául szolgálhat, úgymint szuperfelbontású vizuális eszközök, közvetlen elektromos kiolvasású analitikai chipek, és számítástechnikai nanochipek. Továbbá új számítástechnikai módszerek is kifejlesztésre kerülhetnek. Összességben pályázatunk tudományos, szakmai és potenciális gazdasági jelentősége igen nagy, és közvetlenül járulhat hozzá a jövő technológiáinak megalapozásához.
angol összefoglaló
We investigate whether an oriented, self-organizing amyloid fibril network formed on mica can be developed into
nanoelectronic circuitry. We plan to develop a nanoarray from oriented network of mutant amyloid beta 25-35 (Aß25-35) fibrils; transform the fibrils into conductive nanowires via nanogold labeling and silver enhancement; assign optically modulated switches by using recombinant photosynthetic reaction centers; acquire high-resolution, spatially resolved conductivity map of the nanoarray under optical modulation; and analyze conductivity data in terms of computational models.
The proposal stems from our findings according to which the Aß25-35 peptide forms a trigonally oriented network on mica via epitaxy. Network structure can be controlled by K ions. Mutant peptides allow for chemical functionalization, opening the possibility of transforming the fibrils into conductive nanowires and inserting photoelectronically active proteins that function as externally modulated switches.
The nanoarray developed here may, in principle, be utilized for novel electronic applications including super-resolution visual devices, direct-readout analytical chips and computational nanochips. Furthermore, novel computational methodologies may be developed. Thus, the professional, scientific and potential economic significance of our project is very high, and it may directly pave the way towards future technologies.




 

Zárójelentés

  
kutatási eredmények (magyarul)
Számos célkitűzést elértünk, melyek eredményeit jelentős nemzetközi folyóiratokban tettünk közzé: 1. Bemutattuk, hogy a peptid és KCl koncentrációk modulálásával az Aß25-35_N27C amiloid hálózat komplexitását szabályozni tudjuk. 2. Összehasonlítottuk az epitaxiálisan és oldatban növesztett Aß25-35 fibrillumok szerkezetét. Kiderült, hogy szerkezeteik némileg különböznek: amíg az oldatban növesztett fibrillumok kompaktak, az epitaxiálisan növesztett fibrillumok lazább, lemezes szerkezetet alkotnak. 3. Aß25-35_N27C fibrillumokat nanobiotechnológiai alkalmazásokra módosítottunk nanogold és maleimido-NTA jelölés segítségével. 4. A csillámhoz kötött amiloid fibrillumok atomi felbontású elrendeződését tértképeztük fel nagyfelbontású AFM-mel és molekuláris dinamikai szimulációval. 5. Fotoszintetkus reakciócentrum molekulákat adszorbeáltunk szén nanocső rendszerekhez, és karakterizáltuk funkcionalitásukat. 6. Mikrofluidikai rendszereket fejleszettünk biomolekuláris és polimer gél rendszerek vizsgálatához, és ezeket sikerrel integráltunk modern mikroszkópiás környezetbe. 7. Egyéb fibrilláris fehérjerendszerek szerkezetét, dinamikáját és nanomechanikáját karakterizáltuk: eredeti megfigyeléseket tettünk a titin óriásfehérjével, dezmin intermedier filamentumokkal és a fibrinhálóval kapcsolatban.
kutatási eredmények (angolul)
Numerous objectives were reached, which resulted the publication of an array of publications in pime international journals: 1. We demonstrated that by modulating peptide and KCl concentrations the complexity of the Aß25-35_N27C network can be tuned. 2. We compared the structure and dynamics of solution- vs surface-grown Aß25-35 fibrils. Their structures were slightly different: solution grown fibrils are more compact, while epitaxially grown fibrils form linear, sheet-like structures. 3. We functionalized Aß25-35_N27C fibrils for nanotechnology applications by either maleimido-nanogold or maleimido-NTA followed by GFP-His6 binding. 4. We measured and modeled the atomic detail of amyloid binding to mica. The fibril axis is parallel to the axis drawn between opposite sides, rather than the vertices, of the Si-atom-based hexagon of mica. 5. We attached the photosynthetic reaction center protein to carbon nanotubes so as to generate functional nanostructures. The oriented amyloid nanoarray was essentially replaced by a random array of conductive carbon nanotubes. 6. Microfluidic systems were developed for the analysis of biomolecular and polymer gel systems. These devices were successfully incorporated into sophisticated microscopic systems. 7. We investigated other self-assembling biomolecular polymer systems and made original observations on the giant filamentous protein titin, the intermediate filament desmin and the exracellular polymer system of fibrin.
a zárójelentés teljes szövege https://www.otka-palyazat.hu/download.php?type=zarobeszamolo&projektid=84133
döntés eredménye
igen





 

