Az aktin citoszkeleton szabályozásának molekuláris aspektusai  részletek

súgó  nyomtatás 
vissza »

 

Projekt adatai

 
azonosító
43103
típus K
Vezető kutató Nyitrai Miklós
magyar cím Az aktin citoszkeleton szabályozásának molekuláris aspektusai
Angol cím Molecular Aspects of the Actin Cytoskeleton
zsűri Molekuláris Biológia–Molekuláris Interakciók
Kutatóhely Fluoreszcencia Spektroszkópiai Kutatócsoport (MTA Támogatott Kutatóhelyek Irodája)
résztvevők Belágyi József
Bódis Emoke
Czimbalek Lívia
Hild Gábor
Lukács András
Nagy Barbara
Pesti Miklós
Szarka Krisztina
Visegrády András
Visegrády Balázs
projekt kezdete 2003-01-01
projekt vége 2005-12-31
aktuális összeg (MFt) 5.796
FTE (kutatóév egyenérték) 0.00
állapot lezárult projekt





 

Zárójelentés

 
kutatási eredmények (magyarul)
Munkánk során számos – az aktin és az aktin citoszkeleton működésében fontos szerepet játszó - fehérje molekuláris tulajdonságait és kölcsönhatásait leírtuk. Folytattuk az aktin és miozin fehérjék kölcsönhatásának feltérképezését. Nemzetközi kooperációk keretei között gyors kinetikai módszereket alkalmazva jellemeztünk rovar (Drosophila) izomból származó miozint. Fluoreszcencia spektroszkópiai és kalorimetriai módszerekkel tanulmányoztuk az aktin kölcsönhatását toxikus peptidekkel (falloidin és jasplakinolid). A miozinok működésében meghatározó szerepet játszó nukleotidok, azokon belül is az ADP szerepét írtuk le részletesen egy összefoglaló cikkben. Vizsgáltuk a nem izom eredetű miozinok közül a patkányból származó miozin IX kinetikai tulajdonságait. Egy másik vizsgálatsorozatban a különböző emlős állatokból származó lassú és gyors miozin izoformák tulajdonságait írtuk le kinetikai módszerek segítségével. Ugyancsak nemzetközi együttműködés keretein belül tanulmányoztuk az aktinnak a forminokkal, a forminokon belül is az ún. Diaphanous Related forminokkal való kölcsönhatását. Megállapítottuk azt is, hogy az emlős (egér) sejtekből származó formin fragmentumok megváltoztatják az aktin filamentumok dinamikai tulajdonságait, konformációját.
kutatási eredmények (angolul)
We characterised a number of actin-binding proteins during the project. We described the dynamic aspects of the interaction between actin and myosin from rabbit skeletal muscle by using spectroscopic methods. Within the framework of international collaboration the properties of Drosophila flight muscle myosin was also investigated by rapid kinetic methods. We described the effect of toxic peptides (phalloidin and jasplakinolide) on the actin filaments by spectroscopic and calorimetric methods. By using rapid kinetic methods we studied the behaviour of a non-muscle myosin, rat myosin IX. In a separate study we described the differences between mysoin isoforms from various mammalian species. In another international collaboration we studied the interaction between actin and mammalian formins. We also showed by using specrtroscopic methods that these formin fragments change the dynamic and conformational properties of actin filaments.
a zárójelentés teljes szövege http://real.mtak.hu/926/
döntés eredménye
igen





 

Közleményjegyzék

 
Bódis E.; Szarka K.; Nyitrai M.; Somogyi B.: Dynamic Reorganisation of the Motor Domain of Myosin Subfragment-1 in Different Nucleotide States, Eur. J. Biochem., 270, 4835, 2003
Miller B.M.; Nyitrai M.; Bernstein S.I.; Geeves M.A.: Kinetic Analysis of Drosophila Muscle Myosin Isoforms Suggests a Novel Mode of Mechanochemical Coupling, J. Biol. Chem., 278, 50293-300, 2003
Shimada A.; Nyitrai M.; VetterI.R.; Kühlmann D.; Bugyi B.; Narumiya S.; Geeves M.A.; Wittinghofer A.: The Core FH2 Domain of Diaphanous Related Formins is an Elongated Actin Binding Protein that Inhibits Polymerisation, Mol. Cell., 13, 511–522, 2004
Visegrády B.; Lőrinczy D.; Hild G.; Somogyi B.; Nyitrai M.: The Effect of Phalloidin and Jasplakinolide on the Flexibility and Thermal Stability of Actin Filaments, FEBS Lett., 565(1-3),163-166, 2004
Nyitrai M.; Geeves M.A.: ADP and Strain Sensitivity in Myosin Motors, Phil. Trans. Roy. Soc. B, 359, 1867, 2004
Visegrády B.; Lőrinczy D.; Hild G.; Somogyi B.; Nyitrai M.: A Simple Model for the Cooperative Stabilisation of Actin Filaments by Phalloidin and Jasplakinolide, FEBS Lett., 579, 6, 2005
Vijayalaxmi Nalavadi, Miklós Nyitrai, Cristina Bertolini, Nancy Adamek, Michael A. Geeves and Martin Bähler: Kinetic Mechanism of Myosin IXB and the Contributions of two Class IX Specific Regions, J. Biol. Chem., 280(47), 38957-38968, 2005
Bugyi, B., G. Papp, G. Hild, D. Lőrinczy, E.M. Nevalainen, P. Lappalainen, B. Somogyi and M. Nyitrai: Formins Regulate Actin Filament Flexibility Thorugh Long-Range Allosteric Interactions, J. Biol. Chem., in press, 2006
Nyitrai, M., R. Rossi, N. Adamek, M.A. Pellegrino, R. Bottinelli and M.A. Geeves: What Limits the Velocity of Fast-Skeletal Muscle Contraction in Mammals?, J. Mol. Biol., 2006, 355(3), 432-442, 2006




vissza »