Közleményjegyzék

  
Pires, R.H., Saraiva, M.J., Damas, A.M. and Kellermayer, M.S.Z: Structure and asembly-disassembly properties of wild-type transthyretin amyloid protofibrils observed with atomic force microscopy, Journal of Molecular Recognition, 2011
Murvai, Ü., Soós, K., Penke, B. and Kellermayer, M.S.Z: Effect of the beta-sheet-breaker peptide LPFFD on oriented network of amyloid ß25-35 fibrils, Journal of Molecular Recognition, 2011
Kiss, B., Röhlich, P. and Kellermayer M.S.: Structure and elasticity of desmin protofibrils explored with scanning force microscopy, Journal of Molecular Recognition, 2011
Várkuti BH, Yang Z, Kintses B, Erdélyi P, Bárdos-Nagy I, Kovács AL, Hári P, Kellermayer M, Vellai T, Málnási-Csizmadia A.: A novel actin binding site of myosin required for effective muscle contraction, Nat Struct Mol Biol 12;19(3):299-306,, 2012
Ricardo H. Pires, Árpád Karsai, Maria J. Saraiva, Ana M. Damas, Miklós S. Z. Kellermayer: Distinct Annular Oligomers Captured Along the Assembly and Disassembly Pathways of Transthyretin Amyloid Protofibrils., PLoS One 7(9), e44992, 2012
Tamás Huber, László Grama, Csaba Hetényi, Gusztáv Schay, Lívia Fülöp, Botond Penke and Miklós S.Z. Kellermayer: Conformational dynamics of titin PEVK explored with FRET spectroscopy, Biophys. J. 103, 1480, 2012
Judit Somkuti, Zsolt Mártonfalvi, Miklós S.Z. Kellermayer, László Smeller: Different pressure–temperature behavior of the structured and unstructured regions of titin, Biochimica et Biophysica Acta 1834, 112–118, 2013
Miklós S.Z. Kellermayer, Árpád Karsai, Ünige Murvai, Szilvia Erdélyi-Bótor, József Kardos and Ricardo H. Pires: Single-molecule studies of amyloidogenic proteins, Biophysics for the Life Sciences (Editor: Oberhauser, A.), Springer, New York, 2013
T. Szabo, M. Magyar, Z. Nemeth, K. Hernadi, B. Endrodi, G. Bencsik, Cs. Visy, E. Horvath, A. Magrez, L. Forro and L. Nagy: Charge stabilization by reaction center protein immobilized to carbon nanotubes functionalized by amine groups and poly(3-thiophene acetic acid) conducting polymer, Phys. Status Solidi B 249, No. 12, 2386–2389, 2012
Kata Hajdu, Tibor Szabo, Melinda Magyar, Gabor Bencsik, Zoltan Nemeth, Krisztina Nagy, Arnaud Magrez, Laszlo Forro, Gyorgy Varo, Klara Hernadi, and Laszlo Nagy: Photosynthetic reaction center protein in nanostructures, Phys. Status Solidi B 248, No. 11, 2700–2703, 2011
Miklós S.Z. Kellermayer, Ünige Murvai, Andrea Horváth, Emőke Lászlóffi, Katalin Soós, Botond Penke: Epitaxial assembly dynamics of mutant amyloid β25–35_N27C fibrils explored with time-resolved scanning force microscopy, Biophysical Chemistry 184 (2013) 54–61, 2013
Zsolt Martonfalvi, Pasquale Bianco, Marco Linari, Marco Caremani, Attila Nagy, Vincenzo Lombardi and Miklos Kellermayer: Low-force transitions in single titin molecules reflect a memory of contractile history, Journal of Cell Science (2014) 127, 858–870 doi:10.1242/jcs.138461, 2014
Zsolt Martonfalvi, Miklos Kellermayer: Individual Globular Domains and Domain Unfolding Visualized in Overstretched Titin Molecules with Atomic Force Microscopy, PLoS ONE Volume 9 | Issue 1 | e85847, 2014
Daniel Patko, Zsolt Mártonfalvi, Boglarka Kovacs, Ferenc Vonderviszt, Miklós Kellermayer, Robert Horvath: Microfluidic channels laser-cut in thin double-sided tapes:Cost-effective biocompatible fluidics in minutes from designto final integration with optical biochips, Sensors and Actuators B 196 352–356, 2014
László Nagy, Kata Hajdu, Szabolcs Torma, Sándor Csikós, Tibor Szabó, Melinda Magyar, Dóra Fejes, Klára Hernádi, Miklós Kellermayer, Endre Horváth, Arnaud Magrez, and László Forró: Photosynthetic reaction centre/carbon nanotube bundle composites, Phys. Status Solidi B 251, No. 12, 2366–2371 (2014) / DOI 10.1002/pssb.201451154, 2014
Balázs Kiss, Miklós S.Z. Kellermayer: Stretching desmin filaments with receding meniscus reveals large axial tensile strength, Journal of Structural Biology 186 472–480, 2014
Tímea Feller, Miklós S.Z. Kellermayer, Balázs Kiss: Nano-thrombelastography of fibrin during blood plasma clotting, Journal of Structural Biology 186 462–471, 2014
Pletikapic, G., Lannon, H., Murvai, Ü., Kellermayer, M.S.Z., Svetlicic, V. and Brujic, J.: Self-assembly of polysaccharides gives rise to distinct mechanical signatures in marine gels., Biophys. J. 107, 355-364, 2014
Ünige Murvai, Judit Somkuti, László Smeller Botond Penke, Miklós S.Z. Kellermayer: Structural and nanomechanical comparison of epitaxially and solution-grown amyloid β25–35 fibrils, Biochimica et Biophysica Acta 1854 327–332, 2015
Huszár IN, Mártonfalvi Z, Laki AJ, Iván K, Kellermayer M.: Exclusion-zone dynamics explored with microfluidics and optical tweezers., ENTROPY 16:(8) pp. 4322-4337., 2014




 

Projekt eseményei

  
2013-11-15 10:45:11
Résztvevők változása
2013-03-21 10:37:53
Résztvevők változása



vissza »